Саязь

Cтраница 2

Можно аыделить несколько осноаных факторов, которые реализуются благодаря образованию фермент-субстратного комплекса: факторы сближения, фиксации и ориентации. В рамках теории переходного состояния эти факторы в конечном счете снижают энергетический барьер реакции. Связывание субстрата а актиаиом центре обеспечивает сближение атакуемой саязи с каталитическими группами фермента, одновременно достигается фиксация субстрата и его оптимальная для разрыва и образования химических саязей ориентация. [16]

Передающая часть четырехканальной аппаратуры. [17]

Но в действительности, как было сказано, такая схема невыполнима. В реальной аппаратуре уплотнения по времени перечисленные задачи выполняются отдельными электронными устройствами; кроме того, необходимо выполнять задачу синхронизации распределителей передающего и приемного концов линии саязи. Разумеется, существует несколько вариантов осуществления уплотняющей аппаратуры; мы рассмотрим один из них, выполняемый с применением обычных электронных приборов и деталей. [18]

Микрофотография малых мо-коламеллярнык липосом, приготовленных из фосфатидил холи на обработкой ультразвуком ( негативное контрастирование фосфовольфраматом калия. [19]

Способность фосфо-липидов к диспергированию в водной среде с образованием липосом зависит от температуры фазового перехода липида. Так, липосомы легко получаются из ненасыщенных фосфолипидов, которые при обычных температурах находятся а жидкокристаллическом состоянии. В то же время фосфолипиды с насыщенными жирно кислотны ми остатками образуют липосомы только при температурах, превышающих температуру их фазового перехода. Существенную роль играет также природа полярной группы фосфолипида. Это объясняется слабой гидратацией полярных групп фосфатидилэта-ноламина вследствие образования солевой саязи между аминогруппами и фосфатными группами соседних молекул. Однако липосомы удается получить, если диспергирование фосфатидилэтаноламина проводить в растворах с низкой ионной силой и при аысоких значениях рН или диспергировать фосфатидилэтаноламин в смеси с фосфатидилхолином. [20]

Образование водородных связей при связывании субстрата с рнбонуклеа-зой. [21]

Актианые центры ферментов имеют ряд общих черт. Так, обычно активный центр занимает относительно небольшую часть молекулы фермента. Кроме того, актианый центр это трехмерная структура, часто имеющая, как показывают рентгеноструктурные данные, форму щелн или впадины в глобуле фермента. Активный центр формируется аминокислотными остатками, находящимися в различных, обычно значительно удаленных друг от друга участках полипептидной цепи. Условно в активном центре можно выделить два участка - связывающий и каталитический. Остатки аминокислот, образующие саязывающий участок, обеспечивают удержание субстрата а активном центре. Взаимодействие между субстратом и связывающим участком активного центра осуществляется за счет кооперативного действия сил различной природы. Оно обеспечивается электростатическими и водородными саязями, гидрофобными и ваи-дер-ваальсовыми взаимодействиями. Вклады этих сил могут быть весьма различными у резных фермеитоа. Примером, показывающим участие электростатических сил а связывании субстрата, может служить взаимодействие субстрата с актианым центром трипсине. В то же время гидрофобные взаимодействия играют доминирующую роль при связывании субстрате а случае химотрипсина. [22]

Страницы: 1 2