Теплота - денатурация - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Третий закон Вселенной. Существует два типа грязи: темная, которая пристает к светлым объектам и светлая, которая пристает к темным объектам. Законы Мерфи (еще...)

Теплота - денатурация

Cтраница 1


Теплота денатурации ( или разворачивания) ДЯ белка, ингибитора трипсина из соевых бобов, равна 57 ккал / моль. Процесс денатурации идет самопроизвольно при 50 С.  [1]

Теплота денатурации ( или разворачивания) АЯ белка, ингибитора трипсина из соевых бобов, равна 57 ккал / моль. Процесс денатурации идет самопроизвольно при 50 С.  [2]

3 Теория кооперативного перехода спираль-клубок. [3]

Недавно мы измерили теплоту плавления спиралей в растворенных белках ( она же теплота денатурации) с помощью специально построенного дифференциального динамического калориметра. Работая с 100 мл 0 2 % - го раствора белка, мы вынуждены нагреть его на 10, чтобы перевести из одного состояния в другое. Для этого мы вводим сами в среду 1000 кал.  [4]

5 Зависимость удельного опти -. t ческого вращения раствора яичного - 1-л-я альбумина до ( 1 и после насыщения бензолом ( 2 от температуры ( с 0 55 г / 100 мл. рН 7 2.| Зависимость удельного оптического вращения раствора а-химо-трипсина до ( 1 и после ( 2 насыщения бенаолом от температуры ( а и времени выдерживания ( б при с 0 5 г / 100 мл. рН 4 25 и 60 С. [5]

Полученные величины АН показывают, что связывание углеводородов белками приводит % увеличению теплоты денатурации или, что то же самое, к повышению устойчивости нативной глобулярной конформации белка по отношению к денатурации теплом. При этом связывание у-глобулином гептана увеличивает теплоту денатурации на 10 ккал / молъ ( от 55 до 65 ккал / молъ), связывание декана и тетрадекана - от 55 до 57 ккал / молъ. Этот факт очень хорошо объясняется особенностями заполнения глобул белка этими углеводородами, что будет рассмотрено ниже.  [6]

Отметим, что большие ( - 10 ккал / моль) значения теплот денатурации ДНК, по-видимому, являются дополнительным указанием на то обстоятельство, что стабильность двойных спиралей ДНК определяется не только водородными связями, но и дополнительными силами притяжения гидрофобных групп.  [7]

Метод, с помощью которого можно вычислить изменение теплоты реакции по зависимости константы равновесия от температуры, хорошо иллюстрируется результатами опытов и расчетами Ансона и Мирского теплоты денатурации трипсина. Когда нагретый раствор трипсина охлаждается, трипсин возвращается в первоначальную форму, которая не осаждается тем же раствором сульфата аммония. Условия равновесия между нативным и денатурированным трипсином изучены при ряде температур.  [8]

Максимальное же число солевых мостиков в этом белке, равное 6, настолько невелико, что им практически можно пренебречь. Теплота денатурации пепсина равна 85 000 кал / моль, поэтому можно считать, что на одну водородную связь приходится 85000: 150 кал. Если все водородные связи разрываются при денатурации, то на разрыв одной такой связи расходуется около 570 кал. Эта величина значительно меньше, чем общая величина энергии водородной связи, равная приблизительно 5 000 кал.  [9]

10 Зависимость удельного опти -. t ческого вращения раствора яичного - 1-л-я альбумина до ( 1 и после насыщения бензолом ( 2 от температуры ( с 0 55 г / 100 мл. рН 7 2.| Зависимость удельного оптического вращения раствора а-химо-трипсина до ( 1 и после ( 2 насыщения бенаолом от температуры ( а и времени выдерживания ( б при с 0 5 г / 100 мл. рН 4 25 и 60 С. [10]

Полученные величины АН показывают, что связывание углеводородов белками приводит % увеличению теплоты денатурации или, что то же самое, к повышению устойчивости нативной глобулярной конформации белка по отношению к денатурации теплом. При этом связывание у-глобулином гептана увеличивает теплоту денатурации на 10 ккал / молъ ( от 55 до 65 ккал / молъ), связывание декана и тетрадекана - от 55 до 57 ккал / молъ. Этот факт очень хорошо объясняется особенностями заполнения глобул белка этими углеводородами, что будет рассмотрено ниже.  [11]

Если мы, однако, примем во внимание высокий молекулярный вес белков, то станет ясно, что величина в 100000 кал. Для простоты допустим, что1 молекулярный вес белков равен 100000 и что теплота денатурации составляет 100000 кал / моль. В этом случае различие между содержанием энергии в 1 г нативного и в 1 г денатурированного белков будет равно 1 кал. Известно, что полное окисление глюкозы до углекислоты и воды дает 3 900 кал / г. Из этого примера видно, что теплота денатурации настолько мала, что она не может играть никакой роли в энергетическом балансе.  [12]

ЛЯ в этом случае представляет собой разность двух величин: дЯа и ДЯ. По всей вероятности, при денатурации белков не происходит разрыва всех водородных связей, имеющихся в нативных белках, в связи с чем теплота денатурации на каждую водородную связь должна быть выше 570 кал.  [13]

Если мы, однако, примем во внимание высокий молекулярный вес белков, то станет ясно, что величина в 100000 кал. Для простоты допустим, что1 молекулярный вес белков равен 100000 и что теплота денатурации составляет 100000 кал / моль. В этом случае различие между содержанием энергии в 1 г нативного и в 1 г денатурированного белков будет равно 1 кал. Известно, что полное окисление глюкозы до углекислоты и воды дает 3 900 кал / г. Из этого примера видно, что теплота денатурации настолько мала, что она не может играть никакой роли в энергетическом балансе.  [14]



Страницы:      1