Cтраница 1
Свернутые структуры эффективны для хранения, но не удобны для обработки. Поэтому свернутая структура используется только во внешней памяти. В оперативной памя - Ги она должна быть развернутой. Операции свертки и развертки массивов выполняются программой обмена с накопителем. [1]
Полиамины могут также стабилизировать суперспиральную или свернутую структуру ДНК. [2]
В основе 36 классов, обобщенных схемой, приведенной на рис. 10.10, лежат свернутые структуры деятельности, упорядоченные в возрастающем порядке. В схеме учитываются компоненты законченных структур деятельности, отражающих подготовку и исполнение деятельности, а также побудительную и исполнительную регуляции, три социальных и пять индивидуальных уровней регуляции деятельности, а также дифференцирование интеллектуальной регуляциия, ряд ступеней возможных самостоятельных целей в качестве основы так называемой автономии и контроля в зависимости от степеней свободы в процессе производства. [3]
Вторичная структура определяется двумя факторами: 1) сворачиванием и изгибанием полипептидной цепи и 2) водородными связями в свернутой структуре. Общие критерии, управляющие вторичной структурой, были сформулированы Полингом и Кори на основании результатов интенсивного исследования кристаллических амидов с низкими молекулярными весами. Ниже приведены эти критерии. [4]
В других растворителях, например дихлоруксусной кислоте, внутримолекулярные водородные связи, поддерживающие спиральную конформацию, разрываются и осуществляется переход к клубкообразной, свернутой структуре. [5]
Тем но менее электронная микроскопия весьма полезна для иллюстрации концепции жесткого клубка, так как, если ДНК и выглядит достаточно гибкой, чтобы образовать сильно свернутую структуру, радиус кривизны в областях изгибов обычно достаточно велик. Но, по-видимому, наибольшая ценность электронной микроскопии для изучения конформации ДНК заключается в возможности обнаруживать новые и неожиданные структуры. Этим методом легко отличить кольцевую структуру от линейной, а натттв-пые молекулы - от денатурированных. Электронная микроскопия может оказаться полезной во всех случаях, когда возникают сомнения относительно конформацпи или геометрии образца. [6]
Низкий температурный коэффициент вязкости полидиметилсилоксанов [183, 303, 449, 451, 458] и уменьшение вязкости с увеличением скорости сдвига свидетельствуют о большой свернутости силоксановых молекул. Свернутая структура силоксановой молекулы с торчащими наружу алкильными группами обусловливает незначительное межмолекулярное взаимодействие, следствием которого и является относительно низкая вязкость. При повышении температуры молекулы распрямляются и межмолекулярное взаимодействие усиливается, что приводит к повышению вязкости. Это повышение вязкости частично компенсирует обычное понижение вязкости с температурой. [7]
Свернутые структуры эффективны для хранения, но не удобны для обработки. Поэтому свернутая структура используется только во внешней памяти. В оперативной памя - Ги она должна быть развернутой. Операции свертки и развертки массивов выполняются программой обмена с накопителем. [8]
Согласно этим данным ( В. Т. Иванов н Г. И. Чнпенс) для брадикинина возможно образование свернутых структур, стабилизированных ионными взаимодействиями С-концевого карбоксила и гуаниди-новой группы N-концевого аргинина. Вероятность таких взаимодействий повышается при переходе к органическим растворителям и в комплексе с рецептором. Действительно, циклические аналоги брадикинина обладают высокой биологической, активностью. [9]
Что касается пространственной ( трехмерной) структуры мРНК, то, к сожалению, в настоящее время она не установлена ни в одном случае. Из измерений различных физических параметров некоторых мРНК ясно, что они представляют собой сильно свернутые структуры, с большим количеством внутрицепных взаимодействий между азотистыми основаниями типа Уотсон-Криковского комплементарного спаривания. Хотя мРНК не являются двойными спиралями типа ДНК, они обнаруживают развитую вторичную структуру за счет комплементарного спаривания отдельных участков одной и той же цепи друг с другом, с образованием большого набора относительно коротких двуспиральных участков. Около 70 % всех нуклеотидных остатков в цепи участвует в комплементарном спаривании и, соответственно, в формировании внутримолекулярных спиралей. О взаимодействиях, формирующих третичную структуру, и о самом характере третичной структуры мРНК ничего не известно. [10]
Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую з шести аминокислотных остатков. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-спиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса ( 5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом на-тивного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр. Гормональная функция инсулина - способность понижать содержание сахара в крови - хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. В димере наблюдается интересное окружение ( по типу ящика) остатков Тир-26 ( В) и Фен-24 ( В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. [11]
Обратите внимание, что разные области полипептнд-ной цепи могут в свернутой структуре сближаться друг с другом, образуя единую антигенную детерминанту иа поверхности белка. Полимерная структура с повторяющимися идентичными антигенными детерминантами; такую молекулу называют мулыпи-валентным антигеном. [12]
На этой поверхности могут существовать, помимо того, обширные области скопления неполярных, гидрофобных боковых цепей, а также донорных или акцепторных участков, способных к образованию водородных связей или комплексов с переносом заряда. Химические эффекты, обусловленные этими локализованными факторами, точно так же нельзя вывести ни из первичной структуры, ни из гидродинамических свойств молекул ферментов. Это объясняется двумя особенностями глобулярной структуры белка: а) существованием поверхности и ядра ( внутренней области) молекулы и б) сближением в свернутой структуре группировок, которые в первичной последовательности разобщены. [13]
Конформация РНК значительно менее определенна. Известно, что вирусная РНК может существовать либо в форме двойной спирали, либо как однониточная форма. Информационная РНК существует в форме одной нити. Нативная рибосомная РНК связана с белком, как уже указывалось на с. Обе эти РНК, по-видимому, имеют свернутые структуры, в которых основания в некоторой степени связаны стекинг-взаимодействием ( см. разд. [14]
Данные о гидродинамических свойствах белков в растворе и оценка размеров элементарной ячейки, полученная с помощью рентгеноструктурного анализа кристаллических белков, свидетельствуют о компактности и жесткости белковой молекулы. Легкость, с которой эта компактность может быть нарушена, свидетельствует вместе с тем о том, что структура стабилизирована не ковалентными связями. Стабилизация плотно свернутой третичной структуры глобулярных белков достигается за счет взаимодействия боковых цепей аминокислотных остатков, обладающих указанными выше химическими свойствами. Силы взаимодействия каждая в отдельности не велики: ионное взаимодействие, водородные связи, гидрофобное взаимодействие и вандерваальсовы силы. Но поскольку число этих слабых связей очень велико и все они действуют одновременно по всей свернутой структуре белка, она обладает достаточной устойчивостью при обычной температуре. Оценить относительное значение связей различного типа в поддержании третичной структуры очень трудно и на этот счет еще нет единого мнения. [15]