Cтраница 1
Мышечные сокращения, вызванные добавлением перхлората натрия к пер-фузнойной жидкости, ослаблялись при введении хлористого калия в концентрациях, меньших, чем те, которые необходимы для снижения мышечной возбудимости, и наоборот, повышение мышечного тонуса высокими дозами хлористого калия снижалось перхлоратом натрия. [1]
Мышечное сокращение, б) Оно стимулирует гликолиз и дыхание, в) См. [2]
![]() |
Активный транспорт глюкозы через плазматическую мембрану клетки кишечника или почки. ( На основе в книге L. Stryer ( 1981 Biochemistry, 2nded., Freeman.| Эндоцитоз и экзоцитоз. [3] |
Мышечное сокращение наступает в ответ на быстрое высвобождение кальция, вызванное нервным импульсом. [4]
Мышечные сокращения, вызванные добавлением перхлората натрия к пер-фузнойной жидкости, ослаблялись при введении хлористого калия в концентрациях, меньших, чем те, которые необходимы для снижения мышечной возбудимости, и наоборот, повышение мышечного тонуса высокими дозами хлористого калия снижалось перхлоратом натрия. [5]
Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, Запасенной в виде макроэргических пирофосфат-ных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. По объему, который приходится на долю мышц у высших организмов, в том числе у человека, и по масштабу биохимических превращений, обслуживающих прямо или косвенно мышечное сокращение, этот процесс занимает первое место среди всех физиологических процессов. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - миозин и актин. Большое число молекул каждого из этих белков объединены в виде специальных конструкций, вне которых сокращение совершаться не может. [6]
Биомеханика мышечного сокращения включает молекулярные процессы сокращения мышечного волокна и управления ими. Мышечное волокно содержит фибриллярные ( нитевидные) белки, к-рые могут скользить относительно друг друга. Структура их ( см. Клеточные структуры ] такова, что имеется одна выделенная степень свободы, вдоль к-рой и происходит скольжение. Работа совершается мышцей за счет гидролиза АТФ. Управление сокращением мышц осуществляется нервными ( или в экспериментах электрическими) импульсами, к-рые инициируют сокращение. В гладких мышцах сокращение вызывается волной возбуждения в самой мышечной ткани. Механизм ее возникновения и распространения описывается теорией автоволн. [7]
Быстрота мышечного сокращения и отсутствие последействия обусловлены способом вызывания сухожильного рефлекса. Адекватным раздражителем для соответствующих рецепторов является растяжение мышцы. Постукивание по сухожилию растягивает мышцу только на очень краткий срок. [8]
При мышечном сокращении наблюдается распад мышечного гликогена с образованием молочной кислоты. [9]
Во время мышечного сокращения содержащаяся в мышцах аденозинтрифосфорная кислота распадается на аденозиндифосфорную кислоту и неорганический фосфат. Таким образом, мышца является трансформатором химической энергии, содержащейся в связях фосфатных остатков АТФ, в механическую энергию. [10]
Изучение процесса мышечного сокращения показало, что при работе изолированной мышцы в анаэробных условиях распадается гликоген и образуется эквивалентное количество молочной кислоты. [11]
В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков-тропонина Т ( мол. Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Ме-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са, тропонин I связывается с актином, тропонин Т - с тропо-миозином. [13]
Движущей силой мышечного сокращения является высокая способность АТФ переходить в более стабильное состояние, в данном случае в несколько менее богатое энергией соединение - аденозиндифосфат ( АДФ) и фосфат-ион. При мышечном сокращении расходуется АТФ. [14]
Для явлений мышечного сокращения представляет интерес, что даже простая, недеструктивная механическая деформация белковых волокон, изменяя среднее расстояние между ионогенными группами и их константы диссоциации, сопровождается смещением изоточки белков на 0 3 - 0 4 рН ( А. Г. Пасынский и Б. П. Блохина, В. И. Воробьев и В. Н. Птицын и др.); при деструктивных воздействиях изменение электрохимических свойств выражено весьма резко. [15]