Аллостерическая регуляция

Cтраница 1

Аллостерическая регуляция ( Allosteric regulation) Регуляция активности фермента, осуществляемая эффек-торной молекулой, которая связывается с участком в молекуле фермента, удаленным от активного центра. [1]

Схема аллостерической регуляции активности фермента. [2]

Аллостерическая регуляция предполагает наличие у молекулы фермента двух сайтов - каталитического и регуляторного. [3]

Аллостерическая регуляция может использоваться не только для включения и выключения работы ферментов, но и для изменения их специфичности. Это видно на примере фермента рибонуклеозиддифосфат редуктазы, катализирующей превращение всех четырех рибонуклеозиддифосфатов в соответствующие дезоксирибонуклеотиды, которые после дополнительного фосфорилирования поступают в синтез ДНК. Фермент имеет несколько регуляторных центров. Один из них, специфичный к адениловым нуклеотидам, регулирует общую скорость каталитических превращений. В этом центре АТФ работает как аллостерический активатор, а дАТФ - как аллостерический ингибитор. [4]

Аллостерическая регуляция осуществляется воздействием не на активный центр молекулы Б, а на другой ( аллостерич. Присоединение первой молекулы кислорода активирует присоединение молекул кислорода к остальным трем атомам железа гем-групп др, субъединиц. Зависимость насыщения кислорода от его парциального давления имеет S-образный вид. Как показал Перутц ( I960), присоединение и отдача кислорода сопровождается существенными кон-формационными изменениями четвертичной структуры - смещением субъединиц на расстояние порядка 0 7 нм ( 7 А) Родственный гемоглобину миоглобин, не имеющий четвертичной структуры, подобным свойством не обладает Второй сравнительно хорошо изученный пример аллостерич. [5]

Аллостерическая регуляция действия ферментов, Итоги науки, сер. [6]

Схематическое изображение регуляторного ( аллостернческого фермента, подчеркивающее стерическую и пространственную разобщенность а. тдоСгерического и каталитического участков. [7]

Механизм аллостерической регуляции катализа служит весьма изящным примером того, насколько утонченным может быть устройство белковой молекулы. [8]

Изменив аллостерическую регуляцию фермента, можно уменьшить степень его ингиби-рования метаболитом по типу отрицательной обратной связи и увеличить выход продукта. [9]

Объяснить этот парадокс смогла теория аллостерической регуляции, которая сейчас быстро развивается. Возможна и изо-стерическая регуляция ферментов, когда на их активность влияют вещества, так или иначе действующие на активный центр и обладающие стерическим сходством с участниками реакции. Название аллостерическая регуляция говорит о том, что влияние на фермент осуществляется молекулами, которые пространственно геометрически с ним не сходны. Согласно этой теории сигнал и субстрат способны соединяться с различными центрами связывания на поверхности фермента; сигнал реализуется через взаимодействие этих центров. Разнообразные опыты, проведенные на многих ферментах, убедительно подтвердили, что молекулы сигналов и молекулы субстратов соединяются с разными участками на поверхности частицы ферментного белка: субстрат - с каталитическим ( активным) центром, а сигнал - со специальным алло-стерическим. [10]

Модель в общей форме раскрывает принцип аллостерической регуляции сродства РД - ГАМК к ГАМК лигандами БДР, что ведет к изменению эффективности сопряжения Рд - ГАМК и хлорных каналов. Для объяснения разного влияния на ГАМК-ергическую передачу агонистов, обратных агонистов и антагонистов пригодна модель двух состояний, допускающая связь модуляторов-сенсибилизаторов ( агонистов) и модуляторов-ингибиторов ( обратных агонистов) с двумя разными кон-фермерами БДР, каждая из которых может взаимодействовать с антимодуляторами ( антагонистами БД. [11]

С шдовательно, бенэодиазспиновые рецепторы функционируют KaiecTBe центров аллостерической регуляции в надмолекулярных мел бранных Рд ГАМК-БДР-хлорканальных комплексах. Через указ ные центры регуляции 1 4-бензодиазепины, а возможно и зндогеннь модуляторы с бензодиазепиноподобными или антибензодиазепинов мк свойствами, изменяют соотношение высоко - и низкоаффиннь ( к агонистам) форм Рд-ГАМК, т.е. модулируют сродство их к мед тору и частоту открытий сопряженных с I АМК-рецепторами хлорны каналов. [12]

Классическая статья, в которой впервые была выдвинута концепция аллостерической регуляции. [13]

Как уже отмечалось в § 6.3, важным путем воздействия на активность ферментов является аллостерическая регуляция. [14]

О том же свидете иьс вуют м о ис и ъ е a i в ai н и аллостерической регуляции субъе га иц, о раз i их Р ГАМК хлоркалальнь е комплексы. [15]

Страницы: 1 2