Cтраница 1
Аналогичный фермент присутствует в ядрах и цитоплазме клеток селезенки и вилочковой железы крыс, причем в ядрах селезенки он связан с хроматином. После кратковременного прогревания при 56 С фермент активируется, что, вероятно, свидетельствует о существовании в клетках комплекса фермента с ингибитором [ Suciu D. Довольно неожиданной является способность фермента инактивироваться при облучении. [1]
Аналогичные ферменты были получены из различных источников, и оказалось, что эта система широко распространена, особенно в бактериях. При использовании фермента из Azotobacter были получены гомополимеры основных рибонуклеотидов и 3 - р - О-рибо-фуранозилтимин - 5 -фосфата из соответствующих нуклеозид-5 - пиро-фосфатов. Кроме того, были получены сополимеры из смеси двух или более рибонуклеозид-5 - пирофосфатов, включая сополимер адениловой, цитидиловой, гуаниловой и уридиловой кислот, сходные во многих отношениях с природными нуклеиновыми кислотами. Приблизительно равномерно меченные нуклеозид-3 ( или 2 и 3) - фосфаты, образующиеся при действии диэстеразы селезенки ( или щелочи) на сополимеры, содержащие Р3 2, введенный в составе аденозин-5 - фосфата или уридин-5 - фосфата, говорят о беспорядочном распределении нуклеотидов. В противоположность ранним сообщениям, полимеры из 5-бромуридин - 5 -пирофосфата ( и из 5-хлор - и 5-иод-аналогов) легко образуются при действии полинуклео-тидфосфорилазы из Azotobacter. Получены также гомополимеры 2-тиоуридиловой, № - метилуридиловой, 1чт1 5-диметилуридиловой, ксантиловой и № - оксиэтиладениловой кислот. Однако 4 5-дигид-роуридин - 5 -пирофосфат не активен как субстрат. [2]
Аналогичные ферменты вырабатываются и другими низшими организмами, вызывающими тот или другой вид брожения. Распад частицы бродящего вещества, происходящий под влиянием этих ферментов, в большинстве случаев сопровождается разрывом углеродных связей. [3]
Аналогичные ферменты - ветвящий фермент из печени96 и из дрожжей97 и изомер аза амилозы из мышц98 участвуют в биосинтезе боковых цепей гликогена. Акцептором олигосахаридных цепей при реакции, катализируемой ветвящим ферментом из печени, не может служить амилоза, происходит лишь увеличение степени ветвления амилопектина. Изомераза амилозы катализирует создание разветвлений в первоначально линейной цепи полимера. [4]
Оксидазная активность свойственна ферментам млекопитающих, тогда как аналогичные ферменты из тканей пищи, грибов и микроорганизмов являются дегидрогеназами, использующими в качестве физиологических акцепторов электронов NAD или другие переносчики электронов. Ферменты млекопитающих претерпевают превращение в оксидазу из дегидрогена-зы в процессе выделения [ Rajagopalan К. [5]
Способность сахарозофосфорилазы действовать в качестве гликозилтрансферазы указывает на возможность участия аналогичных ферментов в синтезе и расщеплении олигосахаридов. [6]
Предполагают [98], что сначала из L-цистеина и ац-ннтросоеди-нения образуется молекула тиогндроксимовой кислоты [ ( 77); К СН2СН2СН ( МНз) СС2 ], которая затем превращается в соединение ( 78) под действием С-S - лиазы или аналогичного фермента. [7]
В результате всестороннего изучения биохимии спорообразования показано, что при спору-ляции не образуются новые ферментные системы. Аналогичные ферменты, обнаруживаемые в вегетативной клетке и споре, имеют одинаковые молекулярный вес, аминокислотный состав и другие физико-химические свойства. Теплоустойчивость ферментов спор вызвана присутствием в них ионов кальция, марганца и других металлов. [8]
По субстратной специфичности ( З - глюкозидаза отличается от эмульсина, который действует на цис - и транс-глюкозиды примерно с равной скоростью. Аналогичный фермент красного клевера ( Trifolium pratense) имеет меньшую активность. Хаскинс и Горц [94] недавно установили наличие 3-глюкозидазы в экстрактах из листьев и семядолей бобов тонка; эта глюкозидаза быстро гидролизует Кумаринилглюкозид, но инертна по отношению к транс-глюкозиду. [9]
Фосфоенолпируваткарбоксикиназа также широко распространена в растениях. В противоположность аналогичному ферменту животных, который специфичен по отношению к гуанозинтрифосфату ( ГТФ), растительный фермент требует присутствия АТФ. [10]
Фермент, ответственный за эту реакцию, называется алкоголъдегидрогена-зой. Дрожжевая алкогольдегидрогеназа имеет молекулярный вес 151 000 и содержит четыре независимых друг от друга каталитических центра; в то же врем: я из печени млекопитающих получен аналогичный фермент с приблизительно вдвое меньшим молекулярным весом и двумя каталитическими центрами. В молекулах этих ферментов присутствует также Zn, число атомов которого равно числу каталитических центров. Ферменты стереоспецифичны в отношении переноса водорода как в молекуле спирта, так и в никотин-амидном кольце ( см. стр. [11]
В ряде растений была обнаружена ацетаттиокиназа. Из листьев шпината этот фермент был выделен в частично очищенном виде. Ацетаттиокиназа из листьев шпината имеет общие свойства с аналогичным ферментом из тканей животных. [12]
Наряду с окислением углеводов важным биоэнергетическим процессом является окисление жирных кислот. Остатки жирных кислот длиной до 18 углеродных атомов входят в состав жиров, которые являются важным энергетическим резервом живых организмов, и в состав важнейших фосфолшшдов, из которых построены многочисленные мембраны. Жирные кислоты образуются при гидролизе сложноэфирных связен этих соединений внутриклеточными липазами и фосфолипазами или аналогичными ферментами в пищеварительном тракте высших организмов. У эукарпот окисление жирных кислот происходит преимущественно в митохондриальном матрпкее. [13]
В течение многих лет покоящаяся спора рассматривалась как почти инертное тело, обладающее несколькими ферментами или вовсе лишенное их. Некоторых ферментных систем, имеющихся в вегетативной клетке, например цитохромов и ферментов цикла трикарбоновых кислот, ничтожно мало в споре. Это указывает на то, что в спорах аэробный энергетический метаболизм осуществляется иным путем, чем в клетках. Аналогичные ферменты спор и вегетативных клеток в спорах более термоустойчивы. [14]
Этот препарат катализирует также восстановление D-глюкуроно-у - лактона, но со скоростью, составляющей одну треть скорости восстановления галактуроновой кислоты. В ферментных препаратах из гороха, содержащих субклеточные частицы, присутствует дегидрогеназа L-галактоно-у - лактона, превращающая L-галактоно-у - лактон в L-аскорбиновую кислоту. В реакции с L-гулоно-у - лактоном активность этого фермента составляет только одну двадцатую активности, наблюдавшейся в реакции с L-галактоно-у - лактоном. Показано, что аналогичный фермент из цветной капусты специфичен по отношению к L-галактоно-у - лактону. Специфичность этих ферментов способствует синтезу аскорбиновой кислоты через D-галактуронат и L-галактоно-у - лактон. [15]