Три - белок
Cтраница 1
Три белка - L5, L18 и L25 - образуют довольно прочный нуклеопротеидный комплекс с 5S РНК. [2]
В прокариотах имеются три белка, участвующих в терминации и обозначаемых как RF-1, RF-2 и RF-3. [3]
За исключением содержания фосфора и характера подвижности, все три белка А, Л2 и Л3 обладают сходными свойствами. Как и в случае превращения яичного альбумина в плакальбумин, изменение подвижности, которым сопровождается процесс дефос-форилирования, можно использовать для оценки изменения суммарного заряда белков. Эти результаты показывают, что в удалении каждого из атомов фосфора принимают участие два способных ионизироваться атома водорода. Установление взаимосвязи между тремя формами яичного альбумина помогает объяснить электрофоретическую гетерогенность свежеприготовленных растворов этого белка и изменения, наблюдающиеся при старении. [4]
Непосредственно из экстракта плазмолизовавных хлебопекарных дрожжей ( во время выделения гексокиназы [249]) высаливанием сернокислым аммонием были получены в кристаллическом состоянии еще три белка. Правда, для этого перед конечным выделением и кристаллизацией самого фермента из раствора сернокислого аммония необходимо провести фракционированное осаждение этиловым спиртом. [5]
Несмотря на то, что, по данным спектроскопических исследований, эта группа в инсулине может свободно ионизоваться, а в сывороточном и яичном альбумине она сильно экранирована, все три белка вполне устойчивы к окислению с помощью тирозиназы. [6]
Ламинин входит в состав гломерулярной и других мембран. Три белка образуют базальную мембрану клубочков - ламинин, энтактин и коллаген IV типа гепарин или гепаринсульфат. Белок имеет места связывания с коллагеном IV типа, гепарином и инте-гринами клеточных поверхностей. Фибронектин, коллаген, ламинин связываются с интегриновым рецептором плазматической мембраны и затем опосредованно через талин, винкулин, а-актин оказывают влияние на свойства внутриклеточного актина. [7]
Так, метод электрофореза позволил установить, что многие белки, рассматривавшиеся ранее как гомогенные, являются смесями. Этим методом казеин был разделен на три белка; из сыворотки крови был выделен белок у-глобулин, применяющийся как средство против кори, коклюша и дифтерита. [8]
Включение определенных генов фага А происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антнтермннации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [9]
Включение определенных генов фага Я происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антитерминации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [10]
Сообщается о некоторых применениях хироптических методов при исследовании изменений в строении молекулы. Белки, содержащие сопряженные системы, например гем, обладают сложным эффектом Коттона в области поглощения простетических групп. Они имеют очень большие эффекты Коттона, свидетельствующие о том, что, несмотря на значительные различия в аминокислотном составе, эти три белка довольно сходны в части, окружающей гем. При кислотной денатурации происходит резкое уменьшение эффектов Коттона, что можно использовать для прецизионного исследования процесса денатурации. [11]
Фотоокисление хлорофилла, протекающее согласно схеме ( 13 - 26), сопровождается-ослаблением главной полосы поглощения. Однако, поскольку на каждый реакционный центр приходится большое число улавливающих свет молекул хлорофилла, этот эффект выражен слабо. Несмотря на некоторые вариации химического состава, свойства реакционных центров, выделенных из пурпурных и зеленых бактерий нескольких родов, довольно близки. В состав этих центров входят три белка с мол. [12]
Несмотря на то, что Херриотт раньше уже показал, что интенсивное ацетилирование или иодирование фенолышх групп пепсина приводит к снижению его активности [ 49а, 63 ], Френкель-Конрат нашел, что фенольные группы не имеют существенного значения для проявления активности трипсина. Этот вывод заставляет предполагать, что значительная доля остатков тирозина была недоступной для тирозиназы. Однако Эдман [62] указал ( и Сайзер впоследствии присоединился к мнению Эдмана) на то, что интерпретация влияния тирозиназы на активность протеолитических ферментов затемняется тем фактом, что в условиях опыта происходят мгновенная денатурация пепсина и автолиз трипсина. Повторив манометрические измерения Сайзера, Эдмаи [62] пришел к выводу о том, что поглощение кислорода и прочие наблюдавшиеся эффекты объясняются скорее реакцией небелковых азотистых примесей, всегда сопутствующих протеолитическим ферментам, чем непосредственной реакцией между тирозиназой и тирозином в самих белках. Сайзер [ 61, 64, 65а ] повторил как свою оригинальную работу, так и опыты Эдмана и продолжал утверждать, что данные манометрических измерений и спектроскопических исследований, а также результаты анализов на содержание тирозина не могут быть объяснены окислением примесей, обычно присутствующих в белке, и только частично обусловлены окислением тех способных к диализу продуктов автолиза, которые выделяются в ходе реакции. Тромбин и фибриноген при этом значительно инакти-вируются, что следует из увеличения времени свертывания крови. Все три белка обнаруживают повышенное поглощение в ультрафиолетовой области. Количество фибрина, образовавшегося из фибриногена, предварительно подвергнутого интенсивному окислению тирозиназой, уменьшалось. При исследовании с помощью электронного микроскопа была установлена его аморфность. Обработанный тирозиназой фибрин переходил из фибриллярной формы в аморфную. [13]
Страницы: 1