Cтраница 1
Активирующие ферменты обнаружены в бактериях, растениях и животных. Существует не менее 20 таких ферментов, по одному на каждую L-аминокислоту. [1]
Активность активирующих ферментов обычно определяют путем измерения включения радиоактивности из пирофосфата в АТФ, которое происходит в присутствии добавленной аминокислоты ( фиг. [2]
Исследование очищенных активирующих ферментов позволяет предположить, что для каждой природной аминокислоты существует свой специфический фермент. [3]
Не все двадцать активирующих ферментов найдены у высших растений, однако обнаружена активация большинства аминокислот. [4]
Этот фермент считают активирующим ферментом, или аминоацил - РНК-синтетазой. [5]
Взаимодействие транспортной РНК с активированной аминокислотой катализируется активирующим ферментом и приводит к образованию аминоацил - s - PHK ( / /), как показано на фиг. При этом аминокислота присоединяется эфирной связью к 3 ( или 2) - гидроксилу концевой адениловой кислоты транспортной РНК. Эта связь менее реакционноспособна, чем связь аминоацил - аденилат, хотя она все же легко гидролизуется при рН 7 и выше. Относительно стабильна эта связь в кислой среде. [6]
Это может быть следствием изменения специфичности sPHK для активирующего фермента или изменения каких-либо физико-химических свойств. [7]
Образование аденилатов аминокислот катализируется особыми, так называемыми активирующими ферментами. Известно, что в состав белковых молекул чаще всего входит около 20 различных аминокислот. Для каждой аминокислоты имеется свой активирующий фермент, и, таким образом, в синтезе белковых молекул участвуют одновременно 20 активирующих ферментов. [8]
Транспортная РНК выполняет две раздельные функции: во-первых, она узнает специфический активирующий фермент и поэтому может акцептировать именно соответствующую активированную аминокислоту [3] и, во-вторых, вместе с m - РНК она участвует в реализации кода, обеспечивая переносимой аминокислоте присоединение к растущей полипептидной цепи как раз в том месте, где необходимо. По-видимому, вторичная структура s - PHK не участвует в распознавании активирующего фермента, потому что при нагревании, нарушающем обычно вторичную структуру, способность акцептировать аминокислоты не ослабевает. [9]
Питерсон и Фауден [39] описали очень интересное явление, касающееся специфичности одного активирующего фермента, полученного из высших растений. Они обнаружили, что 2-азетидинкарбоновая кислота, встречающаяся в естественных условиях у определенных видов растений в больших количествах, токсична для некоторых других видов при много меньших концентрациях. Они заметили, что токсический эффект 2-азетидинкарбоновой кислоты снимается при добавлении пролина и предположили на этом основании, что токсичность, возможно, является следствием включения 2-азетидинкарбоновой кислоты вместо пролина в белки этих восприимчивых видов. [10]
Обычно при исследовании транспортных РНК изучают их взаимодействие с радиоактивной аминокислотой в присутствии активирующего фермента, АТФ и ионов магния. Затем РНК осаждают, промывают кислотой и определяют количество радиоактивной аминокислоты, связанной с РНК. Из этого следует, что смесь РНК, получаемая из клетки, содержит различные транспортные РНК, специфичные в отношении различных аминокислот. [11]
ПФ - неорганический пирофосфат ( НО) гОР - О-РО ( ОН) 2; активирующий фермент - ацил - КоА ( жирных кислот) - синтетаза. [12]
Вес тиофосфаты и многие амидофосфаты являются ядами только потому, что в печени они превращаются в вещества с резко выраженным антихолинэстеразным действием. Активирующие ферменты, обусловливающие эти превращения, можно подавить определенными соединениями, в результате чего токсичность таких активируемых ФОС будет снижена. [13]
В такой надосадочной жидкости присутствуют эндогенные свободные аминокислоты, поэтому аминокислоты, добавляемые извне, обычно мало влияют на наблюдаемый интенсивный обмен между пирофосфатом и АТФ. В результате очистки активирующих ферментов тем или иным способом эндогенные аминокислоты удаляются и тогда становится возможным продемонстрировать зависящий от аминокислот обмен между пирофосфатом и АТФ. [14]
В последнее время было установлено, что метионин вступает в реакции переметилирования ( трансметилирования) в форме аденозилметионина. Это соединение, образующееся из метионин а и АТФ в присутствии активирующих ферментов и ионов магния, является, таким образом, активной формой метионина. [15]