Cтраница 5
Типы нековалентных связей, стабилизирующих третичную структуру белка. [61] |
В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга - формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной кон-формации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностью синтезированной в клетке полипептидной цепи ( первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, или белками теплового шока, которые располагаются между N-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических ( хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки ( транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. [62]