Сульфитоксидаза

Cтраница 2

Сульфитоксидаза превращает сульфит в сульфат и строго специфична к своему субстрату. Фермент присутствует преимущественно в печени, где он локализуется в межмембранном пространстве митохондрий. Его физиологическим акцептором электронов является митохондриальиый цитохром с. Сульфитоксидаза выделена из печени человека, крупного рогатого скота, кроликов и крыс. Она представляет собой димер, образованный двумя идентичными субъединицами с молекулярной массой 55000 - 60000, из которых каждая содержит по одному атому молибдена и одной молекуле цитохрома Ь5 - типа. [16]

Было показано, что сульфитоксидаза - простейший молиб-денсодержащий фермент, в состав которого входят только две про-стетические группы - молибденовая и гемовая. Двухэлектронный окислительный субстрат - молекулярный кислород, вероятно, связывается с гемовой группой, хотя прямых доказательств этого не получено. Сходство в спектрах ЭПР сульфитоксидазы и ксантиноксидазы указывает на общность структуры окружения молибдена в этих двух ферментах. Потребуются дальнейшие эксперименты с сульфитоксидазой того же типа, что и исследования, выполненные методом ЭПР в случае ксантиноксидазы, для того чтобы уточнить пределы аналогии в структуре этих ферментов. Анионы подавляют реакции обоих ферментов с одноэлектронными акцепторами. Причины этих эффектов пока неизвестны. [17]

Спектры ЭПР Mo ( V сульфитоксидазы в присутствии сульфита. [18]

Сульфит и другие анионы являются неконкурентными ингибиторами восстановления одноэлектронных акцепторов, но не влияют на двухэлектронное восстановление. Это указывает на наличие двух различных центров катализа этих процессов. Наличие у фермента центров, которые принимают электроны от сульфита, и центров, которые затем передают электроны на различные акцепторы, подтверждается также особенностями кинетики реакции окисления сульфитоксидазы кислородом. Отсутствие влияния су-пероксиддисмутазы [107] на скорость аэробного восстановления цитохрома сульфитоксидазой показывает, что при восстановлении кислорода ферментом анион-радикалы О2 - в качестве интермедиата не образуются. [19]

Спектры ЭПР Mo ( V сульфитоксидазы в присутствии сульфита. [20]

Сульфитоксидаза из бычьей печени имеет молекулярный вес 115 000 и состоит из двух субъединиц молекулярным весом 55 000 каждая. Функциональная конгруентность тема и ферментативной активности подтверждается также корреляцией между исчезновением ферментативной активности и утратой тема, восстанавливаемого сульфитом, при тепловой инактивации сульфитоксидазы. Аналитические данные указывают на наличие двух ге-мовых групп в молекуле сульфитоксидазы. Один из гемов восстанавливается сульфитом с высокой скоростью, а другой существенно медленнее. Интересно, что гем оказывается полностью восстановленным, когда в роли акцептора выступает цитохром с. Было высказано предположение, что одноэлектрон-ные акцепторы взаимодействуют с сульфитоксидазой по центру, предшествующему тему. [21]

Мы подчеркнули важное значение молибдена для растений, однако он входит в состав и некоторых ферментов, содержащихся в животных организмах. Он участвует в окислении пуриновых оснований в мочевую кислоту. Ксантиноксидаза и родственный ей фермент альдегидоксидаза обладают двойственной субстратной специфичностью. Оба эти фермента катализируют окисление многих гетероциклических азотсодержащих соединений, а также альдегидов и, по-видимому, используют кислороде качестве физиологического конечного акцептора электронов. Третий фермент - ксан-тиндегидрогеназа - имеет близкие функциональные свойства, но, вероятно, использует НАД в качестве акцептора электронов. Спектры ЭПР этих молибденсодержащих ферментов существенно различаются. Это может означать, что различия между ферментами, по крайней мере отчасти, определяются тонкими различиями в составе комплекса молибдена, связанного с простетической группой. Сравнительно недавно к списку молибденсодержащих ферментов была добавлена сульфитоксидаза. Роль этих ферментов млекопитающих изучена слабо. [22]

Страницы: 1 2