Участие - молибден
Cтраница 1
Участие молибдена в реакциях восстановления в растениях осуществляется путем переноса электронов, при этом происходит изменение валентности молибдена - пятивалентный молибден, отдавая электрон, переходит в шестивалентный и, вновь присоединяя его, становится опять пятивалентным. Таким образом, пятивалентный молибден в этих реакциях является донором электронов. [1]
Точный механизм участия молибдена в катализе неизвестен. Этот сигнал легко распознать по его характерной сверхтонкой структуре, содержащей шесть линий. Такой сигнал был зарегистрирован в случае ксантиноксидазы, нитратредуктазы и сульфитоксидазы при их взаимодействии с субстратами. Однако нитрогеназа дает только сигналы ЭПР, характерные для железа. Более того, нет никаких данных, из которых следовало бы, что N2 в нитрогеназе реагирует непосредственно с атомами молибдена. [2]
Прямые доказательства участия молибдена в связывании субстрата и в каталитической фазе ферментативного цикла получены только для ксантиноксидазы. Отчетливое сходство между параметрами спектров ЭПР и субстратной специфичностью этого фермента и альдегидоксидазы приводит к выводу, что молибден находится и в связывающем центре альдегидоксидазы. Исследования молибденовых комплексов как моделей ферментов сосредоточились в основном на комплексах с серусодержащими лигандами, особенно с цистеином, хотя и не получено надежных доказательств того, что в ферментах молибден действительно связан с серой. Молибден-цистеиновый комплекс проявляет редуктазную активность в отношении ряда субстратов, которые в то же время являются и субстратами нитрогеназы, однако в присутствии этих модельных комплексов обнаруживаются лишь следы аммиака от восстановления азота. Модельные комплексы существенно отличаются от ферментов и по количеству молибдена, который проявляет себя в спектрах ЭПР. Спектры ЭПР ферментов соответствуют до 50 % общего содержания в них молибдена, тогда как модельные комплексы дают сигнал, соответствующий не более 4 % содержащегося в них молибдена. Возможно, что конформация белка в области активного центра фермента стабилизирует каталитически активную мономерную структуру молибденового комплекса. [3]
Нитратредуктаза при участии молибдена катализирует восстановление нитратов до нитритов, а нитритредуктаза также при участии молибдена восстанавливает нитраты до аммиака. Этим объясняется положительное действие молибдена на повышение содержания белков в растениях. [4]
Нитратредуктаза при участии молибдена катализирует восстановление нитратов до нитритов, а нитритредуктаза также при участии молибдена восстанавливает нитраты до аммиака. Этим объясняется положительное действие молибдена на повышение содержания белков в растениях. [5]
Кроме того, молибден участвует также в углеводном обмене, в обмене фосфорных соединений, в синтезе хлорофилла и в синтезе витаминов. Участие молибдена в углеводном обмене отмечено в опытах Чернавиной409, Боженко57, Шейной419, М. Я. Школьника и Абдурашитова427, П. Р. За - гриценко155, В. А. Бунина и Даниловой62, М. Г. Абуталы - бова7 и ряда других. [6]
Молибден играет важную роль в процессе фиксации атмосферного азота клубеньками бобовых растений. В процессе превращений неорганических соединений азота в сложные белковые соединения участие молибдена необходимо. [7]
Предложены другие методы определения молибдена. В работе [73] обсуждена природа и механизм образования тройных комплексов с участием молибдена. Разработан спектрофотометриче-ский метод, основанный на образовании тройного комплекса молибдена с пирокатехиновым фиолетовым и цетилтриметиламмо-нийбромидом. Этот метод является одним из наиболее чувствительных методов определения молибдена. [8]
При увеличении содержания примеси кобальта до 100-кратного количества и выше получаются заниженные результаты определения, что, вероятно, вызвано образованием плохо растворимого фосфата кобальта. При большем содержании ( 100-кратном количестве и выше) примесей никеля, железа и ванадия получаются завышенные результаты определения, по-видимому, вследствие образования, соответственно, молибдо-никелата, молибдоферрата и аквомолибдованадата [25] и участия молибдена этих соединений ( после реэкстракции) в качестве катализатора йодид-перекисной реакции. Увеличение содержания примеси нитритов ( до - 2000-кратного количества) ведет к получению заниженных результатов определения. В этом случае до приливания в электролитическую ячейку перекиси водорода при наложении на электроды напряжения резко возрастет ток, что свидетельствует о наличии в ячейке повышенного содержания йода, которое, вероятно, обусловлено быстрым окислением во время предварительного термостатирования части йодида до йода примесью нитритов. [9]
 |
Мотивы полигонно-сетчатых структур. [10] |
Несомненно, что выявление семейств окислов, родственных по строению, имеет большое значение для понимания кристаллохимии кислородных соединений молибдена и вольфрама, в особенности для объяснения фазовых переходов и правильного понимания сущности фаз постоянного и переменного состава, возникающих в системах с участием молибдена, вольфрама, кислорода и щелочного металла. Но так как в данной работе основное внимание предполагается уделить вопросам стереохимии, существенно рассмотреть детали строения координационных полиэдров молибдена безотносительно к тому, в структурах каких семейств они встречаются. [11]
Они относятся к многофункциональным ферментам [8], в которых четыре функции-восстановление, окисление, перенос электрона и консервация энергии - могут проявляться одновременно, причем молибденсодержащий компонент является компонентом электрон-транспортной цепи. Структурная сложность ферментов часто приводит к тому, что при исследовании методами оптической спектроскопии вклад молибденового центра маскируется другими компонентами фермента, например флавинами и железосерными центрами. Это ограничение не относится к спектроскопии ЭПР, которая была использована для наблюдения за ходом ферментативных реакций и для установления участия молибдена в каталитическом акте. [12]
Известно, что во время очистки происходит обогащение молибденом нитратредуктазной фракции. Это служит доказательством того, что молибден входит в состав данного фермента. Количество молибдена на единицу белка возрастает пропорционально увеличению удельной активности фермента. Еще одно и притом более прямое доказательство связи молибдена с нитратредуктазой состоит в том, что этот фермент можно инактивировать путем диализа против цианида ( эта обработка часто используется для удаления прочно связанных с белком ионов металлов), причем неактивный препарат нитратредуктазы, не содержащий ионов металла, специфически реактивируется добавлением молибдена. Участие молибдена в цепи переноса электронов так, как это показано выше [ уравнение ( 20) ], доказывается в опытах, в которых восстановленный неферментативным путем молибден с валентностями 5 и 3 действует в качестве донора водорода вместо НАДФ-Н2. Однако интерпретация результатов этих экспериментов осложняется в связи с возможностью неферментативного восстановления нитрата фос-форномолибденовыми и кремниймолибденовыми комплексами. Тем не менее в настоящее время твердо установлено, что компонентами нитратредуктазной системы являются НАДФ-Н2, ФАД, Мо и апофермент. Менее определенна последовательность функционирования этих компонентов в восстановлении нитратов, однако представленная выше схема может служить в данном случае достаточно хорошей рабочей гипотезой. [13]
Страницы: 1