Cтраница 1
Значение константы Михаэлиса может быть использовано для определения концентрации субстрата, необходимой для получения максимальной скорости реакции, а так же при решении вопроса об идентичности ферментов, полученных из различных источников. Для различных классов ферментов значения константы Михаэлиса обычно сильно отличаются. В табл. 29 приведены значения константы Михаэлиса для некоторых ферментов. [1]
Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-ацетил - Ь - валина, катализируемого а-химотрипсином. [2]
Из данных таблицы следует, что значения констант Михаэлиса для субстратов весьма существенно различаются по скорости ферментативного гидролиза и колеблются не в столь больших пределах, как V. Кроме того, скорость ферментативного процесса не находится в простой связи с константой Михаэлиса: с увеличением К т она не падает, а возрастает. [3]
Высокое сродство дегидрогеназ к стероидам иллюстрируется значениями констант Михаэлиса: для 1 2-дегидрогеназ из Nocardia restrictus [110] и Pseudomonas testosteroni [34] Ки-2 5 10 - Б М ( андростен - дион), а для 4 5а - дегидрогеназы из P. Максимальная активность ферментов во всех трех случаях связана с концентрацией субстрата порядка 1 10 - М при более высоких концентрациях стероиды проявляют ингибирующее действие. [4]
Константа Михаэлиса имеет большое значение при изучении ферментативных реакций, так как она служит мерой сродства между ферментом и субстратом: чем больше их способность к образованию комплекса ES, тем меньше Km, и наоборот. Значение константы Михаэлиса зависит от природы исследуемого фермента, а в тех случаях, когда он действует на несколько субстратов, - и от природы субстрата, на который он действует. [5]
Значение константы Михаэлиса может быть использовано для определения концентрации субстрата, необходимой для получения максимальной скорости реакции, а так же при решении вопроса об идентичности ферментов, полученных из различных источников. Для различных классов ферментов значения константы Михаэлиса обычно сильно отличаются. В табл. 29 приведены значения константы Михаэлиса для некоторых ферментов. [6]
В литературе встречаются разрозненные и довольно противоречивые данные о влиянии температуры на кинетические константы реакций, катализируемых холинэстеразами. Удивительным фактом является то, что значение констант Михаэлиса не зависят от температуры как показали разные авторы. [7]
Нужно заметить, что уравнение ( 16), являясь уравнением равнобочной гиперболы, с помощью алгебраических преобразований может быть линеаризовано. Использование линейных графиков удобно для оценки максимальных скоростей реакций и значений константы Михаэлиса ( Кт), а также для изучения разброса экспериментальных точек относительно прямой, который может свидетельствовать либо об экспериментальных ошибках, либо о каких-то неучтенных особенностях механизма реакции. [8]
В заключение необходимо упомянуть об использовании соотношения Холдейна для различения разновидностей механизма с тройным комплексом. В выражение для суммарной константы равновесия любой обратимой ферментативной реакции входят не только максимальные скорости прямой и обратной реакции, но и значения констант Михаэлиса. [9]
Значение константы Михаэлиса может быть использовано для определения концентрации субстрата, необходимой для получения максимальной скорости реакции, а так же при решении вопроса об идентичности ферментов, полученных из различных источников. Для различных классов ферментов значения константы Михаэлиса обычно сильно отличаются. В табл. 29 приведены значения константы Михаэлиса для некоторых ферментов. [10]