Сера - цистеин
Cтраница 1
Сера цистеина и цистина обнаруживается по образованию черного осадка сернистого свинца при кипячении белка с уксуснокислым свинцом в щелочном растворе. [1]
В отсутствии энзима обмен серы цистеина на серу сероводорода не шел, точно так же, как и в опытах Тарвера и Шмидта. Авторы пришли к выводу, что во время энзиматического расщепления цистеина сера из сероводорода могла утилизироваться при ресинтезе цистеина. [2]
Эта система также катализирует обмен серы цистеина с серой сернистого минерала. [3]
В процессе катаболизма сера метионина в тканях в основном переходит в серу цистеина, а взаимопревращение цистина в цистеин осуществляется легко. Поэтому проблема окисления серы всех аминокислот практически сводится к окислению цистеина. [4]
Несмотря на то, что Шульц [573] установил, что только половина всей серы цистеина осаждается в условиях его опыта, сравнение его результатов по отщепляемой сере с данными по цистину в серумальбумине лошади, серумглобу-лине, кристаллическом оксигемоглобине лошади и других белках весьма показательно. [5]
Активный центр глутатионперокси-дазы содержит остаток необычной аминокислоты-селеноцистеина ( рис. 10 - 28), в которой атом серы цистеина заменен на атом селена. Возможно, что - SeH-rpyn - па этого остатка обладает какими-то преимуществами по сравнению с - SH-группой в механизме действия этого и других селенсодержащих ферментов. [7]
Дальнейшее доказательство роли цистатионина в процессе пересульфирования получено в опыте с больным цистинурией, которому вводили 535-метионин. Многие другие соединения также служат источниками серы цистеина. Сера гомолантионина [477, 478] и этионина [479] также может превращаться в серу цистина. [8]
Лейкотриены - еще одна группа эйкозаноидов с ярко выраженной физиологической активностью - также являются производными арахидоновой кислоты. Смесь трех родственных соединений ( LTC4, LTD4 и LTE4) образует так называемое вещество, медленно вызывающее анафилаксию - очень мощный фактор, способствующий сокращению гладкой мускулатуры и повышению проницаемости сосудов, обусловливающий тяжелую аллергическую реакцию. Все эти соединения имеют небольшой пептидный фрагмент, связанный с цепью 20 через атом серы цистеина. В случае LTC4 этим пептидом является глутатион. [9]
В ряде работ меченые атомы были применены для изучения превращений метионина. В пищу крысам вводили метионин, меченный тяжелой серой S34, а также тяжелым углеродом С13 в ( 3 - и у-положениях. Таким образом, метионин доставляет серу цистеина и цистина, но не их углеродную цепь. Последняя образуется из серина, как было показано с помощью ерина, меченного тяжелым азотом в аминогруппе. [10]
В ряде работ Траверса, Виньо и др. меченые атомы были применены; для изучения превращений метионина. В пищу крысам вводили метионин. Выделенный из волос цистин содержал меченую серу, но не меченый углерод. Таким образом, метионин доставляет серу цистеина и цистина, но не их углеродную цепь. Последняя образуется из серина, как нашли Виньоссотр. [11]
Цитохром с легко экстрагируется из любой содержащей его ткани и может быть просто и быстро очищен. В связи с этим структура цитохрома с изучена гораздо лучше, чем структура других цитохромов. Однако, хотя аминокислотная последовательность цитохрома с из разных тканей детально изучена [66], механизм окисления и восстановления железа в теме остается по существу неизвестным. Проводимые сейчас исследования показывают, что восстановление цитохрома с происходит через предварительное акцептирование электрона белком цитохрома, сопровождающееся изменением третичной структуры белка ( [10] и С. В цитохроме с гем связан с белком через этиленовые группы колец I и II в положении 2 и 4 соответственно и через серу цистеина. В дыхательной цепи митохондрий цитохром с является субстратом цитохромоксидазы. [12]
Страницы: 1