Мышечное сокращение - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Если бы у вас было все, где бы вы это держали? Законы Мерфи (еще...)

Мышечное сокращение

Cтраница 1


Мышечные сокращения, вызванные добавлением перхлората натрия к пер-фузнойной жидкости, ослаблялись при введении хлористого калия в концентрациях, меньших, чем те, которые необходимы для снижения мышечной возбудимости, и наоборот, повышение мышечного тонуса высокими дозами хлористого калия снижалось перхлоратом натрия.  [1]

Мышечное сокращение, б) Оно стимулирует гликолиз и дыхание, в) См.  [2]

3 Активный транспорт глюкозы через плазматическую мембрану клетки кишечника или почки. ( На основе в книге L. Stryer ( 1981 Biochemistry, 2nded., Freeman.| Эндоцитоз и экзоцитоз. [3]

Мышечное сокращение наступает в ответ на быстрое высвобождение кальция, вызванное нервным импульсом.  [4]

Мышечные сокращения, вызванные добавлением перхлората натрия к пер-фузнойной жидкости, ослаблялись при введении хлористого калия в концентрациях, меньших, чем те, которые необходимы для снижения мышечной возбудимости, и наоборот, повышение мышечного тонуса высокими дозами хлористого калия снижалось перхлоратом натрия.  [5]

Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, Запасенной в виде макроэргических пирофосфат-ных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. По объему, который приходится на долю мышц у высших организмов, в том числе у человека, и по масштабу биохимических превращений, обслуживающих прямо или косвенно мышечное сокращение, этот процесс занимает первое место среди всех физиологических процессов. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - миозин и актин. Большое число молекул каждого из этих белков объединены в виде специальных конструкций, вне которых сокращение совершаться не может.  [6]

Биомеханика мышечного сокращения включает молекулярные процессы сокращения мышечного волокна и управления ими. Мышечное волокно содержит фибриллярные ( нитевидные) белки, к-рые могут скользить относительно друг друга. Структура их ( см. Клеточные структуры ] такова, что имеется одна выделенная степень свободы, вдоль к-рой и происходит скольжение. Работа совершается мышцей за счет гидролиза АТФ. Управление сокращением мышц осуществляется нервными ( или в экспериментах электрическими) импульсами, к-рые инициируют сокращение. В гладких мышцах сокращение вызывается волной возбуждения в самой мышечной ткани. Механизм ее возникновения и распространения описывается теорией автоволн.  [7]

Быстрота мышечного сокращения и отсутствие последействия обусловлены способом вызывания сухожильного рефлекса. Адекватным раздражителем для соответствующих рецепторов является растяжение мышцы. Постукивание по сухожилию растягивает мышцу только на очень краткий срок.  [8]

При мышечном сокращении наблюдается распад мышечного гликогена с образованием молочной кислоты.  [9]

Во время мышечного сокращения содержащаяся в мышцах аденозинтрифосфорная кислота распадается на аденозиндифосфорную кислоту и неорганический фосфат. Таким образом, мышца является трансформатором химической энергии, содержащейся в связях фосфатных остатков АТФ, в механическую энергию.  [10]

Изучение процесса мышечного сокращения показало, что при работе изолированной мышцы в анаэробных условиях распадается гликоген и образуется эквивалентное количество молочной кислоты.  [11]

12 Схема продольного разреза участка миофибриллы ( 1 -диск А, 2-диск I, 3 - пластинка 2, 4 - саркомер. внизу показана схема поперечного среза миофибриллы ( 5-толъко нити миозина, 6-нитн актина и миозина, 7-только нити аклина.| Схема поперечнополосатой мышцы в покое ( а и при ее сокращении ( б. 1-филаменты миозииа. 2-филаменты актина. [12]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков-тропонина Т ( мол. Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Ме-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са, тропонин I связывается с актином, тропонин Т - с тропо-миозином.  [13]

Движущей силой мышечного сокращения является высокая способность АТФ переходить в более стабильное состояние, в данном случае в несколько менее богатое энергией соединение - аденозиндифосфат ( АДФ) и фосфат-ион. При мышечном сокращении расходуется АТФ.  [14]

Для явлений мышечного сокращения представляет интерес, что даже простая, недеструктивная механическая деформация белковых волокон, изменяя среднее расстояние между ионогенными группами и их константы диссоциации, сопровождается смещением изоточки белков на 0 3 - 0 4 рН ( А. Г. Пасынский и Б. П. Блохина, В. И. Воробьев и В. Н. Птицын и др.); при деструктивных воздействиях изменение электрохимических свойств выражено весьма резко.  [15]



Страницы:      1    2    3    4