Процесс - трансаминирование
Cтраница 1
Процесс трансаминирования обусловлен последующим превращением альдимина I с участием полярной о-связи между а-углеродным атомом и атомом водорода. Наличие СН-кислот-ного центра и соответственно подвижного атома водорода создает условия для протекания ряда прототропных таутомерных превращений. [1]
Механизм синтеза аминокислот в процессе трансаминирования был назван А. Е. Браунштей-ном трансреаминированием. Таким путем происходит синтез аланина из пиру-вата; аспарагиновои кислоты из оксалоацетата; глутаминовои кислоты из а-кетоглутарата. Однако глутаминовая кислота чаще всего выступает как донор Ш2 - группы в реакциях биосинтеза других аминокислот, поскольку она - практически единственная аминокислота, способная синтезироваться в физиологических условиях путем аминирования свободным аммиаком благодаря наличию активной НАДФ - зависимой глутаматдегидрогеназы. [2]
В биологических системах действие этих соединений связано с процессами трансаминирования и декарбоксилирования. [3]
Аспарагин и глютамин могут служить активными донаторами аминогруппы в процессах трансаминирования. [4]
При участии аминотрансфераз ( КФ 2.6.1) в организме человека осуществляются процессы трансаминирования. ГТ ( КФ 2 3.2.2) является мембранным ферментом, присутствующим во многих органах. Определение его активности используется в основном для диагностики заболеваний печени и желчевыводящих путей ( хронический гепатит, алкогольное повреждение печени, вирусные гепатиты, метастазы опухолей), а также поджелудочной железы и инфаркта миокарда. [5]
Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос - аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами - аминотрансферазами, кофермен-том которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран амино-трансферазы проникают из тканей в кровь. [6]
Фенилаланин относится к незаменимым аминокислотам, поскольку ткани животных не обладают способностью синтезировать его бензольное кольцо. В то же время тирозин полностью заменим при достаточном поступлении фенилаланина с пищей. Реакция гидроксилирования катализируется специфической фенилаланин-4 - монооксигеназой, которая в качестве кофермента содержит, как все другие гидроксилазы, тетрагидро-биоптерин. В процессе трансаминирования тирозин превращается в и-оксифенилпировиноградную кислоту, которая под действием специфической оксидазы подвергается окислению, декарбоксилированию, гидро-ксилированию и внутримолекулярному перемещению боковой цепи с образованием гомогентизиновой кислоты; эта реакция требует присутствия аскорбиновой кислоты, роль которой пока не выяснена. Дальнейшее превращение гомогентизиновой кислоты в малеилацетоуксусную кислоту катализируется оксидазой гомогентизиновой кислоты. Малеилацетоуксус-ная кислота под действием специфической изомеразы в присутствии глу-татиона превращается в фумарилацетоуксусную кислоту, подвергающуюся гидролизу с образованием фумаровой и ацетоуксусной кислот, дальнейшие превращения которых уже известны. [7]
 |
Биосинтез фенилаланина и тирозина в высших растениях. [8] |
Группа фенилаланина содержит фенилмолочную и фенилпировиноградную кислоты, а группа тирозина - соответствующие п-оксифенильные соединения. Внутри групп соединения легко превращаются либо в связанный фенилаланин, либо в связанный тирозин, но преобразования соединений тирозиновой группы в соединения фенилаланиновой группы не происходит. Наблюдается частичное преобразование соединений группы фенилаланина в тирозин, но это не так важно, как прямой синтез тирозина из шикимовой кислоты. Это позволяет подтвердить предположение о том, что а-оксокислоты образуют а-аминокислоты по реакции трансаминирования. Кретович и Успенская [60] показали, что гомогенаты проростков гороха могут синтезировать фенилаланин путем процесса трансаминирования фенилпирува-та и глутаминовой кислоты. [9]
Симптомы авитаминоза В, специфичны в проявляются в ряде аномалий. Характерный авитаминоз - своеобразный симметрический дерматит - акродиния выявлен у крыс. У собак и свиней при В - авитаминозе развивается анемия, сопровождающаяся ненормально повышенным содержанием железа в сыворотке крови. У людей это явление не обнаружено. При авитаминозе у цыплят ускоряется свертывание крови. Все эти симптомы обусловлены нарушением процессов трансаминирования, других звеньев белкового обмена, тканевого дыхания, утилизации жирных кислот. [10]
Страницы: 1