Мультиферментная система

Cтраница 1

Мультиферментные системы могут включать в себя до 20 различных ферментов, функционирующих в определенной последовательности. [1]

Мультиферментные системы важны не только теоретически, но и практически. Так, было показано [4], что для препаративного производства глюконовой кислоты из глюкозы более выгодно использовать двухферментную систему - глюкозооксидазу и катала-зу, совместно иммобилизованных на одних частицах носителя-по сравнению с ними же, но иммобилизованными на разных частицах. В этом случае преимущество заключается в локальном обогащении субстратом каталазы - кислородом. [2]

В простейших мультиферментных системах каждый фермент растворен а цитоплазме и работает независимо от других. Очевидно, во время своего действия ферменты физически друг с другом не связаны. [3]

Отдельные ферменты других мультиферментных систем могут ассоциировать друг с другом и функционировать совместно в форме ферментных комплексов. Примером может служить синтетаза жирных кислот, катализирующая синтез жирных кислот из низкомолекулярных предшественников. Она представляет собой систему из семи различных ферментов, молекулы которых объединены в комплекс, с трудом распадающийся на ферменты, сами по себе не активные. Подобное объединение нескольких ферментов в единый недиссоциирующий комплекс биологически выгодно, так как при этом сокращается расстояние, на которое молекулы должны диффундировать по мере протекания отдельных реакций определенного метаболического цикла. [4]

Схематическое изображение мультиферментной системы, осуществляющей превращение А в Р в ходе четырех последовательных ферментативных реакций. [5]

В некоторых мультиферментных системах первый ( регуляторный) фермент отличается характерной особенностью: он ингибируется конечным продуктом мультиферментной системы. Как только концентрация конечного продукта такой последовательности метаболических реакций превысит его обычную стационарную концентрацию, т.е. он будет произведен в большем количестве, чем нужно клетке, конечный продукт начинает действовать как специфический ингибитор первого, или регуляторного, фермента. В результате функционирование всей ферментной системы в целом замедляется, для того чтобы вновь привести скорость выработки конечного продукта в соответствие с потребностями клетки. Регуляция такого типа называется ингибированием по принципу обратной связи или ретроингибирова-нием. Эта система относится к числу тех ферментных систем, в которых впервые было обнаружено инги-бирование по принципу обратной связи. Фермент, катализирующий первую реакцию указанного процесса, треонинде-гидратаза, ингибируется продуктом последней реакции-изолейцином, выступающим в качестве высокоспецифического ингибитора. Ни один из промежуточных продуктов этой цепи реакций не ингибирует треониндегидратазу, и ни один другой фермент цепи не ингибируется изолейцином. [6]

Каждая из главных стадий катаболизма ил анаболизма данной биомолекулы катализируется мультиферментной системой. Последовательности химических превращений на каждом из центральных метаболических путей в принципе у всех живых форм едины. [7]

Иллюстрация роли пространственных кодов. [8]

Сочетание временных и пространственных кодов наблюдается, например, в мультиферментных системах. [9]

Метаболизм - высокоинтегрированный и целенаправленный процесс, в котором участвует ряд мультиферментных систем, обеспечивающих обмен веществом, и энергией между клеткой и средой. Под промежуточным метаболизмом часто понимают всю совокупность ферментативных реакций, происходящих в клетке. [10]

Разработка высокоселективных методов восстановления карбонилсодержащих соединений, катализируемых целыми клетками микроорганизмов, содержащих мультиферментные системы, требует поиска способов стереоконтроля трансформации путем подбора ингибиторов мешающих ферментов, оптимизации условий реакции и выращивания микроорганизмов. [11]

В большинстве мультиферментных систем фермент-дирижер катализирует первую реакцию такой последовательности. Остальные же ферменты, присутствующие, как правило, в количествах, которые могут обеспечить очень высокую каталитическую активность, просто подчиняются указаниям дирижера; катализируемые - ими реакции ускоряются лишь при поступлении достаточного количества субстратов, образующихся в качестве продуктов предшествующих реакций. [13]

В объединенном процессе дегидрирования и декарбоксилирования пирувата до ацетил - СоА участвуют последовательно три разных фермента: пируватде-гидрогеназа ( ЕД дигидролипоил-ацетил-трансфераза ( Е2) и дигидролипоилдегид-рогеназа ( Е3), а также пять кофермен-тов, или простетических групп-тиамин-пирофосфат ( ТРР), флавинадениндинук-леотид ( FAD), кофермент А ( Со А), никотинамидадениндинуклеотид ( NAD) и липоевая кислота. Все эти ферменты и коферменты объединены в мультиферментную систему, которую впервые выделили и подробно исследовали Лестер Рид с сотрудниками из Техасского университета. Четыре витамина из числа тех, в которых нуждается организм человека, являются необходимыми компонентами именно этой системы. Кроме того, для реакции требуется еще и липоевая кислота ( рис. 16 - 3); она играет роль необходимого витамина, или фактора роста у некоторых микроорганизмов, тогда как высшие животные способны ее синтезировать из легко доступных предшественников. [14]

Ферменты-это простейшие единицы метаболической активности; каждый из них катализирует какую-нибудь одну химическую реакцию. Метаболизм, однако, лучше рассматривать исходя из представления о мультиферментных системах, каждая из которых катализирует последовательные стадии данного метаболического пути. [15]

Страницы: 1 2