Спермидин

Cтраница 1

Спермидин и спермин, ацилированные непредельными кислотами, дают начало другому структурному типу полиаминовых алкалоидов. Он характеризуется тем, что из ацильных производных благодаря внутримолекулярной реакции Михаэля и другим способам присоединения по двойной связи образуются гетероциклические структуры. [1]

Наряду с этим происходит ацетилирование спермидина. [2]

В рибосомальных фракциях из Escherichia coli обнаружены спермидин и путресцин. Кроме того, после расщепления рибонуклеопротеидных частиц посредством удаления ионов магния с помощью этилендиамин-тетрауксусной кислоты обнаружены полипептиды, аминокислоты и 1 3-диаминопропан. [3]

Этой реакцией обнаружены следующие соединения в коли-чествах-0 5жг: бензиламин, фосфат спермидина, фосфат спермина, гидрохлорид этилендиамина, u - аланин, / - аспарагин, / - гистидин, акриламид, амид миндальной кислоты, никотинамид, диамид азелаиновой. [4]

Орнитиндекарбоксилаза катализирует декарбоксидирование орни-тина с образованием пугресцина: орнитин - 1 4-тетраметилдиамин ( ггу-тресцин) - спермидин - спермин. [5]

Все живые организмы от бактерий до млекопитающих содержат в своем химическом составе алифатические амины путресцин 6.2 /, кадаверин 6.22, спермидин 6.23 и спермин 6.24. Эти вещества давно привлекли к себе внимание науки. Кристаллы спермина были описаны в сперме человека еще в 1677 г. Метаболиты 6.21 - 6.24 носят общее название полиаминов и играют важную, но до конца не понятую роль в регуляции клеточного деления. В частности, их обмен нарушается при злокачественном росте. В растительных тканях биосинтез полиаминов усиливается при дефиците калия. [6]

Растворением в крепком солевом растворе обычно можно достичь диссоциации этого комплекса, по-видимому, в результате действия большого количества ионов натрия и хлора; разбавление вызывает повторное выпадение комплекса в осадок. Так как спермидин тормозит ферментативный гидролиз рибонуклеиновой кислоты рибонуклеа-зой [276], то вполне возможны изменения во вторичной структуре РНК. [7]

Он, вероятно, связан с метаболизмом метилированных пуринов и пиримидинов, присутствующих в некоторых рибонуклеиновых кислотах. Это соединение образуется также в качестве промежуточного продукта в биосинтезе спермидина. [8]

Диаминоксидаза также широко распространена в природе. Диаминоксидаза, по-видимому, идентична гистаминазе; к числу ее адекватных субстратов принадлежат: агматин, спермидин, гистамин, спермин, кадаверин, путресцин и этилендиамин. Любопытно, что диамины с прямой углеродной цепью, содержащие от 14 до 18 углеродных атомов в молекуле, окисляются моноаминоксидазой, а не диаминоксидазой. [9]

Этот фермент окисляет спермин [ N, М - бис ( 3-аминопропил) - 1, 4-бутандиамин ], спермидин [ М - ( 3-аминопропил) - 1, 4-бутандиамин ] и ряд других аминов, но не действует на адреналин; следовательно, он отличен от моноаминоксидазы печени. [10]

РНК в рибосомах присутствует главным образом в виде ее Mg2 -, и, по-видимому, частично Са2 - соли; Mg составляет до 2 % сухой массы рибосом. Кроме того, в варьирующих количествах ( до 2 5 % сухой массы) могут присутствовать также органические катионы, такие как спермин, спермидин, кадаверин и путресцин. [11]

Схема диссоциации рибосом на составляющие субчастицы. Указаны некоторые факторы среды, способствующие или противодействующие диссоциации. [12]

Однако наблюдается и интересная специфичность: Na и Li оказывают сильный диссоциирующий эффект даже в низких концентрациях. Для поддержания ассоциированного состояния рибосом Mg2 в среде может быть полностью или частично заменен на Са2, а также на Мп2 и Со2 ( все это - катионы с близким ионным радиусом), в то время как Sr2, Ва2, Cd, Hg2, №, Zn2 H / другие дву - и поливалентные катионы либо неэффективны, либо обладают диссоциирующим действием. Органические поликатионы, такие как диамины ( путресцин, кадаверин) и полиамины ( спермидин, спермин), стабилизируют ассоциацию и могут рассматриваться как мощные синергисты Mg2; по-видимому, они всегда присутствуют в каком-то количестве в рибосомах, внося вклад в стабилизацию третичной структуры рибосомной РНК и в РНК-РНК-взаимодействия. Интересно, что синергистами Mg2, могущими частично заменить его в среде для поддержания ассоциированного состояния рибо - / сом, являются также многие В9Д растворимые органические - раствори-тели, такие как метанол, этанол, диме-тилсульфоксид, и другие; их антидиссо-циирующее действие приблизительно пропорционально их гидрофобности. В связи с этим стоит сказать, что добавление этих же растворителей в среду оказалось очень эффективным для поддержания компактной структуры изолированной рибосомной РНК. In vivo диссоциация 70S или 80S рибосом на составляющие субчастицы происходит только после терминации трансляции. В этом случае связь между субчастицами ослабляется вследствие ухода лигандов ( пепти-дил - тРНК и тРНК) и диссоциация, по-видимому, дополнительно еще и катализируется специальными белковыми факторами. [13]

Кроме аминогликозидных антибиотиков целый ряд менее специфических агентов, включая ионные условия среды, может увеличивать уровень ошибок при кодонзависимом связывании аминоацил-т РНК транслирующей рибосомой. В общем все те факторы, которые увеличивают сродство тРНК к рибосоме, как правило, приводят к увеличению ложного кодирования. Так, увеличение концентрации Mg2 в среде, а также диаминов ( путресцин) или полиаминов ( спермидин) повышает количество ошибок при трансляции в бесклеточной системе. Этанол и другие гидрофобные агенты, будучи добавлены к среде даже в небольшой концентрации, тоже увеличивают ложное кодирование. Наоборот, мочевина понижает количество ошибок трансляции. Из наиболее общих факторов среды ошибкам способствуют такие, как понижение температуры, понижение рН и понижение ионной силы. [14]

Для проявления активности аминогликозидов важен также механизм их проникновения в клетки-мишени. Будучи заряженными и очень гидрофильными, антибиотики не могут проходить через мембраны путем диффузии. Поэтому они научились индуцировать систему транспорта полиаминов, необходимую для нормального функционирования грамотридательных бактерий, и проникают в клетки с помощью пермеаз спермидина и путресцина в результате активного транспорта. [15]

Страницы: 1 2