Cтраница 2
В связи с проведенным анализом могут возникнуть несколько вопросов. Во-первых, измеряемая энтальпия связывания относится к субстрату, в то время как интересно знать эту величину для активированного комплекса. Они могут различаться, причем предполагают даже, что вторая из них больше [12], хотя эта величина, по-видимому, сравнима с энтальпией связывания для субстрата. Во-вторых, можно возразить, что как субстрат, так и активированный комплекс связаны, и поэтому связывание не влияет на различие в энергиях между ними. Однако фермент обычно присутствует только в каталитических количествах. Теория переходного состояния обладает тем большим преимуществом, что основное внимание в ней сосредоточено на различии между энергиями исходных веществ и активированного комплекса. Очевидно, что различные промежуточные вещества, образующиеся между ними, не принимаются во внимание. В этом смысле факт образования комплекса фермент-субстрат, который представляет собой промежуточное соединение, не имеет значения. Однако представляет интерес то, что природа связи в активированном комплексе, возможно, аналогична природе связи фермент-субстрат. [16]