Cтраница 1
Упорядоченная структура белка обеспечивается системой взаимодействий, составляющих третичную структуру молекулы. Энергия каждой из этих сил невелика, однако их суммарное действие значительно. Так, энергия вандерваальсовского взаимодействия, приводящего к глобулярному свертыванию белковой молекулы, достигает 2100 - 2500 кДж / моль. [1]
Упорядоченная структура белка обеспечивается системой взаимодействий, составляющих третичную структуру молекулы. Энергия каждой из этих сил невелика, однако их суммарное действие значительно. Так, энергия вандерваальсовского взаимодействия, приводящего к глобулярному свертыванию белковой молекулы, достигает 2100 - 2500 кДж / моль. [2]
Короче говоря, вместо упорядоченной структуры белка могут образоваться беспорядочные лубки. [3]
Короче говоря, вместо упорядоченной структуры белка могут образоваться беспорядочные клубки. [4]
Физико-химические исследования показали, что одних водородных связей недостаточно для существования упорядоченной структуры белка. [5]
Все ото заставляет относиться с предельной осторожностью ко всем попыткам перенести результаты, полученные для регулярных кристаллов, на область более или менее упорядоченных структур белков. В связи с этим проведены детальные исследования спектров ЯМР воды в коллагене - их формы и угловой зависимости. [6]
Принимая во внимание плоское строение пептидной связи, возможность свободного вращения связей у а-углеродного атома и постоянство углов и межатомных связей, можно прийти к двум возможным основным моделям вторичной упорядоченной структуры белков. [7]
Принимая во внимани плоское строение пептидной связи, возможность свободного вращения связей у а-углеродного атома и постоянство углов и межатомных связей, можно прийти к двум возможным основным моделям вторичной упорядоченной структуры белков. [8]
Белки состоят в основном из L-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [ а ] в - Полипептиды, полученные из L-аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. В настоящее время наиболее широко известны две упорядоченные структуры белков: а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л-л и п - - л вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно; спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. [9]
Белки состоят в основном из L-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [ a ] D. Полипептиды, полученные из L-аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. В настоящее время наиболее широко известны две упорядоченные структуры белков: а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы я - - я и п-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно; спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. [10]
Ферментные белки могут быть получены в кристаллических состояниях. В настоящее время известно около 200 кристаллических ферментов. Всякие воздействия, нарушающие упорядоченную структуру белка, такие, как повышение температуры, действие некоторых растворителей, приводят к его денатурации. Денатурированные белки не способны кристаллизоваться и теряют свойства ката-4 лизаторов. [11]