Cтраница 1
Связывание белка EF-G с 70S рибосомой изучено, пожалуй, лучше jdcero. EF-G с GMP-PCP может образовывать комплекс как с транслирующей, так и с вакантной рибосомой. [1]
Для связывания белка не требуется предварительно активировать носитель. Связывание фермента ( через аминогруппы лизина или гидроксильные группы серина и тирозина) происходит при определенных значениях рН, различных для разных ферментов. [2]
Для связывания белка ( через аминогруппы) носитель активируют разбавленной минеральной кислотой. Отличительной особенностью этого носителя является то, что в некоторых случаях ( например, при связывании ex - амилазы, дек-страназы и др.) полимер может быть частично или полностью реактивирован разбавленной кислотой. Другое отличие состоит в том, что гидрофильный характер нерастворимого фермента обусловлен не наличием в матрице первичных амидных групп, как у других полиакриламидных носителей, а остатками ацеталей, ге-миацеталей и алифатических альдегидов, которые представляют собой особое микроокружение фермента, фиксированного на полимерной матрице. Носитель поставляется в виде 5 % - ной суспензии в воде. [3]
Для связывания белков наиболее часто используют такие группы молекулы белка, как N-концевая - аминогруппа и е-ами-ногруппа лизина, а также С-концевая карбоксильная группа и карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот. Фенольные гидроксильные группы тирозина или SH-грушш остатков цистеина могут также принимать участие в связывании. В углеводах и их производных чаще всего в связывании принимают участие гидроксильные и аминогруппы, в нуклеиновых кислотах - - фосфатные группы, гидроксильные группы сахара и ами-но - или енольные группы оснований. Высокомолекулярные соединения, которые обладают большим числом групп, способных связываться, присоединяются несколькими участками. Вследствие этого значительно уменьшается риск отщепления связанной молекулы, однако многоточечное связывание может приводить к деформации натиеной структуры иммобилизованной молекулы и таким образом изменять ее свойства. [4]
Наиболее эффективно связывание белков ( мишеней) 1 - 2 - 3 ПСБ. При связывании 4 - 8 ПСБ летальный эффект не наступает, поэтому следует стремиться к образованию продуцентом антибиотиков, которые блокируют ферменты серии 1 - 3 ( ПСБ 1 - 3), - это гарантирует гибель болезнетворных бактерий. [5]
Элементы АП являются сайтами связывания белков, регулирующих транскрипцию. [6]
С точки зрения легкости отщепления связывание белков через S - S - мостики, по-видимому, имеет преимущества главным образом при получении иммобилизованных ферментов. [7]
Следует отметить, что при связывании белка с носителем более чем за одну субъединицу в силу вероятностных факторов возникает набор различных форм белка, имеющих разное число пришитых субъединиц, и полученный результат является усредненным. [8]
Хофсти [19] провел подобное же исследование, касающееся негомогенности и необратимости связывания белков на сорбентах, таких, как сефарозы, замещенные н-алкиламинами или 4-фенил-н - бутиламином. [9]
Поскольку флуоресценция фикобилипротеидов тушится слабой кислотой и концентрированной мочевиной, предполагают, что в связывании белка и хромофорных групп главная роль принадлежит лабильным связям, возможно водородным. Однако полное отщепление желчных пигментов от белка достигается только при действии сильной кислоты. Это указывает на существование еще и каких-то очень прочных связей между обоими компонентами. Было высказано предположение, что такими сильными связями могут служить пептидные связи между остатками пропионовой кислоты желчных пигментов и аминогруппами белков. Жесткие химические воздействия, необходимые для отделения хромофорных групп от белка, могут приводить к изменению структуры пигмента, в связи с чем возникают сомнения относительно природы нативных пигментов. Трудности возникают также в связи с попытками получить надежную количественную оценку числа пигментных молекул в расчете на хромопротеид. [10]
Сигнальная последовательность ( Signal region, initiator element) Нуклеотидная последовательность в гене, служащая местом связывания белка ( фактора транскрипции), который регулирует транскрипцию. [11]
Под идентичностью центров связывания в данном случае понимается то, что взаимодействие первой молекулы лиганда с любым из двух центров связывания белка происходит с одной и той же константой скорости. [12]
Сохранение многих РНК-белковых взаимодействий при разворачивании свидетельствует о том, что локальные места узнавания на РНК, в том числе элементы локальной пространственной структуры, необходимые для удержания белков, могут продолжать существовать после нарушения общей укладки, а также о том, что Mg2 вряд ли играет решающую роль в связывании белков с РНК. Не исключено, что при разворачивании рибосомных частиц, особенно при интенсивном разворачивании, когда ионная сила очень низка и начинается разрушение спиралей, некоторые белки могут перераспределяться на цепи РНК и удерживаться неспецифически, за счет простых электростатических взаимодействий. Следует оговориться, что некоторые слабо удерживаемые белки, а также 5S РНК, могут освобождаться из рибонуклеопротеида при разворачивании. [13]
С-терминальный домен В, имеющий молекулярную массу около 39000 дальтон, обладает лектиноподобным действием: он способен специфически связываться с поверхностным неидентифицированным рецептором животной клетки. Связывание белка с поверхностью клетки приводит к тому, что он, по непонятному пока механизму, внедряется в цитоплазматическую мембрану, и там происходит про-теолитическое расщепление междоменной пептидной связи и одновременное восстановление дисульфидной связи; в результате белок распадается на фрагмент А и фрагмент В. N-терминальный фрагмент А, имеющий молекулярную массу 21150 дальтон, проваливается в цитоплазму. Именно этот фрагмент и является ингибитором белкового синтеза в клетке. [14]
Белок может быть связан с хлорангидридными группами в ионообменной смоле. Диазотированный полиамнностирол используется для связывания белка. [15]