Взаимодействие - антитело
Cтраница 1
Взаимодействие антител с их антигенами сравнимо по специфичности со связыванием субстратов с ферментами. В табл. 11.1 даны многочисленные примеры. [1]
Кинетику взаимодействия антител кролика и гаптена ( схема 9.10) изучали методом температурного скачка. [2]
При взаимодействии флуоресцирующего специфического антитела с антигеном образуется флуоресцирующий комплекс антиген-антитело, возникновение которого можно установить с помощью флуоресцентного микроскопа. В случае наличия в препаратах флуоресцеинизотиоцианата посторонних флуоресцирующих красителей, способных адсорбироваться на белке, при иммунофлуоресцентном определении возникает неспецифический флуоресцирующий фон, затрудняющий или делающий невозможной идентификацию антигена. [3]
Нисонов и Прессмен [9], изучая взаимодействие антител с п - ( - азофенилазо) фениларсинатом, установили, что в общей энергии связи на долю отрицательно заряженной группы - СОО - приходится более 4 8 ккал / моль. Этот факт указывает на присутствие положительного заряда в участке антитела, ответственном за присоединение к антигену. Вклад незаряженной n - фенилазо-группы составляет 2 3 ккал / моль. [4]
Иммунные комплексы, образованные в результате взаимодействия антител с антигеном, существуют, как правило, в растворимой форме. Обычно они выводятся почками или утилизируются макрофагами. Однако при некотором избытке антигена, могут образовываться нерастворимые комплексы, выпадающие в виде преципитата. Неспособность фагоцитов элиминировать эти преципитаты ( в результате низкой активности или их неспособность связывать некоторые классы антител, IgA, например) также резко усугубляет эти процессы. Чаше всего иммунные комплексы откладываются на эндотелии сосудистых стенок и на базальной мембране. [5]
Изучение явления специфической преципитации, возникающей при взаимодействии антител с антигенами in vitro, в конце прошлого столетия привело к возникновению новой научной дисциплины - иммунохимии, которая включает изучение химических аспектов иммунитета, в первую очередь химии антигенов, антител и их взаимодействия. [6]
 |
Константы ассоциации Касс при спаривании три - и тетрануклеотидов. [7] |
В следующем параграфе мы рассмотрим сравнительно хорошо изученные структурные соответствия во взаимодействиях антител с антигенами. [8]
Строение и функции антител ( AT) описаны в § 1.3. Природа взаимодействия антител с антигенами ( АГ) в основном установлена. [9]
Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами ( чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях. [10]
Величина этого параметра определяет возможность применения тех или других антител. Иммуноанализ и гистохимические методы требуют антител с высоким сродством ( / ССв10 - 9 - 10 - 10), чтобы комплексы антигена с антителами были очень прочными С другой стороны, имму-ноаффинная очистка лучше осуществляется с низкоаффинными антителами ( КсвЮ - 6 - 10 - 7), поскольку в этих условиях адсорбция и освобождение антитела проходят при относительно мягких условиях без повреждения антигена и антител и колонка может использоваться повторно. Анализ взаимодействия антител с антигеном проводят по методу Скэтчарда ( см. с. [11]
Лковой молекулы и состоят из аминокислотных остатков, не расположенных последовательно в полипептидной цепи, но благодаря укладке последней пространственно сближенных. В отличие от них линейные детерминанты представляют собой пептидные сегменты из 5 - 8 аминокислотных остатков. При изучении антигенной структуры фермента определяют структуры его антигенных детерминант путем изучения взаимодействия антител с пептидными фрагментами фермента. [12]
Книга принадлежит перу крупнейшего американско - го ученого В. В основу книги положен материал лекций, прочитанных автором в Москве. Несмотря на небольшой объем, в ней рассмотрены все главные разделы иммунохимии: химия антител, антигены и условия антигенности, группы крови и гемоагглютиногены, механизм взаимодействия антител с антигеном. [13]
 |
Характеристики иммуноферментных электродов. [14] |
Если антиген или антитело в качестве метки содержат электроактивную группу, то образование комплексов АГ-АТ, как правило, приводит к изменению скорости электрохимической реакции. Так, в присутствии антител ток окисления морфина, меченного ферроценом, уменьшается, а волна восстановления ацетата ртути, связанного с эстриолом, смещается к более отрицательным потенциалам. В качестве метки могут служить и ионы металлов, образующие комплексные соединения с хелатообразующими реагентами, пришитыми к белкам. В результате взаимодействия антител с мечеными антигенами ионы металлов высвобождаются и могут быть определены методом инверсионной вольтамперометрии. [15]
Страницы: 1 2