Cтраница 1
Включение глицина в серии может происходить путем реакции обмена с участием тетрагидрофолевой кислоты в качестве ко-фермента, без увеличения общего количества серина. Роль витамина Вб в этой реакции состоит в активировании а-углеродного атома глицина ( стр. [1]
Прадхан и Уэст [197] установили, что у мышей, пораженных саркомой, тиоТЭФ вызывает сначала повышение, а затем снижение включения меченого глицина как в гистоновую, так и негистоновую фракцию ядерного белка. [2]
В вариантах с часовой инкубацией, как и в условиях, когда рост отрезков полностью ингибирован 0 45 М маннитом, ауксин не влияет на включение глицина - С14 в белок. [3]
Строев и Г. А. Харченко ( 1976) показали, что у крыс при кратковременном воздействии больших количеств витамина А снижается уровень большинства свободных аминокислот в крови и усиливается включение глицина в белки субклеточных фракций. [4]
Ауксин за 24 часа инкубации усиливает включение глици-на - С14 в белки отрезков мезокотилей кукурузы в условиях гипотонической среды ( на 27 %) и не влияет на включение глицина - С14 в белки в условиях слабогипертонической среды. [5]
Изучение обмена веществ в опухолевых клетках при применении саркомицина показало66 67, что этот антибиотик подавляет включение фосфора в аденозинмоно -, - ди - и - трифосфат и нуклеиновые кислоты асцитных клеток. Кроме того, он подавляет также включение глицина в белки этих клеток в большей степени, чем в белки нормальных клеток. [6]
Браунштейн и сотрудники [529] описали синтез глутатиона из глицина, цистеина и глутаминовой кислоты в срезах печени крысы; они наблюдали реальный прирост количества этого три-пептида в пробах в результате синтеза. Блох и сотрудники [530-536] обстоятельно изучили реакции, приводящие к синтезу глутатиона. В их ранних исследованиях критерием служило включение меченого глицина и глутаминовой кислоты в глута-тион. [7]
Фолевая кислота проявляет некоторую активность в ферментной системе, использующей муравьиную кислоту для синтеза серина, но активность ее меньше, чем у тетрагидрофолевой кислоты. При синтезе серина из формальдегида и глицина ди-гидрофолевая кислота активирует ферментную систему в меньшей степени, чем тетрагидрофолевая кислота; если одновременно с дигидрофолевой кислотой добавляют АТФ, дифосфо-пиридиннуклеотид, глюкозо-6 - фосфат и ионы магния, то процесс синтеза активируется в такой же мере, как и в пробах с тетрагидрофолевой кислотой. Эти данные показали, что в реакции превращения формальдегида в глицин и во включении глицина в серии участвует тетрагидрофолевая кислота. Для использования муравьиной кислоты в образовании серина из глицина необходимы дополнительные реакции. [8]
В этом случае добавление ауксина в среду в той или иной степени задерживает распад белков и нуклеиновых кислот и тормозит старение клеток. Сахер ( Sacher, 1963, 1964) сообщил, что присутствие ауксина в среде способствует сохранению белков и нуклеиновых кислот эндокарпия бобов. В наших опытах ( Полевой, Кобыльский и Саламатова, см. настоящий сборник) метиловый эфир ИУК активировал включение С14 - урацила в РНК отрезков колеоптилей и мезокотилей этиолированных проростков кукурузы и не оказывал влияния на общее содержание РНК в отрезках. Активировалось также включение глицина - С14 в белки при опытах с отрезками мезокотилей. За время инкубации наблюдалось уменьшение общего содержания РНК и белков в тканях. Ауксин несколько тормозил это уменьшение за первые 6 час. Активирующего действия ауксина на включение тимина - С14 в ДНК отрезков колеоптилей кукурузы не наблюдалось. Последней точке зрения соответствует и общее уменьшение содержания РНК в контрольных отрезках наряду с возрастанием активности РНК-азы, что Шеннон, Хан-сон и Вильсон ( Shannon, Hanson, Wilson, 1964) связывают с процессами старения в клетках. В наших опытах показано, что активность РНК-азы в контрольных отрезках мезокотилей увеличивается со временем и в слабогипертонической среде ( 0 45 М маннит), где видимый рост отсутствует. [9]
Таким образом, приведенные выше экспериментальные данные показывают, что под влиянием ауксинов в отрезках колеоптилей овса и кукурузы происходит усиление включения Р32 и меченых оснований в РНК. Совершенно другие результаты в опытах с этими объектами были получены при изучении влияния ИУК на синтез белков. Нуден и и Тиман ( Nooden, Thimann, 1963) также отметили отсутствие активирующего влияния ИУК на поглощение и включение лейцина - С14 в белки отрезков колеоптилей овса. Эти авторы ( Nooden, Thimann, 1965) приходят к выводу, что ауксин, активируя рост, не во всех случаях индуцирует увеличение общего содержания белка или скорость синтеза белка. Кей ( Key, 1964а) отмечает, что 2 4 - Д за первые 2 часа инкубации отрезков гипокоти-лей сои практически не усиливает включение лейцина - С14 в белки. В наших опытах ( Полевой, Кобыльский, Саламатова, см. настоящий сборник) ауксин не активировал включения лейцина - С14 в белковую фракцию отрезков мезокотилей кукур узы в течение первого часа инкубации, хотя усиление роста было отмечено. Нужно подчеркнуть, что включение урацила - С14 в РНК возрастало со временем под влиянием ауксина в несравненно большей степени, чем включение глицина - С14 в белки. [10]
Исследования Замечника и многих других ( см. выше) позволили нарисовать весьма правдоподобную картину той роли, которую РНК играет в биосинтезе белков. Однако зависимость белкового синтеза от скорости синтеза и распада РНК пока еще трудно понять. Так, например, наряду с системами, в которых между скоростью синтеза РНК и интенсивностью белкового синтеза существует, по-видимому, зависимость, известны и такие системы, в которых скорости синтеза белка и РНК как будто не связаны между собой. Печень представляет собой очень своеобразный пример системы, в которой при изменении аминокислотного состава пищи наступают довольно сложные сдвиги в метаболизме РНК. Следовательно, состав диеты оказывает регулирующее воздействие на метаболизм каждого из перечисленных соединений. В случае РНК оно было подробно изучено в серии опытов, проведенных Манро и его сотрудниками. В первых своих опытах они установили [140], что поглощение Р32 рибонуклеиновой кислотой, по-видимому, зависит от энергетического фонда пищи. Казалось бы, эти факты указывают на отсутствие связи между содержанием белка в пище и скоростью синтеза РНК. На первый взгляд это трудно увязывается с теми значительными изменениями количества РНК в печени, которые наступают при сдвигах в белковой диете. Поэтому было необходимо выяснить, каким образом поглощение белка может влиять на количество РНК, не изменяя при этом скорости синтеза. Оказалось, что РНК поглощает изотопы независимо от содержания белка в диете только в том случае, если животных кормят на протяжении всего опыта. Если же крыс после обильной белковой пищи заставляют голодать, то включение Р32 в РНК падает очень заметно; еще сильнее снижается включение глицина в РНК. [11]