Участие - аминокислота
Cтраница 1
Участие аминокислот в образовании активного каталитического центра удалось внимательно исследовать в рибонуклеазе. Рибонуклеаза состоит только из одной пептидной цепи из 124 остатков аминокислот, последовательность которых довольно хорошо изучена. При восстановлении дисульфидных связей образуется 8 SH-групп и фермент теряет свою активность. Восстановленную рибонуклеазу можно окислить воздухом при рН 7, и тогда ее активность возвращается в большой мере. [1]
Кроме того, в ряде случаев отмечено участие аминокислот D - конфигурации. [2]
Интересны исследования по получению окрашенных соединений с участием аминокислот. При температуре 100 - 120 С и сильнощелочной реакции среды глицин, аланин, лизин, орнитин, аргинин, глутаминовая и аспа-рагиновая кислоты взаимодействуют с глюкозой и другими сахарами и образуют прекрасные пищевые красители, которые обладают антиокислительным действием и к тому же ингибируют действие липоксидазы. [3]
Пенициллины - антибиотики, в образовании которых принимают участие аминокислоты. [4]
Аналогичным образом могут быть образованы N-гликозиды - с участием аминокислот и других биогенных аминов. [5]
Пиридоксаль ( витамин В6) является одним из важнейших кофермен-тов, ферментов группы аминофераз, управляющих ходом обменных реакций с участием аминокислот. [6]
Аминогруппа обусловливает основные свойства, что объясняется ее строением. Свойства аминогруппы находят свое отражение в реакциях с участием аминокислот. [7]
Аминогруппа обусловливает оснрвные свойства, что объясняется ее строением. Свойства аминогруппы находят свое отражение в реакциях с участием аминокислот. [8]
Причиной этого является огромное разнообразие молекулярных структур, которые могут возникать с участием аминокислот. [9]
Активной формой витамина В6 является пиридок-салъфосфат или его аминоформа-лырм-доксаминфосфат. Пиридоксальфосфат представляет собой прочно связанную простетическую группу целого ряда ферментов, катализирующих реакции с участием аминокислот. [11]
Я - Данилевский своей работой, напечатанной в 18Э1 году, подтвердил предположение Любавина об участии аминокислот в построении белковых молекул и предложил теорию вероятных связей между аминокислотами. [12]
Я - Данилевский своей работой, напечатанной в 1891 году, подтвердил предположение Любавина об участии аминокислот в построении белковых молекул и предложил теорию вероятных связей между аминокислотами. [13]
Важнейшие представители используемых животных протеи-наз - пепсин, трипсин, а-химотрипсин и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН - оптимум его действия на белки - 1 7 - 2 2; он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при рН 7 6 - 9 0; специфичность четко выражена: он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это - протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. [14]
Страницы: 1