Соединение - фермент
Cтраница 1
Соединение фермента с субстратом идет в каталитическ центре. [1]
Соединение фермента с субстратом тормозится также и другими веществами, которые могут образовывать стойкие соединения с ферментом. В качестве общеизвестного примера можно упомянуть тормозящее влияние, которое оказывают цианиды на действие ферментов, содержащих в качестве активной группы гем. Известно, что синильная кислота образует с атомом железа тема стабильный комплекс, лишая тем самым атом железа возможности соединяться с молекулами субстрата. [2]
ДНК, соединение фермента с субстратом, антигена с антителом. Комплементарные структуры подходят друг к другу как ключ к замку. [3]
Во многих случаях начальное соединение фермента с субстратом происходит очень быстро. [4]
Для чего нужно это кратковременное соединение фермента с его субстратом. Ответ на этот вопрос связан с приведенным ранее фактом. Дело в том, что не все столкновения между молекулами сопровождаются химической реакцией. В 100 см3 раствора бромистого этила и диэтилсульфида происходит, например, 1 6 X Ю34 ( 16 миллионов миллиардов миллиардов миллиардов) столкновений в секунду, но химическая реакция происходит менее чем при одном столкновении на миллиард миллиардов. Такое небольшое число успешных столкновений объясняется тем, что молекулы - относительно стойкие структуры и по большей части отскакивают друг от друга слегка помятые, но в общем невредимые. [5]
Из всего сказанного следует, что соединение фермента со своим субстратом зависит главным образом от конфигурации и пространственного расположения реактивных групп фермента и субстрата. Если реактивная группа фермента может прийти в тесное соприкосновение с реактивной группой субстрата, то образуется фермент-субстратный комплекс и происходит каталитическая реакция. [6]
Изменение рН может действовать на ферменты по-разному: оно может влиять на соединение фермента и субстрата с образованием комплекса ES, а также замедлять или ускорять разложение этого комплекса с высвобождением продуктов реакции. [7]
Предполагается, что активный центр блокирован и EI не подвергается дальнейшим превращениям, а соединение фермента с субстратом и ингибитором ( комплекс EIS) образоваться не может. Иногда при образовании EI торможение бывает неполным, когда комплекс фермента с конкурентным ингибитором по сути представляет собой новый фермент, с другим сродством к субстрату. Процесс протекает иначе, более медленно. [8]
 |
Принцип фермент-субстратного контакта.| Фермент-субстратный комплекс ( пептидаза. [9] |
Исследования кинетики ферментативных реакций выявили, что некоторые ферменты должны обладать ионами металлов для соединения фермента с субстратом, а для других ферментов металлы являются основным компонентом активного центра. [10]
Из того факта, что ферменты гидролизуют только природные / - пептиды, следует, что для образования соединения фермента с субстратом большое значение имеет стереохимическая конфигурация субстрата. [11]
Возникновение кинетики ферментативных реакций, которое, кстати, произошло задолго до того, как какой-либо из чистых ферментов стал доступен химическому изучению, окончательно прояснило то обстоятельство, что процесс ферментативного катализа зависит от соединения фермента с субстратом. В основе этих представлений лежала общая идея, что соединение с ферментом вызывает известного рода активацию молекулы субстрата. [12]
К числу неорганических активаторов, кроме ионов металлов, относятся также анионы солей, которые влияют на активность ферментов неспецифически. Соединение фермента с отрицательно заряженными ионами приводит к ускорению реакции, к изменению величины константы Михаэлиса. Существует два классических примера высокой чувствительности фермента к присутствию ионов: так, влияние хлорионов на активность а-амилаз животных настолько значительно, что этот анион принято считать природным активатором названной группы ферментов; на фумаратгид-ратазу сильное действие оказывают двух - и трехвалентные ионы, в частности, цитрата, фосфата, арсената. [13]
Более детально биохимический гидролиз представляется следующим образом. Сперва происходит соединение фермента с кислотным и спиртовым остатком молекулы эфира, результатом чего является электронная индукция - продвижение электрона от спиртового к кислотному радикалу. Вследствие перехода электрона карбонильная группа заряжается отрицательно, эфирная - положительно. [14]
Более детально биохимический гидролиз представляется следующим образом. Сперва происходит соединение фермента с кислотным и спиртовым остатком молекулы эфира, результатом чего является электронная индукция - продвижение электрона от спиртового к кислотному радикалу. Вследствие перехода электрона карбонильная группа заряжается отрицательно, эфирная - положительно. [15]
Страницы: 1 2