Физико-химическое свойство - белок
Cтраница 1
Физико-химические свойства белка и крахмала ( их растворимость) проявляют одинаковый характер изменчивости: в северозападных пунктах в белке содержится больше водорастворимых белков, а в крахмале - водорастворимой фракции амилозы. В юго-восточных, наоборот, накапливаются более сложные по структуре фракции - солерастворимые белки и амилопектин в крахмале. [1]
Физико-химические свойства белков изучаются с использованием самых разнообразных методов. Их электрохимические особенности определяются наличием карбоксилов, обладающих кислыми свойствами, и аминных групп со свойствами оснований. Благодаря этим ( и некоторым иным) группам белки в растворах проявляют амфотерные свойства. Скорость такого движения - электрофоретическая подвижность белка, выражаемая в см2 - вольт 1 сек 1, зависит от плотности заряда на поверхности молекулы. При соблюдении сравнимых условий опытов она является одной из величин, характеризующих различные протеины. [2]
Физико-химические свойства белков в значительной степени определяются их высоким молекулярным весом, амфо-терностью аминокислот и лабильностью вторичной и третичной структур белка. Водородные связи, поддерживающие вторичную структуру белка, очень непрочны и легко разрушаются уже при нагревании раствора белка до 60 - 70 или при действии 8 М раствора мочевины. В результате наблюдается, так называемое, плавление вторичной структуры белка, ведущее к изменению таких физико-химических свойств раствора белка, как светорассеяние, вязкость и оптическое вращение. Белок с разрушенной вторичной структурой становится гидрофобным и имеет тенденцию выпадать в осадок. [3]
Изоэлектрическая точка определяет многие физико-химические свойства белков. Так, в изоэлектрической точке наблюдается наибольшая лабильность белка в растворе, минимум вязкости и набухания и наименьшее осмотическое давление. [4]
Что касается вопроса о связи между физико-химическими свойствами белков и их строением, то скелет пептидной цепи, повидимому, не в состоянии придать белку способность растворяться в воде и тем более в органических растворителях. Остовы пептидных цепей не представляются в химическом отношении инертными: иминогруппы и карбонильные группы пептидных связей слегка полярны. [5]
В 20 - 30 - х годах интенсивно исследовались физико-химические свойства белков, в частности их электрохимические свойства. Было установлено, что молекула белка представляет собой сложный амфотерный полиэлектролит, несущий одновременно множество положительно и отрицательно заряженных групп. Суммарный заряд молекулы, а следовательно, и ее электрофорети-ческая подвижность должны быть характерным свойством индивидуального белка. [6]
Каждая из этих больших групп имеет свои подразделения, основанные на физико-химических свойствах белков и главным образом на характере их растворимости. [7]
Вполне допустимо предположение, что сами методы выделения белков обусловливают сходные изменения в физико-химических свойствах выделяемых белков. Естественно, что ответ на этот вопрос имеет большое значение и что интерпретация результатов химических и физико-химических исследований белков в значительной степени зависит от разрешения этого вопроса. [8]
В ходе эксперимента определяются следующие показатели: морфологический состав периферической крови, динамика веса тела, температура различных участков кожи, физико-химические свойства белков крови и сыворотки ( методом Фмллияса), сорбцжж ная способность тканей различных орга-ногв по отношению к нейтрально. [9]
Несмотря на работы многочисленных исследователей, до сих пор еще не получены вещества, тождественные природному белку. Трудность решения этой задачи объясняется не только физико-химическими свойствами белков, затрудняющими получение их в чистом виде, но и громадным числом возможных изомеров. [10]
Значительно более трудную задачу представляет количественное определение отдельных белков в природных веществах. Стечением времени удалось разработать ряд методов, в которых использованы и физико-химические свойства белков и осаждение их как нейтральными солями, так и кислотными реагентами. [11]
В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи - опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения - рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физико-химические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры - гидродинамические, оптические, электрические. [12]
Этих данных, конечно, совершенно недостаточно для построения более или менее обоснованной теории механизма синтеза белков. Самое большее, что мы в настоящее время в состоянии сделать, это высказать только некоторые предположения по этому вопросу и рассмотреть, в какой степени эти предположения соответствуют современным данным о физико-химических свойствах белков. Основным вопросом всей проблемы синтеза белков является вопрос о том, каким образом в организме образуются белки, обладающие высокой специфичностью. В предыдущих главах данной книги неоднократно подчеркивалось, что каждый вид животных имеет свои специфичные белки и что белки многих органов тоже обладают определенной специфичностью, которая отличает их от белков других органов того же животного. Специфичность белков определяется их аминокислотным составом, порядком расположения аминокислот в пептидной цепи и специфической формой скрученных пептидных цепей. [13]
Между полипептидными цепями молекул белков ( или между разными точками одной и той же цепи) могут развиваться три типа связей или сил притяжения: ковалентные связи S-S так, как указывалось выше, водородные связи ( см. ниже) и электростатические силы притяжения между разноименными ионными группами. Физико-химические свойства белков, значительно отличающиеся от свойств других макромолекулярных соединений, обусловлены именно этими взаимодействиями между цепями белков. [14]
 |
Жидкостной микроколоночный хроматограф ХЖ-1311 с флуоресцентным детектором ( НТО А Н ССС Р, г Ленинград. [15] |
Страницы: 1 2