Cтраница 1
Амидная связь расщепляется при действии магний - и литий-органических соединений. [1]
Амидная связь важна как для природных, так и синтетических полимеров. [2]
Амидная связь омыляется как кислотами, так и щелочами. Поэтому желатин и глютиновый клей птдролизуются как в щелочной, так и в кислой среде. [3]
Амидная связь между двумя о-аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, & полимеры, построенные из остатков а-аминокпслот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок, как биологически значимая структура, может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс, а иногда дополнительно связанных между собой ковален-тными сшивками. [4]
Замещенная амидная связь между - аминогруппой одной аминокислоты и ос-карбоксильной группой другой. [5]
Сколько амидных связей на молекулу при этом расщепляется. [6]
Амидную связь расщепляют посредством щелочного гидролиза. Азопигменты требуют применения гидроокиси натрия в кипящем диэтиленгликоле. Чтобы различить, какой из аминов является диазосоставляющей, проводят восстановление пигмента дитионитом натрия и едким натром в диэтиленгликоле при комнатной температуре. В присутствии нитрогруппы может иметь место дальнейшее разложение продуктов гидролиза при кипячении с едким натром / в диэтиленгликоле. Характерные пятна таких продуктов обнаруживаются на хроматограммах в процессе идентификации нитроаминов. [7]
Гидролиз амидных связей за счет воды, образующейся в результате последней реакции, может объяснить большие количества СО2 и NH3, получающиеся при пиролизе полиамидов. [8]
Создание амидной связи в пролинсодержащих пептидах протекает без осложнений, однако их щелочной гидролиз и каталитическое гидрирование часто сопровождаются побочными реакциями. Многочисленные работы по синтезу модельных пептидов коллагена [56, 574, 916, 996, 1250, 1755, 1756, 1760, 1761, 1900, 2101, 2111] дают подробную информацию по этому вопросу. [9]
Гидролиз амидных связей является наиболее известной реакцией. Вода при температурах ниже 100 не действует на амидные связи даже при многолетнем контакте. При температуре выше 150 под давлением вода может вызвать полный гидролиз. Щелочи лишь немного эффективнее воды, и для того, чтобы произвести заметный гидролиз, необходимо действие едких щелочей при повышенных температурах. Полиамиды очень чувствительны к кислотам, особенно к минеральным, которые вызывают медленный гидролиз даже в разбавленном растворе, и к сильным органическим кислотам, таким, как щавелевая и молочная кислоты в водных растворах. Слабые органические кислоты не оказывают никакого действия или действуют очень слабо. [10]
Гемолитический разрыв амидной связи приводит к сшиванию этих полимеров с образованием фрагментов третичных аминов и амидов. Состав газообразных продуктов пиролиза азотсодержащих полимеров ограничивается окислами углерода и водородом, среди низкомолекулярных конденсированных продуктов преобладают бензол, бензо-нитрил, толуол. [11]
Другой вариант амидной связи встречается в мочевине, где две аминогруппы связаны с одним и тем же карбонилом. Это вещество представляет собой продукт метаболизма1 в животном организме. Молекула мочевины часто входит в состав циклических систем, встречающихся в таких природных продуктах, как витамин В2 ( гл. Мочевина служит исходным материалом при синтезе некоторых пластмасс. [12]
К гидролизу амидных связей сводится переваривание белков. Огромная белковая молекула гидролизуется во время пищеварения до различных аминокислотных единиц. Образовавшиеся аминокислоты, будучи легко растворимыми в водной среде, быстро проникают в кровяное русло и переносятся током крови в те области, где они необходимы. [13]
В образовании амидных связей в полипептидах обычно принимают участие а-амино - и карбоксильная группы остатка лизина. Примерами такого типа связывания лизина в пептидах могут служить лизин-вазопрессин, а - и р - МСГ, АКТГ, глюкагон и эледоизин. Иногда ( например, в каллидине) лизин является N-концевой аминокислотой. Аминогруппа лизина очень редко принимает участие в образовании пептидных связей. Это говорит о том, что лизин может являться центром разветвления полипептидных цепей в белках. [14]
Другой вариант амидной связи встречается в мочевине, где две аминогруппы связаны с одним и тем же карбонилом. Это вещество представляет собой продукт метаболизма11 в животном организме. Молекула мочевины часто входит в состав циклических систем, встречающихся в таких природных продуктах, как витамин В2 ( гл. Мочевина служит исходным материалом при синтезе некоторых пластмасс. [15]