Мономерная структура

Cтраница 2

Структура Fe ( C8H8 ( CO3. [ IMAGE ] Структура Ре2 ( С8Н8 ( СО6. [16]

Стукан и др. [47] исследовали комплексы железа с триазольными производными. Мессбауэровские параметры этих соединений приведены в табл. 4.13. Комплексы железа ( П) общей формулы Fe ( TZ) 2 - H2O и Fe ( TZ) 2 - 2H2O имеют полимерную структуру, аналогичную структуре тетразольных комплексов железа. Комплексы железа ( Ш) содержат только одну молекулу триазола в молекуле комплекса и обладают мономерной структурой. [17]

Иерархия уровней структуры белка во многих случаях не соблюдается. Иерархия уровней установлена на примере глобулярных белков и их агрегатов. Действительно, в большинстве случаев глобулярный мономер достаточно стабилен и почти не изменяется при агрегировании, в связи с чем комплексная структура по существу определяется характеристиками поверхности известной мономерной структуры. Однако иерархические зависимости неприменимы к рибосомам. Рибосомные белки настолько вытянуты [7], что структура каждой отдельной единицы не стабильна и стабилизируется только в процессе агрегирования. [18]

Такие полимеры обычно получают из мономеров, обладающих жидкокристаллическими свойствами. В большинстве случаев используются виниловые мономеры. Полимеризация проводится в жидкокристаллическом состоянии или в изотропной жидкой фазе, в изотропных или анизотропных растворах. В некоторых случаях использовались мономеры, не проявлявшие жидкокристаллических свойств, но молекулярные цепи которых были достаточно длинными и жесткими. Процесс включения мономерной структуры возможен даже в том случае, когда сам полимер не дает термодинамически стабильной жидкокристаллической фазы. После плавления или растворения первоначальная структура, надмолекулярная структура и текстура в твердом веществе уже не восстанавливаются. Однако можно ожидать существования и других случаев, когда жидкокристаллический порядок характеризует термодинамически стабильное состояние. [19]

Однако во всех трех случаях присутствуют полосы, характерные для я - С5НБ - кольца, в областях 820 - 830, 1400 - 1420, 3100 - 3120 см-1. Полоса в области 1010 - 1020 см 1, характеризующая наличие незамещенного я - С5НБ - кольца, в [ СвНБС5Н4Мо ( СО) 3 ] 2 отсутствует. Полученные соединения показывают в области валентных колебаний групп СО в растворе практически одинаковые спектры, состоящие из пяти полос поглощения около 1917 1960 1980, 2015 и 2055 см-1, с разной относительной интенсивностью для разных комплексов. Сходство спектров в этой области указывает на сохранение во всех продуктах центрального фрагмента Мо2 ( СО) в. В случае мономерной структуры с фрагментом Мо ( СО) 3 в спектре раствора не должно было бы наблюдаться более трех полос поглощения. [20]

Прямые доказательства участия молибдена в связывании субстрата и в каталитической фазе ферментативного цикла получены только для ксантиноксидазы. Отчетливое сходство между параметрами спектров ЭПР и субстратной специфичностью этого фермента и альдегидоксидазы приводит к выводу, что молибден находится и в связывающем центре альдегидоксидазы. Исследования молибденовых комплексов как моделей ферментов сосредоточились в основном на комплексах с серусодержащими лигандами, особенно с цистеином, хотя и не получено надежных доказательств того, что в ферментах молибден действительно связан с серой. Молибден-цистеиновый комплекс проявляет редуктазную активность в отношении ряда субстратов, которые в то же время являются и субстратами нитрогеназы, однако в присутствии этих модельных комплексов обнаруживаются лишь следы аммиака от восстановления азота. Модельные комплексы существенно отличаются от ферментов и по количеству молибдена, который проявляет себя в спектрах ЭПР. Спектры ЭПР ферментов соответствуют до 50 % общего содержания в них молибдена, тогда как модельные комплексы дают сигнал, соответствующий не более 4 % содержащегося в них молибдена. Возможно, что конформация белка в области активного центра фермента стабилизирует каталитически активную мономерную структуру молибденового комплекса. [22]

Страницы: 1 2