Белоксинтезирующая система

Cтраница 2

Влияние v-облучения крыс в дозе 258 мКл / кг на включение 14С - фенилалани-на в белок рибосом нуклеоплазмы селезенки. Обозначения такие же, как на 8. [16]

Можно предполагать, что нарушения белоксинтезирующей способности рибосомальных частиц обусловливаются структурными изменениями самих микроорганелл и ферментных систем, участвующих в трансляции. Таким образом, трансляция ( функциональная активность рибосом) является относительно радиорезистентным процессом. Для инактивации рибосомальных белоксинтезирующих систем из различных объектов требуются дозы порядка несколько десятков Грей. [17]

Когда при транскрипции РНК в качестве матрицы используется только одна цепь ДНК, складывается впечатление, что в процессе копирования одной цепи вторая - остается неактивной. Показано, что синтезированная РНК в присутствии нативной ДНК стимулирует биосинтез белка в белоксинтезирующей системе, тогда как РНК, транскрибированная с денатурированной ДНК, подобного эффекта не дает. Отсюда следует, что нативная структура ДНК имеет решающее значение для синтеза биологически активной РНК. [18]

Наиболее хорошо изученной формой РНК являются небольшие 45-молекулы тРНК с мол. Похоже, что по размерам и основным структурным характеристикам тРНК бактериальных и эука-риотических клеток не различаются. Наличие адапторов, необходимых для переноса аминокислот в соответствующие участки матричной цепи мРНК, было предсказано еще до открытия тРНК - Предполагалось, что в молекуле адаптера должна иметься нуклеотидная последовательность, образующая антнкодон, который должен точно располагаться против соответствующего кодона, в каком-то связывающем участке белоксинтезирующей системы. Как теперь известно, молекулы тРНК действительно обладают предсказанными свойствами, однако при изучении их химических свойств было обнаружено много неожиданного. [19]

Если молекулы тРНК для глутаминовой кислоты и для пролина инкубировать при высокой температуре, они теряют способность присоединяться к соответствующим аминоацил-т РНК - синтетазам. Таким образом, эти два вида тРНК, по-видимому, могут иметь высоко - и низкотемпературную конформации и только во втором случае могут быть узнаны синтетазами криофильной бактерии. Однако при определенных условиях высокотемпературные кон-формации все же обнаруживают полную биологическую активность. Когда к изолированной белоксинтезирующей системе, содержавшей подвергнутые нагреванию тРНК из криофильной бактерии, добавили ферменты-синтетазы, выделенные из термофильной бактерии, система оказалась полностью активной. [20]

Не менее замечателен тот факт, что в белках животных присутствуют те же 20 видов аминокислот, что у растений и у микроорганизмов. Если включить сюда цистин и оксипролин, которые образуются уже после начальных стадий синтеза белка соответственно из цистеи-на и пролина, то получится 22 аминокислоты. Известно, что в растениях присутствуют еще около 100 других аминокислот, но эти аминокислоты лишь очень редко или никогда не обнаруживаются в составе белков, хотя многие из них являются L-a - аминокислотами, из которых, без сомнения, могли бы быть составлены ферментные или структурные белки. Чем объясняется такая высокая специфичность и сходство белоксинтезирующих систем. Существует ли только одно решение проблемы построения живой клетки. Или, может быть, пока еще обнаружена только одна возможность. [21]

Страницы: 1 2