Изучение - ферментативная реакция
Cтраница 1
Изучение ферментативных реакций и биохимического метода очистки сточных вод [1, 2, 3] показывает, что скорость превращения субстрата ( органических загрязнений при очистке сточных вод) зависит от состава среды, величины рН, температуры, наличия достаточного количества кислорода, а также от гидродинамических условий проведения процесса. [1]
Изучение ферментативных реакций показало, что упорядоченность реагентов в пространстве - надежный ( и единственный. В своих опытах химики моделируют условия ферментативного биосинтеза, создавая пространственно упорядоченные реакционные системы. [2]
При изучении ферментативных реакций концентрации субстратов обычно на несколько порядков превосходят концентрации ферментов. В результате даже при насыщении фермента субстратом сам фермент почти не изменяет относительные концентрации субстратов в водной фазе. Это различие является решающим для реакций второго и высших порядков. Если два или более субстратов распределяются, локализуясь в основном в мицеллярной фазе, то малый общий объем первоначально образованных мицелл может привести к относительно большому увеличению концентраций субстратов на микроскопическом уровне. Эти концентрационные эффекты ( и одновременная потеря энтропии поступательного и, возможно, вращательного движения) достаточно велики, чтобы вызвать резкие изменения наблюдаемых скоростей реакций. [3]
Отыскание и изучение квазикаталитических периодических ферментативных реакций представляется нам одним из перспективных направлений дальнейшего развития био-химии. [4]
Отыскание и изучение квазикаталитических периодических ферментативных реакций представляется нам одним из перспективных направлений дальнейшего развития биохимии. [5]
С другой стороны изучение ферментативных реакций в стационарном режиме имеет ряд существенных недостатков. Наиболее важным из них является то, что стационарная кинетика дает весьма ограниченную информацию о детальном кинетическом механизме ферментативной реакции. Стационарная кинетика, отражая лишь лимитирующие стадии процесса, практически не дает информации о быстрых, нелимитирующих стадиях превращения субстрата в активном центре фермента. Определение элементарных констант скорости многостадийной ферментативной реакции из данных стационарной кинетики не представляется, возможным. Стационарная же скорость этой обратимой реакции независимо от числа промежуточных соединений, принимающих участие в механизме реакции, дается уравнением ( см. гл. [6]
Основные научные работы посвящены изучению ферментативных реакций. Показал, что глюкоза в крови существует в свободном состоянии. [7]
Данные, полученные при изучении ферментативных реакций, позволяют предположить, что, хотя преимущественно в амилозе имеются о-связи, также могут встречаться и Р - МОСТИКИ. [8]
 |
Схема субстратного торможения. показаны различные типы субстратного ингибирова-ния. 1 и 2 - различные функциональные группы субстрата. А - акцептор, D - донор. [9] |
Знание величины SonT необходимо при изучении ферментативных реакций для проведения исследований в оптимальных условиях: Ферментативная реакция может ингибироваться продуктами реакции. Во-первых, накопление продуктов реакции может вызывать сдвиг равновесия в обратную сторону у обратимых реакций. Во-вторых, продукт реакции может связываться с ферментом или компонентами ферментной системы ( активатором, коэнзимом) и этим снижать скорость реакции. Трансаминазы ( аминотрансферазы) - ферменты, катализирующие реакции транс-аминирования - перенос - аминогруппы аминокислот к - углеродному атому таких а-кетокислот, как пировиноградная, а-кетоглутаровая или щавелевоуксус-ная, в результате чего образуется а-кетокислота исходной аминокислоты, а а-ке-токислота превращается в соответствующую - аминокислоту. [10]
Константа Михаэлиса имеет большое значение при изучении ферментативных реакций, так как она служит мерой сродства между ферментом и субстратом: чем больше их способность к образованию комплекса ES, тем меньше Km, и наоборот. Значение константы Михаэлиса зависит от природы исследуемого фермента, а в тех случаях, когда он действует на несколько субстратов, - и от природы субстрата, на который он действует. [11]
Кинетические методы анализа приобретают все более важное значение особенно в изучении ферментативных реакций. Серийно выпускается несколько спектрофотометров, либо специально предназначенных для кинетических исследований, либо являющихся модификацией стандартных спектрофотометров с соответствующими приспособлениями для программирования процесса измерений. [12]
Основные работы посвящены изучению ферментативных реакций. [13]
Так, с позиции системного подхода в качестве нижнего уровня при разработке кинетической модели роста популяции микроорганизмов можно рассматривать исследования, связанные с анализом внутриклеточных процессов. В этом случае целесообразно изучение обобщенных ферментативных реакций, возрастной и физиолого-биохимической неоднородности клеток в популяции. На следующем уровне иерархии рассматриваются модели кинетики утилизации субстрата, роста клеток и образования продукта. [14]
Ниже приведено несколько методов, в которых используются бумажные фильтры. Эти методы вполне применимы для определения радиоактивности препаратов при изучении ферментативных реакций, связанных с процессами полимеризации и деструкции. Мы даем также описание этого метода для фракционирования радиоактивных полимеров и для грубой оценки активности ДНК-аз, РНК-аз и некоторых экзонуклеаз. [15]
Страницы: 1 2