Измерение - скорость - релаксация
Cтраница 2
В идеальном случае такая оценка должна проводиться для взаимодействия металл - лиганд в условиях данной конкретной системы и не должна быть результатом экстраполяции других измерений, как, например, измерений скорости релаксации протонов воды в присутствии металла. [16]
 |
Изменение скорости спин-решеточной релаксации в растворах солей. [17] |
О постоянстве КРЭ можно судить по данным табл. 3.1, из которой следует, что погрешность в определении этих коэффициентов для растворов парамагнитных солей в широком диапазоне концентраций не превышает погрешности измерения скоростей релаксации. [18]
Основными причинами, обусловливающими погрешности при измерении амплитуды эхо-сигналов, являются шумы и радиопомехи. Таким образом, пути устранения погрешностей в измерении скоростей релаксации связаны с решением чисто радиотехнических вопросов. В современных приборах ряд путей уменьшения погрешностей в измерении уже реализован. [19]
Полученное таким путем время корреляции отражает взаимодействие между ионами металла и водой: в некоторых случаях его можно использовать и применительно к другим лигандам. Такие эффекты могут быть обусловлены связыванием лигандов с макромолекулами, поэтому измерение скорости релаксации протонов воды в присутствии комплекса Мп2 с ферментом может дать полезные сведения о взаимодействиях между ферментом и лигандами. [20]
Выше было показано, что КРЭ сохраняется постоянным при заметных изменениях условий, возникающих в процессе анализа. Колебания в величине КРЭ при этом не выходят за пределы погрешности измерений. Все сказанное позволяет рекомендовать измерение скоростей релаксации для количественного определения содержания парамагнитных ионов. [21]
Для оценки тс известен ряд методов, однако здесь мы рассмотрим только один, наиболее широко используемый. Другими словами, в этом случае релаксация усиливается. Именно этот эффект наблюдается при измерении скоростей релаксации протонов воды в присутствии комплекса Мп ( П) с макромолекулами, например с белком. Такой комплекс явно должен вращаться медленнее, чем ион [ Мп ( Н2О) 6 ] 2, так что тг Для этого комплекса больше. В действительности оно может быть настолько велико, что преобладающий вклад теперь будут давать is и ( или) тт. [22]
И наоборот, ферменты, образующие комплексы Е - лиганд - М2 ( тип I), проявляют небольшое взаимодействие фермент - ион металла ( либо вообще его не проявляют) и имеют величину ес ь 1 0, в то время как в комплексах М2 - Е - лиганд ( тип III) лиганд может оказывать небольшое влияние на окружение иона металла и еь ес. Хотя эти закономерности наблюдались для большинства комплексов типов I и II [21], известны исключения. Изучением скоростей релаксации протонов субстрата в присутствии Мп2 - фермента для ФДП-альдолазы из дрожжей доказано существование мостиковых комплексов Е - Мп2 - субстрат ( разд. Следовательно, хотя сравнение величины EI протонов воды для бинарных и тройных комплексов фермента, металла и лиганда дает простой и быстрый метод определения типа образующегося комплекса, однако эти результаты должны рассматриваться как предварительные и подтверждаться с помощью других методов, например определением г и Ajh ( константы сверхто-ного взаимодействия) путем измерения скоростей релаксации магнитного ядра лиганда. [23]
Страницы: 1 2