Скорость - денатурация
Cтраница 1
Скорость денатурации уменьшается также, если хранить белковый раствор при пониженной температуре. Для получения препаратов нативных белков необходимо поэтому иметь в лаборатории рефрижераторы, центрифуги с охлаждением и холодные комнаты. При низких температурах уменьшается и вторая опасность - возможность бактериального разложения белка. Белковые растворы представляют собой прекрасную питательную среду для бактерий и неизменно подвергаются, если их хранить при комнатной температуре, заражению бактериями, разрушающими белки. [1]
Скорость денатурации одних и тех же белков, выделенных из крови различных видов животных, может резко различаться. Это было показано на примере денатурации гемоглобинов разных видов животных едким натром. [2]
 |
Влияние солюоилизации оензила на пс глобулярных белков. [3] |
Скорость денатурации химотрипсина при 60 С в отсутствие бензола значительно больше скорости денатурации а-химотрипсина, насыщенного бензолом. Скорость денатурации чистого а-химотрипсина, измеряемая по изменению удельного оптического вращения, составляет 0 05 - 0 07 град / мин, тогда как с бензолом - 0 01 град / мин. [4]
На скорость денатурации растворов белков оказывает влияние как температура, так и продолжительность нагревания. [5]
Найти а) значения констант скоростей денатурации при 25 С; б) при каком значении температуры эксперимента константы скоростей реакций денатурации всех белков будут равны по величине. [6]
По данным Г. П. Шумакович и Б. А. Кузнецова, скорость денатурации превышает 10 с-1. Только в случае фос-форилазы имеет место небольшая задержка поверхностной денатурации ( более чем на 5 с), что объясняется последовательными процессами денатурации двух субъединиц, одна из которых временно оказывается во втором слое. При этом, в отличие от Берга и других исследователей, которые высказывали мнение о сохранении нативной конформации белка ( или небольшой обратимой денатурации) при адсорбции на ртутном капающем электроде, Кузнецовым показано, что и в случае адсорбции белков в условиях полярографических исследований на капающем электроде ( время 0 5 - 7 с) имеют место такие же процессы, как и на стационарном электроде. [7]
При повышении температуры процесса обработки семян скорость денатурации белков возрастает. Эффект тепловой денатурации резко увеличивается с увеличением влажности белков. [8]
Термодинамически невыгодная быстрая равновесная стадия существенно уменьшает скорость денатурации белка. [9]
 |
Влияние солюоилизации оензила на пс глобулярных белков. [10] |
Скорость денатурации химотрипсина при 60 С в отсутствие бензола значительно больше скорости денатурации а-химотрипсина, насыщенного бензолом. Скорость денатурации чистого а-химотрипсина, измеряемая по изменению удельного оптического вращения, составляет 0 05 - 0 07 град / мин, тогда как с бензолом - 0 01 град / мин. [11]
Поскольку денатурация белка обычно сопровождается понижением его растворимости, то нежелательный компонент легко удалить, если подобрать такие условия его денатурации, при которых остальные присутствующие белки не будут затронуты. Скорости термической денатурации и температурные коэффициенты этих скоростей у различных белков часто отличаются друг от друга. Таким образом, иногда оказывается возможным найти условия, при которых одни из компонентов сложной смеси останутся неизмененными, в то время как другие быстро денатурируются и могут быть удалены. [12]
 |
Влияние солюоилизации оензила на пс глобулярных белков. [13] |
Скорость денатурации химотрипсина при 60 С в отсутствие бензола значительно больше скорости денатурации а-химотрипсина, насыщенного бензолом. Скорость денатурации чистого а-химотрипсина, измеряемая по изменению удельного оптического вращения, составляет 0 05 - 0 07 град / мин, тогда как с бензолом - 0 01 град / мин. [14]
Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную ( каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее: образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент - продукт и, наконец, дисоциацию продукта. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс ( инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень - к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся ( ложный) температурный оптимум; иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. [15]
Страницы: 1 2