Cтраница 1
Начальная скорость ферментативной реакции при условии избытка субстрата пропорциональна концентрации фермента: vkE, где k - константа скорости реакции; Е - концентрация фермента. При графическом изображении этой зависимости получается прямая линия. [1]
Начальная скорость ферментативной реакции будет прямо пропорциональна концентрации присутствующего фермента. Любое наблюдаемое отклонение от линейной зависимости вовсе не означает изменения того очевидного принципа, что две молекулы фермента вызовут превращение в результате реакции в два раза большего ( по сравнению с одной молекулой) количества вещества. Отсутствие линейной зависимости между скоростью реакции и концентрацией фермента свидетельствует о влиянии какого-то фактора, усложняющего ход реакции. Такими факторами - если мы не имеем дело со слишком быстро протекающей реакцией, в связи с чем данный метод оказывается непригодным для изучения ее кинетики, - могут быть присутствие в реакционной среде ингибитора или феномен подавления реакции ее продуктом. Обычно такое кажущееся отклонение обусловлено тем, что с помощью данного метода определения активности фермента мы на самом деле измеряем не истинную начальную скорость реакции, а лишь скорость на ранних этапах реакции. Таким образом, обнаружение нелинейной зависимости между скоростью реакции и концентрацией фермента должно прежде всего заставить исследователя критически проанализировать детали используемого метода, прежде чем пытаться строить предположения о новых принципах кинетики данной реакции. [2]
Зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата для гидролиза метилового эфира Ы - ацетил - Ь - валина, катализируемого а-химотрипсином. [3]
![]() |
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата - кривая Михаэлиса. [4] |
Зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата ( рис. 16) показывает, что при низких концентрациях субстрата наблюдается отчетливая зависимость между его концентрацией и скоростью реакции. При избытке субстрата скорость реакции постоянна и называется максимальной скоростью. [5]
Зависимость начальной скорости ферментативной реакции от рН характеризуется тремя различными фазами ( фиг. [6]
Если вычертить зависимость начальной скорости ферментативной реакции и от начальной концентрации субстрата [ S ], то получится кривая, подобная изображенной на фиг. [7]
На рис. 12 изображена зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. [8]
![]() |
Линеаризация зависимости начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в координатах Иди. [9] |
Существуют различные способы линеаризации зависимости начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. [10]
В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, рН и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование промежуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. При этом все параметры уравнения имеют физический смысл и позволяют учитывать их на практике при использовании применительно к своему ферменту и условиям реакции. [11]
В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, рН и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование промежуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. [12]
Кат и / Ст ( каж), определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, равны 57 4 сек - и 1 6 10 - 3 М соответственно. [13]
![]() |
Ингибирование субстратом. [14] |
Согласно уравнению Михаэлиса - Ментен (6.8), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению. [15]