Cтраница 2
Эти группы, находящиеся на расстояниях 13 и 21 А от атомов железа, расположены рядом с остатками гистидина, которые связаны с темами. Вероятно, взаимодействие гемов существенно зависит от этих групп. Одно из проявлений взаимодействия гемов заключается в том, что, чем больше кислорода связано гемоглобином, тем легче он присоединяет кислород. Так, из четырех молекул кислорода, обратимо соединяющихся с гемоглобином, четвертая присоединяется наиболее активно. Детальный анализ показывает, что это ускорение в первую очередь обусловлено приращением энтропии, связанным с изменением четвертичной структуры белка ( см. гл. Взаимодействие гемов будет рассмотрено ниже, в разд. В миогло-бине оно отсутствует, поскольку он содержит лишь один гем. [16]
В том, что структура белков существенно зависит от слабых связей, действительно есть большой смысл. Взаимодействие ферментов с субстратами и с модуляторами ферментов в большинстве случаев, если не всегда, сопровождается изменениями в третичной и четвертичной структуре фермента. С точки зрения стереохимии эти изменения могут быть большими или незначительными; для биологической, функции они абсолютно необходимы. Скорость, с которой фермент катализирует определенную химическую реакцию, вероятно, зависит от того, насколько быстро его конформация может подвергнуться обратимому изменению в результате фермент-субстратных взаимодействий. Надлежащая реакция фермента на присоединение регулирующего метаболита тоже зависит от способности фермента изменять свою структуру высшего порядка. В одних случаях эти изменения затрагивают третичную конформацию фермента, в других ( например, в случае гликогенфосфорилазы) регуляторный эффект связан с изменением четвертичной структуры. [17]