Роль - ион - металл
Cтраница 2
В части 1 книги, посвященной структурным и электронным аспектам исследования роли ионов металлов в белках, сначала речь идет о возможностях и разрешающей способности рентгено-структурного анализа белков. Здесь обсуждаются интересные и для неоргаников, и для биохимиков проблемы установления кристаллической структуры макромолекулярных веществ. При рассмотрении каждого примера сделана попытка соотнести кристаллографические данные с результатами, полученными такими методами, как измерение магнитной восприимчивости, электронный парамагнитный резонанс, поляризационная спектроскопия монокристаллов. В этой части рассматриваются гемовые белки, цинк-содержащие металлоферменты, а также кобальт -, медь -, кадмий -, ртуть -, никель -, и марганецзамещенные карбоксипептидазы. Приведены данные по белкам, связывающим кальций. [16]
 |
Схематичное представление активированного состояния, стабилизированного металлом, при ферментативном гидролизе аргинина. [17] |
Рассмотрев несколько особых примеров катализа органических реакций ионами металлов, необходимо пересмотреть роль ионов металлов в этих системах. [18]
Полная разработка этих проблем в значительной мере будет, вероятно, способствовать выяснению роли ионов металлов в большинстве ферментативных реакций органических фосфатов. [19]
Многие из общих подходов к исследованию механизма действия ферментов также применимы и к изучению роли ионов металлов в ферментативном катализе. Схемы координации, описывающие взаимодействие фермента, металла и лиганда, могут быть изучены методами, применяемыми при определении стехиометрии и сродства связывания белками небольших молекул. Выбор схемы координации ионов металлов и лигандов с ферментами с помощью этих методов возможен только при отсутствии влияния других факторов. Например, если образуется комплекс Е - лиганд - М2, фермент должен проявлять значительное сродство к иону металла только в присутствии лиганда. И, наоборот, если образуется комплекс Е - М2 - лиганд, то не должно происходить значительного связывания лиганда в отсутствие иона металла. Однако практически ферменты часто проявляют склонность к связыванию обоих компонентов комплекса, невзирая на выбранную схему координации. Следовательно, важны данные, полученные с учетом сте-хиометрических и кинетических критериев. Такие важные типы комплексов, как Е - лиганд - М2 и Е - М2 - лиганд, обычно содержат все три компонента в эквимолярных количествах. [20]
АММОНИЙ, NH, одновалентный по-ложгтельно заряженный ион, образует соединения, в к-рых играет роль иона металла, напр. [21]
Этот фермент также катализирует НАДФН - и М2 - зависимую изомеризацию а-окси-р-кетоизовалерата в а-ацетолактат, однако нет доказательств участия а-ацетолактата в качестве промежуточного соединения в реакции [179] и не определена также роль иона металла в этой реакции. [22]
Описаны многие нуклеотидил - и пентозилтрансферазы, которым необходима активация ионом двухвалентного металла [ обычно Мп2 и ( или) Mg2 ] [280], однако нет исследований, проливающих свет на роль иона металла в реакциях этого типа. [23]
Однако это мнение спорно. Если в реакциях типа (4.1) роль иона металла сводилась бы только к связыванию образовавшегося лиганда в комплекс, тогда ионы различных переходных металлов должны были бы проявлять примерно одинаковый темплатный эффект в таких реакциях, поскольку все они образуют довольно устойчивые тетраазамак-роциклические комплексы. [24]
 |
Механизм действия карбоксипептидазы. [25] |
Точные экспериментальные доказательства того или другого механизма в настоящее время отсутствуют. Ясно, однако, что роль иона металла сводится к тому, что он, действуя как общая кислота, обеспечивает поляризацию карбонильной группы и одновременно вносит вклад в обеспечение жесткой ориентации пептидной или сложноэфирной связи, которая требуется для образования показанного на схеме тетраэд-рического промежуточного соединения. Необходимость поляризации обусловлена тем, что атакующий карбоксилат-ион является слабым нуклеофилом. Ион металла, по-видимому, не принимает непосредственного участия в переносе протона и не взаимодействует с другими участвующими в реакции донорами или акцепторами протона. [26]
Целью настоящей главы является выяснение роли металлов в ферментативном катализе, описание и оценка некоторых методов, применяемых для изучения роли металлов в ферментативных реакциях, а также рассмотрение современных представлений об участии ионов металлов в механизмах ферментативного катализа дегидрогеназами, карбоксилазами и декарбоксилазами, изомераза-ми, лиазами, альдолазами, трансферазами и синтетазами. Последующие главы этой части будут посвящены роли ионов металлов в ферментативном катализе пептидазами ( гл. [27]
Для всех до сих пор изученных синтетаз этого типа показана необходимость М2 для их активации. Однако только в немногих случаях исследована роль иона металла в катализе. [28]
Сравнительное изучение каталитических свойств различных металлоферментов в начале было главным образом ограничено оценкой их относительной каталитической активности. Однако детальное изучение катализа и связывания лиганда для серии металлоферментов может пролить свет на роль иона металла, если при отсутствии каталитической активности сохраняется связывание металла. [29]
Во всех мостиковых комплексах фермент - металл - лиганд ион металла благодаря своим уникальным координационным свойствам играет важную роль во взаимодействии белок - лиганд. Хотя предположение о каталитическом участии ионов металла и весьма привлекательно, однако убедительные доказательства их каталитической роли в биологических системах были получены лишь в нескольких случаях. Итак, роль иона металла в связывании и в катализе в биологических системах не легко разделить, а модельные исследования обладают лишь некоторой степенью приближения. [30]
Страницы: 1 2 3