Сходный фермент
Cтраница 1
Сходный фермент обнаружен и в печени млекопитающих. Общий баланс этого ряда реакций также приведен в подписи к фиг. [1]
Сходный фермент из листьев сахарной свеклы связанный с цитоплазматическими частицами, был изучен в лаборатории Арнона; Сривастава и Кришнан [53] изучили этот фермент в пластидах листьев Bougainvillea. Джованелли и Тобин [18] исследовали выделенный из семян гороха фермент, который катализировал зависящее от АТФ и кофермента декарбоксилирование оксалата с образованием формиата. Они предполагают, что оксалат сначала превращается в оксалил - КоА в результате прямой тиоки-назной реакции, при декарбоксилировании же образуется формил - КоА, способный служить источником одноуглеродных звеньев для целей синтеза у растений. [2]
По-видимому, образование трегалозы у Selaginella катализируется сходным ферментом. [3]
Это мито-хондриальный фермент, который осуществляет синтез ДНК митохондрий. Сходный фермент обнаружен в хлоропластах растений. [4]
 |
График стационарной. [5] |
Неравновесная модель очень чувствительна к значениям параметров и дает большое разнообразие кинетических кривых. Можно думать, что сходные ферменты, полученные из различных источников ( например, глицеральдегидфосфат-дегидрогеназа из дрожжей, из мышц животных и насекомых), проявляют различный характер кооперативности именно вследствие неравновесности своего поведения. [6]
Картирование активного центра деполимераз, основные подходы к которому были разработаны в начале 70 - х годов, явилось мощным стимулом к изучению строения и механизмов действия карбогид-раз. Картирование, как показано в настоящей главе, в принципе позволяет проводить сравнительное изучение сходных ферментов из различных источников; достаточно однозначно характеризовать активные центры ферментов; предсказывать ход кинетических кривых ферментативной деструкции полимера, величины кинетических параметров ферментативной реакции, а также распределение продуктов ферментативной деполимеризации в ходе гидролиза. Следует отметить, что при всей прогрессивности количественного изучения структуры активных центров карбогидраз, основанного на создании топографической модели активного центра и построении соответствующей математической модели, этим методам присуща принципиальная ограниченность. [7]
Фермент из зародышей пшеницы был подвергнут 50-кратной очистке; показано, что для его действия обязательно присутствие аденозинтрифосфата и ионов магния и калия. Фермент катализирует также включение 535-цистеина в f - глутамилцистеин путем обмена в присутствии аденозинтрифосфата и ионов магния и калия. Сходный фермент получен из печени свиньи; для этой системы не требуется наличия ионов калия, однако ионы магния оказались необходимыми. Ферменты из зародышей пшеницы и из печени свиньи не идентичны ферменту, синтезирующему глутамин. В опытах с ферментом из зародышей пшеницы наблюдали обмен между неорганическим фосфатом и аденозинтрифос-фатом в присутствии глутамата, а также обмен фосфатной группой между АДФ и АТФ в отсутствие добавленных аминокислот. Интерпретация этих данных пока затруднительна. [8]
О происхождении малонил - КоА в настоящее время известно многое, что объясняется значением этого ациль-ного производного для многих процессов обмена. Сходные ферменты были выделены из тканей различных животных, в том числе птиц. Все эти ферменты содержат биотин; имеются данные, говорящие о том, что на первой ступени реакции образуется в присутствии АТФ и Mg2 комплекс фермент - биотин - С02, который затем карбоксилирует субстрат ( ацил - КоА), причем карбоксилаза регенерируется. [9]
Сохранение биологической специфичности в химически измененных ферментах и вирусах имеет такое же важное значение, как и ее потеря. Возможность получения исключительно кислых или основных белков с неизмененной физиологической активностью имеет, разумеется, как теоретический, так и практический интерес, особенно, в случае инсулина. Заслуживает внимания тот факт, что некоторые ацилированные производные вируса табачной мозаики сохраняют свою вирулентность, и ясно, что способность к химической модификации не является свойством, передающимся по наследству. Однако тот факт, что эти производные вызывают неодинаковую реакцию у двух хозяев, представляет собой замечательное явление и заслуживает дальнейшего исследования. Кроме того, следует сравнить влияние химического замещения в случае родственных разновидностей вирусов или сходных ферментов, а также в случае гормонов, полученных из различных биологических видов. Несмотря на то, что динитрофенилпроизводные трех разновидностей вируса табачной мозаики провоцировали такую же относительную реакцию у двух различных хозяев, какую вызывал и нормальный вирус, их чувствительность по отношению к обработке ДНФБ была различной. [10]
Страницы: 1