Регуляторная субъединица
Cтраница 1
Регуляторная субъединица прочно сорбировалась, а посторонние белки можно было отмыть 2 М NaCl. [1]
Регуляторную субъединицу можно рассматривать как обратимо действующий белковый ингибитор, а ЦТФ можно считать коингибитором, усиливающим ингибирующее действие этого белка. Интересно, что эта каталитическая субъединица характеризуется кинетикой, описываемой уравнением Михаэлиса, поскольку взаимодействия между мономерами в этом случае исключаются. Однако для нашивного фермента график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата представляет собой сигмоидаль-ную кривую. [2]
Активация протеинкиназы обеспечивается связыванием цАМФ с регуляторной субъединицей, что вызывает диссоциацию и активацию каталитической субъединицы. [3]
Основное различие между двумя этими типами заключается в способности регуляторных субъединиц киназ типа II фосфорилироваться каталитической субъединицей. В то же время cGMP - зависимая протеинкиназа представляет собой димерный белок, состоящий из двух идентичных субъединиц. [4]
После диссоциации каталитические субъединицы высвобождаются из-под влияния ингибитора, так как последний связан с регуляторными субъединицами. В итоге активность фермента повышается. [5]
В 1968 г. Эдвин Кребс и его коллеги показали, что сАМР - за-виси мая протеинкиназа участвует в стимуляции глпкогенолиза. Связывание сАМР с регуляторными субъединицами вызывает диссоциацию их каталитических субъединиц, и последние, таким образом, активируются. Протеинкиназа, найденная в основном в нервных тканях, так называемая киназа типа II, фактически фосфорилирует свои собственные регуляторные субъединицы; такое автофосфорилирование не наблюдается у протеинкиназы типа I. Однако механизмы их активации одинаковы. [6]
 |
Контакты а - субъединиц с одной из / 2-субъединиц в гидрокси - и. [7] |
Фермент регулируется цитидинтрифосфатом, который, связываясь - ферментом, выключает активный центр из работы. Эффектор связывается со специальными регуляторными субъединицами. Полностью активный фермент состоит из шести каталитических и шести регуляторных субъединиц. [8]
В дальнейших исследованиях, проведенных с помощью ультрацентрифугирования клеток в градиенте плотности альбумина, было показано, что - облучение крыс в дозе 154 8 мКл / кг снижает активность аспартат - карбамоилтрансферазы тех фракций клеток костного мозга и селезенки крыс, которые в норме характеризуются повышенной активностью этого фермента. Отмечено, что облучение способствует диссоциации регуляторных субъединиц, ингиби-рующих каталитические центры в молекуле аспартат - карбамоилтрансферазы. Присутствие ЦТФ снижает степень угнетения фермента, индуцируемого облучением, но подавляет функциональную активность изолированных каталитических субъединиц молекулы облученного фермента. Bigler и В. М. Tolbert, свидетельствуют о том, что при облучении животных в дозах, близких к летальным, изменение активности этого фермента в тканях не может быть обусловлено прямым или непрямым действием ионизирующих излучений на его молекулы. [9]
Ванадат ингибирует также Са2, Л 2 - АТФазу мозга, причем это ингибирование усиливается КС1 и диметилсульфокси-дом. Активация ферментного комплекса происходит, по-видимому, через регуляторную субъединицу G в результате образования стабильного комплекса фермент - ГДФ - ванадат. Неясно, однако, возможна ли подобная активация в физиологических условиях, поскольку для нее требуется относительно высокая концентрация ванадия, значительно большая, чем для ингибирования АТФазы [ Nielsen F. Этот МЭ усиливает синтез ДНК, эффективность инсулина и эпидермаль-ного ростового фактора. [10]
Таким образом, эти исследования показали, что АКТаза состоит из двух различных белков, совместное действие которых обусловливает каталитическую функцию и функцию метаболического контроля АКТазы. Первый белок, каталитическая субъединица, обусловливает всю каталитическую активность фермента, а второй белок, регуляторная субъединица, связывает ЦТФ. Молекула нативного фермента состоит, по-видимому, из двух каталитических и четырех регу-ляторных субъединиц. [11]
Регуляторная субъединица прочно сорбировалась, а посторонние белки можно было отмыть 2 М NaCl. Регуляторная субъединица была очищена в 1250 раз. [12]
В качестве акцепторов поли - АДФ-рибозы могут выступать такие ферменты, как РНКаза, возможно ДНКаза, протеазы, аденилатцик-лаза. При этом АДФ-рибозшшрование ферментов по-разному влияет на их каталитическую активность. Так, модификация одной или нескольких регуляторных субъединиц молекулы аденилатциклазьг активирует фермент [ Nakaya S. АДФ-рибозилирование приводит к ингибированию активности Mg2 ( Mn2) - зависимой экзо-нуклеазы [ Yamada M. Большой интерес представляет АДФ-рибозилирование Са2, Мд2 - зависимой эндонуклеазы хроматина печени крысы. Активность фермента при этом снижается. При обработке модифицированных препаратов фермента гликогидролазой поли - АДФ-рибозы отщепляется лишь 40 - 50 % полимера. Более того, каталитическая активность обработанной ферментом эндонуклеазы не восстанавливается. Это свидетельствует том, что даже одного остатка АДФ-рибозы, присоединенного к белку, достаточно для модификации каталитической активности фермента. Активность Мд2 - зави-симой эндонуклеазы из ядер куриной печени также находится под контролем системы поли - АДФ-рибозы. [13]
 |
Контакты а - субъединиц с одной из / 2-субъединиц в гидрокси - и. [14] |
Фермент регулируется цитидинтрифосфатом, который, связываясь - ферментом, выключает активный центр из работы. Эффектор связывается со специальными регуляторными субъединицами. Полностью активный фермент состоит из шести каталитических и шести регуляторных субъединиц. [15]
Страницы: 1 2