Cтраница 1
Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы. [1]
Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы. [2]
При изучении тканевых гомогенатов различных слоев почек обнаруживается четкая дифференциация изоферментных спектров ЛДГ. [3]
К числу ранних признаков отравления относится изменение активности ряда ферментов крови: в первые часы после воздействия изменяется активность АлАТ, АсАТ, ЛДГ, меняется изоферментный спектр этик энзимов. Снижается уровень протромбина в крови, развивается геморрагический синдром. Нефротоксическое действие проявляется в олигурии, а в тяжелых случаях - в анурии. В крови повышается уровень небелкового азота, снижается содержание хлоридов, кальция, белков. Повышается артериальное давление, развиваются подкожные и висцеральные отеки. [4]
В последние годы установлено, что при катаракте по мере прогресси-рования помутнения уменьшается количество общего и особенно растворимых белков, исчезают связанные с белками дикарбоновые аминокислоты, изменяется содержание свободной, лабильносвязанной и прочносвязанной мочевины как существенного компонента оптической системы. Заметно ослабевает активность лактатдегидрогеназы и происходит сдвиг в изоферментном спектре, что свидетельствует о замедлении скорости гликолиза, снижении оксигенации ткани, развитии метаболического ацидоза. Нарушается стройная взаимосвязь процессов обмена. [5]
Электрофоретическими методами установлено наличие 4 изоферментов церулоплазмина. В сыворотке новорожденных также были выявлены 2 фракции, имеющие большую электрофоре-тическую подвижность, чем изоферменты церулоплазмина взрослого человека. Следует отметить, что по своей электрофоретической подвижности изоферментный спектр церулоплазмина в сыворотке крови при болезни Вильсона-Коновалова сходен с изоферментным спектром новорожденных. [6]
Электрофоретическими методами установлено наличие 4 изоферментов церулоплазмина. В сыворотке новорожденных также были выявлены 2 фракции, имеющие большую электрофоре-тическую подвижность, чем изоферменты церулоплазмина взрослого человека. Следует отметить, что по своей электрофоретической подвижности изоферментный спектр церулоплазмина в сыворотке крови при болезни Вильсона-Коновалова сходен с изоферментным спектром новорожденных. [7]
В работе этих авторов ценно то, что они изучали действие не синтетических, а природных фенольных соединений, выделенных из картофеля, находившегося в состоянии покоя. Как и 2 4-динитрофенол, природные ингибиторы подавляют поглощение фосфорных соединений тканями биотестов. На основании полученных результатов предполагается, что ингибиторы и 2 4-динитрофенол имеют общий механизм действия, состоящий в предотвращении образования АТФ, необходимой для нормального протекания процессов роста. Думитру и Сербан ( Du-mitru, Serban, 1970) показали, что кумарин в концентрации 6 85 - 10 - 3 М подавлял прорастание семян пшеницы, снижая активность пероксидазы и меняя ее изоферментные спектры. [8]
По мере развития эмбриона количество нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в мышечной ткани быстро уменьшается. Высокоэнергетических соединений ( АТФ и креатин-фосфат) в функционально незрелой мышце значительно меньше, чем в мышцах зрелых особей. Имидазолсодержащие дипептиды ( ансерин и кар-нозин) появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов тесно связано с мышечной функцией и совпадает с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са2 - чувстви-тельности актомиозина и началом работы ионных насосов. Имеются также характерные особенности в ферментных и изоферментных спектрах эмбриональной мышечной ткани. Так, установлено, что в ходе онтогенеза изменяется изоферментный спектр ЛДГ. В экстрактах из скелетных мышц 3 - 5-месячного эмбриона на долю изоферментов ЛДГ3 и ЛДГ2 приходится соответственно 40 и 31 % от общей активности ЛДГ. В процессе развития плода изменяется также изоферментный спектр гексокиназы в мышечной ткани: повышается активность изофермента I и снижается активность изофермента II. Приведенные данные об изменении химического состава мышечной ткани в онтогенезе относятся почти исключительно к скелетной мускулатуре. [9]
По мере развития эмбриона количество нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в мышечной ткани быстро уменьшается. Высокоэнергетических соединений ( АТФ и креатин-фосфат) в функционально незрелой мышце значительно меньше, чем в мышцах зрелых особей. Имидазолсодержащие дипептиды ( ансерин и кар-нозин) появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов тесно связано с мышечной функцией и совпадает с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са2 - чувстви-тельности актомиозина и началом работы ионных насосов. Имеются также характерные особенности в ферментных и изоферментных спектрах эмбриональной мышечной ткани. Так, установлено, что в ходе онтогенеза изменяется изоферментный спектр ЛДГ. В экстрактах из скелетных мышц 3 - 5-месячного эмбриона на долю изоферментов ЛДГ3 и ЛДГ2 приходится соответственно 40 и 31 % от общей активности ЛДГ. В процессе развития плода изменяется также изоферментный спектр гексокиназы в мышечной ткани: повышается активность изофермента I и снижается активность изофермента II. Приведенные данные об изменении химического состава мышечной ткани в онтогенезе относятся почти исключительно к скелетной мускулатуре. [10]