Cтраница 1
Фермент уреаза повышает скорость гидролиза мочевины при рН 8 0 и 20 С в 1014 раз. [1]
Так, было установлено, что активными центрами фермента уреаза являются биядерные комплексы никеля, содержащие N / O-донорные ли-ганды. [2]
Классическим примером использования ферментов в экстракорпоральной перфузии биологических жидкостей является фермент уреаза. [3]
Различают три вида специфичности ферментов: абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например фермент уреаза разрушает только мочевину и ничего больше, фермент инвертаза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды; относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном деист вия, как например фермент пепсин, который, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи; оптическую, или стереометрическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизо-мере, например р-глкжозидаза действует только на р-глюкозиды, но не на ct - глюкозиды. [4]
Различают три вида специфичности ферментов: абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды; относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидроли-зует не только пептидные, но и эфирные связи; оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, ос-глюкозидаза действует только на а-глюкозиды, но не на Р - ГЛЮКОЗИДЫ. [5]
В, в обычных условиях происходит крайне медленно, так как требует большой энергии активации. Фермент уреаза ускоряет эту реакцию в 107 раз. [6]
Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин - только расщепление белков, каталаза действует лишь на перекись водорода. [7]
Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин - только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [8]
В состав протеина соевых семян входит много незаменимых аминокислот. В то же время в соевых семенах присутствует фермент уреаза и ингибитор трипсина. Поэтому с целью повышения пищевой и кормовой ценности белковых продуктов из соевых семян они должны быть подвергнуты обработке, инактиви-рующей ферменты семян. [9]
Сведения о составе активных центров и их групп более полны по отношению к тем ферментам, у которых эти группы имеют небелковую природу. В тех случаях, когда сам белок образует активный участок на поверхности молекулы, исследование затрудняется из-за сложной топографии этой поверхности и данные о составе активных центров менее надежны. На самом деле специфичность ферментов изменяется в широких пределах. Так, фермент уреаза катализирует одну-единственную реакцию разложения мочевины и ни на какие другие субстраты не действует. Этот фермент обладает абсолютной специфичностью. Но, например, ферменты, катализирующие гидролиз сложных эфиров, гораздо менее специфичны в выборе субстрата и действуют ня эфирные связи различно. [10]
Гомогенные катализаторы отличает большая, чем у гетерогенных, селективность или специфичность действия. Все каталитические центры одинаковы и химически, и энергетически. Наивысшая селективность присуща биологическим катализаторам. Среди них немало ферментов с абсолютной специфичностью. Так, например, фермент уреаза ускоряет гидролиз мочевины CO ( NH2) 2, и только мочевины. [11]
Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество ( субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом этимологии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьирует. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза ( карбамидаминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. [12]
Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество ( субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом энзимо-логии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьируется. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза ( карбами-даминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. [13]