Металлсодержащий фермент

Cтраница 1

Металлсодержащие ферменты - это в подавляющем большинстве случаев комплексные соединения с высокой специфичностью ионов металлов, среди которых кроме упомянутых выше чаще других встречаются ионы цинка, молибдена, марганца. [1]

Представителями металлсодержащих ферментов являются карбоангидраза - цинксодержащий фермент, ускоряющий распад угольной кислоты, или некоторые ферменты группы гемопротеинов, в которых железо связано с четырьмя атомами азота, образующими порфириновый цикл. [2]

Как отметил Дуайер [61], металлсодержащие ферменты являются звеном, связывающим энзимологию с координационной химией. [3]

Медьсодержащий белок, который для живых организмов является важным металлсодержащим ферментом, аналогом железосодержащих белков, участвует в переносе электронов, транспорте кислорода, окислите. [4]

Описанные выше корреляции могут быть использованы не только при исследованиях металлсодержащих ферментов и комплексов металлов с макромолекулами. Например, исследование констант активации или ингибирования какой-либо ферментативной реакции ионами различных металлов и сравнение этих констант с константами стабильности комплексов тех же ионов с различными лигандами может дать представление о природе групп активного центра фермента. Всевозможные сравнительные исследования ионов металлов чрезвычайно полезны для изучения специфических участков крупных молекул. [5]

Во многих случаях, однако, бывает трудно решить, подвергается ли атом металла металлсодержащих ферментов окислению и восстановлению или же он только связывается с одним из субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. [6]

Обычно большинство ферментов в процессе изоэлектриче-ской фокусировки не теряют своей активности, исключение составляют лишь некоторые металлсодержащие ферменты. При обнаружении ферментов методами, применяемыми в гель-электрофорезе, может потребоваться добавка соответствующего буфера, чтобы нейтрализовать влияние амфолитов. [7]

Принципы, использованные при определении групп, образующих координационные связи в цистеинате цинка, могут быть применены для аналогичных целей и в случае белков. Карбок-сипептидаза А - протеолитический металлсодержащий фермент - имеет в своем активном центре ион цинка, который может быть замещен различными двухвалентными ионами переходных металлов. Константы стабильности комплексов всех этих ионов с белком были определены. [8]

Однако механизм токсичности у разных дитиокарба-матных фунгицидов может быть различным. Одни из них подавляют металлсодержащие ферменты, другие инак-тивируют ферменты, которые не содержат металлов. Значение имеет также природа металла, который входит в состав дитиокарбамата. Так, цирам, манеб и набам подавляют метаболизм, но не синтез цитрата в спорах Neurospora sitophila, в то время как фербам не обладает этим свойством. Кроме того, цинксодержащие дитиокарбаматы подавляют метаболизм кетокислот, а содержащие железо или натрий е обладают этим свойством. Подобное действие цинксодержащих дитаокарбаматных фунгицидов объясняется подавлением акотиназы, нуждающейся в ионе железа, за который конкурируют фунгицид и фермент. Тем не менее подавление метаболизма кетокислот не происходит в равультате конкурентности металлов, так. Установлено, что цирам инактивирует декарбоксилазы или оксидазы кетокислот в организме, но не обладает этим свойством вне организма, что указывает на возможность подавления ферментов, которые в цепи метаболизма удалены на одну-две стадии от декарбоксилаз. [9]

Реакция метилирования 3 4-диоксибензальдегида диме-тилсульфатом в отсутствие катализаторов протекает с образованием 4-метоксипроизводного. В присутствии же ионов металлов или металлсодержащих ферментов в результате реакции метилируется 3-оксигруппа. [10]

Испарение капли воды, удерживаемой электрическим полем на конце заостренного электрода ( Ахерн, 1961. [11]

Этот аналитический прием может найти применение не только в современной технологии твердого тела, но и в медицине для исследования жидкостей тела человека. Например, следовые количества металла в металлсодержащих ферментах на уровне одной атомной части на триллион могут явиться признаком начальной стадии заболевания. [12]

Исследование влияния различных факторов на каталитическую активность ионитных комплексов, а также нанесенных на иониты комплексов в реакциях жидкофазного разложения пероксида водорода, пиридилэтилирования аминов, конденсации, гидрирования, изомеризации двойной связи, окисления - восстановления и других позволило установить принципиальную возможность целенаправленного синтеза каталитически-активных систем регулированием состава среднестатистического кооринационного центра, изменением микро - и макроструктуры полимерной матрицы. Комплексы металлов с ионитами в ряде случаев моделируют металлсодержащие ферменты. [13]

С другой стороны, биохимическая эволюция связана с подбором таких ионов металлов, которые были бы наилучшими активаторами органических катализаторов. В самом грубом приближгнии можно считать, что металлсодержащие ферменты появились в результате отбора и усовершенствования лигандов, активирующих ионы металлов, тогда как металлсодержащие ферменты группы б) скорее являются результатом отбора ионов металлов, активирующих органический катализатор. [14]

Для проверки этой гипотезы был приготовлен ряд дитиолов, которые и обнаружили защитное действие. Хотя последний предотвращает поражение кожи человека льюизитом, он является эффективным ингибитором металлсодержащих ферментов и может инактивировать белки путем восстановления дисульфид-ных групп. Он полезен как средство борьбы против интоксикации мышьяком и другими металлами. [15]

Страницы: 1 2