Cтраница 3
Структура содержит молекулы ( МпшРсРу) 2О и кристаллизационные молекулы пиридина. Эти кольца свернуты друг относительно друга на 41 таким образом, что каждое бензольное кольцо одного фталоцианина находится между бензольными кольцами другого. Плоскость пиридинового кольца ориентирована по биссектрисе угла N - Мп - N фталоцианина. Кислородный мостик Мп - О - Мп - симметричный и линейный. Все расстояния в кольцах фталоцианина согласуются с найденными в других фталоцианиновых комплексах. Необычно высокие значения констант В температурных поправок атомов кристаллизационной молекулы пиридина свидетельствуют о значительных тепловых колебаниях молекулы, а возможно, и о некотором разу-порядочении в их расположении. [31]
Описанные ранее компоненты протеина фосфоенолпируватзависимой системы фосфотрансферазы в качестве интермедиата имеют фосфонатную группу, перенос которой они осуществляют, связывая гистидиновый остаток в активный центр. Для гистидина в активном центре гистидина, входящего в состав для обоих протеинов, с помощью ЯМР было найдено значение рК, равное примерно 6, т.е. гистидиновое кольцо при физиологическом значении рН находится в депротонированной форме. Несмотря на очевидное различие последовательностей аминокислот, параметры ЯМР-спектров гистидина отличаются удивительным постоянством. Здесь для фактора III и HPr-протеина наблюдаются необычно высокие значения рК: от 7 8 до 8 6, т.е. фосфогистидины при физиологическом значении рН протонирова-ны. Результаты схематически представлены на рис. 3.11. Следует отметить, чтофосфонатные группы в протеине НРги факторе III связаны с различными атомами азота в кольце. Например, в спектрах ЯМР Н процесс фосфорили-рования гистидина в протеине вызывает типичные изменения значений резонансных частот гистидина. Из этого можно сделать вывод не только о том, подвергнут ли определенный гистидин процессу фосфорилирования, а также о том, по какому из положений в кольце связана фосфонатная группа. [32]