Взаимодействие - боковая цепь
Cтраница 1
Взаимодействие боковых цепей тема и апобелка может осуществляться всеми известными способами связывания. Боковые цепи тема в различных гемсодержащих белках выполняют разные роли. В цитохроме с обе винильные группы ( в исключительных случаях только одна [509]) образуют ковалентные связи с Cys-14 и Cys-17 апобелка; одна заряженная пропионовая группа находится на поверхности молекулы, а вторая взаимодействует посредством водородной связи, по-видимому имеющей функциональное значение, с внутренней частью молекул. [1]
Поллет [314] изучал взаимодействие боковых цепей в полиэтилене в зависимости от величины сдвига и показал, что этот метод является удобным для оценки концентрации боковых цепей в полимере. [2]
 |
Третичная структура молекулы миоглобина. Вверху - гем в виде плоской темной частицы.| Модель четвертичной структуры. [3] |
Эти особенности обусловлены взаимодействиями боковых цепей аминокислот. [4]
Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы ( ОН, NH2, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы ( алкильные и арильные боковые цепи); направлены внутрь, к центру молекулы. [5]
 |
Схемы сложных полимерных структур. [6] |
Если разветвленные макромолекулы можно рассматривать как испорченные одномерные цепи, то при взаимодействии боковых цепей по концам ( сшивании) могут образоваться трехмерные полимеры, представляющие собой неправильные или регулярные сетки. [7]
Глобулярные белки имеют сферическую форму и, по-видимому, содержат поперечные связи, образованные за счет взаимодействия боковых цепей. [8]
Разрешение в 1 5 А позволяет также надежно вычислить межатомные расстояния, а это в свою очередь дает информацию, касающуюся взаимодействия боковых цепей аминокислот. [9]
 |
Схема строения разветвленной макромолекулы ( а и гексагональной упаковки боковых ответвлений в плоскости, перпендикулярной их оси ( б. [10] |
Важно отметить, что для полимеров с длиной боковых цепей в пределах 4 - 9 углеродных атомов, которые, как ранее отмечалось, не способны к кристаллизации, в высокоэластическом состоянии также наблюдается упорядоченность, обусловленная взаимодействием боковых цепей. [11]
Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной, гормональной активности белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках-фиброин шелка, ( 3-кератин, миозин и др., спирали вытянуты и водородные связи соединяют цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. При денатурации происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются илиутрачиваются различные свойства белковой молекулы. Спиральная конфигурация белковых молекул, с множеством внутримолекулярных химических, водородных, солевых и других связей придает всей молекуле значительную жесткость, что способствует устойчивости структуры активных центров. Рассчитано ( Пасынский), что модуль упругости молекул альбуминов составляет около 15 - 40 кг / мм2, почти на два порядка выше чем у каучукоподобных полимеров. Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации, они образуют трехмерные кристаллы ( размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. Однако эти кристаллы отличаются тем, что у них регулярно расположены полипептидные цепи, но вдоль полипептидной спирали нет повторяющихся групп аминокислотных остатков; в этом смысле вся полипептидная цепь является уникальным элементом структуры. [12]
Как известно, не все белки содержат цистин; однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей ( двух а - и двух ( З - цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина ( по Брауницеру и др. [1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи ( фиг. [13]
Левые 310 -, а - и тс-спирали не были обнаружены. Если рассматривать только основную цепь полипептида, каждая спираль должна иметь энергетически эквивалентное зеркальное отображение. Однако взаимодействия боковых цепей приводят к энергетической невыгодности левой а / - спирали, что и объясняет ее отсутствие в глобулярных белках. Это же относится и к левым 310 - и я-спиралям. [14]
В суперспирали возможна плотная упаковка боковых цепей без существенных искажений а-спиралей. Это может быть сделано таким образом ( рис. 5.11, б), что образуется контактная линия, по которой осуществляются взаимодействия боковых цепей чередующихся остатков обеих спиралей. Такое взаимодействие может продолжаться беспрепятственно, если обе спирали образуют левую суперспираль с контактной линией в виде прямой оси. [15]
Страницы: 1 2