В-цепь
Cтраница 2
Для выявления особенностей линейных систем с многопетлевой запаздывающей обратной связью рассмотрим систему, состоящую из линейного усилителя-четырехполюсника с коэффициентом усиления ( передачи) / Су ( a), v цепей запаздывающей обратной связи с различными комплексными коэффициентами передачи К, ( ш), сумматора, напряжение с выхода которого вводится обратно в-цепь возбуждения, параллельно с генератором эдс ( ряс. Примем, что линии задержки цепей обратной связи не обладают дисперсией. [16]
 |
Структура бычьего и овечьего пролактина. [17] |
Одна из них - интакт-ная форма проинсулина, из которой в дальнейшем образуется инсулин и С-пептид. С-терминальный конец В-цепи соединен с С-пептидом. Это - молекула инсулина, в которой С-пептид соединен с А-цепью инсулина и отделен от карбокситерминального конца В-цепи инсулина. Четвертая форма по аминокислотному составу является, по-видимому, проинсулином, на под действием протеаз она не превращается в инсулин, поэтому названа, непревращаемой формой проинсулина. Предполагают, что в тканях существуют ферменты, которые могут превратить его в инсулин. [18]
Молекула включает 81 - 86 аминокислотных остатков ( в зависимости от вида животного); мол. На N-конце молекулы располагается В-цепь инсулина, на С-конце - А-цепь. [19]
РЕЛАКСИН, пептидный гормон, молекула к-рого состоит из двух цепей, соединенных двумя дисульфидными мостиками; мол. А-цепь состоит из 22, В-цепь - из 26 аминокислотных остатков. Вырабатывается у беременных животных желтым телом яичников. Вызывает у млекопитающих расширение лонного сочленения перед родами и формирование родового канала. [20]
Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи: в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка - остаток аланина. [21]
Известны многочисленные случаи наследуемых нарушений синтеза белка, приводящих к тяжелым патологическим состояниям. Например, частичное подавление синтеза а - или В-цепей гемоглобина приводит к развитию гемолитических анемий или талассемий. В некоторых странах широко распространена В-талассемия, связанная с наличием дефектных генов, кодирующих синтез В-цепей гемоглобина. Мутации генов, кодирующих синтез а-цепей, приводят к тяжелым последствиям уже на уровне внутриутробного развития плода. [22]
Поэтому нативный инсулин в клетках поджелудочной железы образуется не из отдельных А - и В-цепей, а из единого полипептида, называемого проинсулином ( рис. 31), из которого, после того как он сформировал пространственную структуру и в нем замкнулись все необходимые дисульфидные мостики, подвергается обработке ферментами, вырезающими из него так называемый С-фрагмент, превращая иро-инсулин в две соединенные между собой цепи инсулина. [23]
Расщепление полипептидной цепи на фраг - менты под действием протеолитических ферментов. Трипсин и химотрипсин-это специфические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов в определенных местах их цепи ( табл. 6 - 6), Ниже приведена последовательность В-цепи полипептидного гормона инсулина. [24]
Структура инсулина достаточно консервативна. Аминокислотная последовательность инсулина человека и многих животных различается всего на 1 - 2 аминокислоты. У рыб по сравнению с животными В-цепь больше и содержит 32 аминокислотных остатка. [25]
Для измерения таких токов успешно применяют стрелочные гальванометры с чувствительностью в 10 - 6 - 10 - 7 амп, что дает возможность обнаружить разницу в силе света около 10 - б лм. Для фотоэлектроколориметров пригодны фотоэлементы с интегральной чувствительностью не менее 300 а / лм. Сила фототока зависит от внешнего сопротивления в-цепи. С увеличением внешнего сопротивления сила тока уменьшается и при этом линейная зависимость между силой фототока и интенсивностью, падающего света нарушается, особенно в области больших световых потоков. [26]
Известны многочисленные случаи наследуемых нарушений синтеза белка, приводящих к тяжелым патологическим состояниям. Например, частичное подавление синтеза а - или В-цепей гемоглобина приводит к развитию гемолитических анемий или талассемий. В некоторых странах широко распространена В-талассемия, связанная с наличием дефектных генов, кодирующих синтез В-цепей гемоглобина. Мутации генов, кодирующих синтез а-цепей, приводят к тяжелым последствиям уже на уровне внутриутробного развития плода. [27]
Другой пример из системы свертывания крови касается фибриногена, субстрата тромбина. В этом белке содержится шесть полипептидных цепей: две цепи А, две В и две С, соединенных между собой 28 - ю дисульфидными связями. Превращение фибриногена в фибрин в процессе свертывания включает отщепление двух пептидов с TV-концов А - и В-цепей. В обоих случаях расщепляется связь Arg-Gly. [28]
 |
Структура бычьего и овечьего пролактина. [29] |
Одна из них - интакт-ная форма проинсулина, из которой в дальнейшем образуется инсулин и С-пептид. С-терминальный конец В-цепи соединен с С-пептидом. Это - молекула инсулина, в которой С-пептид соединен с А-цепью инсулина и отделен от карбокситерминального конца В-цепи инсулина. Четвертая форма по аминокислотному составу является, по-видимому, проинсулином, на под действием протеаз она не превращается в инсулин, поэтому названа, непревращаемой формой проинсулина. Предполагают, что в тканях существуют ферменты, которые могут превратить его в инсулин. [30]
Страницы: 1 2 3 4