Феррогемоглобин
Cтраница 1
Феррогемоглобин: феррогем плюс глобин; имеет четыре ге на одну молекулу глобина. [1]
 |
Спектры поглощения неравновесного феррогемоглобина ( 1, равновесного феррогемоглобина ( 2 и равновесного ферригемоглобина ( 3 в замороженных растворах при 77 К. [2] |
В феррогемоглобине пентакоординированный ион Fe2 находится в высоко-спиновом состоянии ( 5 2) и значительно смещен от плоскости порфиринового кольца. Присоединение О2 ( как и СО или NO) сопровождается переходом железа гема в низко-спиновое состояние ( 5 0) и смещением атома железа в плоскость порфиринового кольца. В то же время структура активных центров в равновесном высоко-спиновом ферригемоглобине такова же, как и в низко-спиновом феррогемоглобине: ион железа находится почти в плоскости порфиринового кольца. Это же справедливо и для соответствующих производных миоглобина. [3]
Железо в феррогемоглобине и феррогеме имеет момент, вный приблизительно 4 91 или, быть может, несколько больше, о соответствует ионной связи и в этом случае. Эти данные особенно интересны, так как они казывают, что в этих комплексах, вероятно, имеются таэдрические с. Кислород в оксиком-ексе не может быть ни адсорбирован в виде молекулы, ни язан без изменения положения тех двух непарных электронов, торые обусловливают парамагнетизм кислорода. [4]
За исключением гемохромогенов, комплексы, являющш производными от феррогемоглобина, были значительно ме) подробно изучены. Это соединение значительно менее устойчи чем соответствующий ферригемовый комплекс. Цианид фер гемоглобина диамагнитен и содержит октаэдркческие ковале ные связи. [5]
Раствор гемоглобина восстанавливается под сернистою лым натрием N328204 до феррогемоглобина. [6]
Окись углерода является ядом, поскольку она легко соединяется с гемоглобином, образуя более прочный, чем оксигемоглобин, продукт присоединения, который препятствует нормальному функционированию гемоглобина в переносе кислорода. Химические окислители превращают гемоглобин ( феррогемоглобин) в коричнево-красный метгемогло-бин ( ферригемоглобин), не способный служить переносчиком кислорода. [7]
В области биохимии магнитные измерения были использованы для количественного анализа. Например, изменение магнитной восприимчивости при превращении парамагнитного феррогемоглобина в диамагнитный феррогемоглобин окиси углерода позволяет рассчитать количество гемоглобина, присутствующего в пробе. [8]
В области биохимии магнитные измерения были использованы для количественного анализа. Например, изменение магнитной восприимчивости при превращении парамагнитного феррогемоглобина в диамагнитный феррогемоглобин окиси углерода позволяет рассчитать количество гемоглобина, присутствующего в пробе. [9]
Давно известно ( см., например, работу [165]), что точка перехода между высоко - и низкоспиновыми состояниями координационных комплексов чувствительна к изменению электронной плотности донорных атомов лиганда. Поскольку невозможно количественное описание влияния таких изменений для перехода из высоко - в низкоспиновое состояние феррогемоглобина и миогло-бина при связывании кислорода, результаты, полученные для высокоспиновых феррипроизводных, помогают понять, каким образом подобные структурные и электронные эффекты могут проявляться в нормальных физиологических состояниях этих гемопро-теинов при обратимых изменениях спинового состояния железа. [10]
 |
Спектры поглощения неравновесного феррогемоглобина ( 1, равновесного феррогемоглобина ( 2 и равновесного ферригемоглобина ( 3 в замороженных растворах при 77 К. [11] |
В феррогемоглобине пентакоординированный ион Fe2 находится в высоко-спиновом состоянии ( 5 2) и значительно смещен от плоскости порфиринового кольца. Присоединение О2 ( как и СО или NO) сопровождается переходом железа гема в низко-спиновое состояние ( 5 0) и смещением атома железа в плоскость порфиринового кольца. В то же время структура активных центров в равновесном высоко-спиновом ферригемоглобине такова же, как и в низко-спиновом феррогемоглобине: ион железа находится почти в плоскости порфиринового кольца. Это же справедливо и для соответствующих производных миоглобина. [12]
 |
Четвертичная структура. [13] |
Он имеет четыре электрона и магнитный момент, равный 5 5 Боровских магнетонов. Оптический спектр поглощения имеет широкую полосу с Амах 5 56 нм. В спектре оптического поглощения видны две характеристические полосы при 542 и 576 нм. Ион железа лежит значительно ближе к порфириновому кольцу, чем в феррогемоглобине ( почти в плоскости), имеет пять неспаренных электронов и магнитный момент равный 5 91 Боровских магнетона. Спектр поглощения в видимой области не имеет выраженных характеристических полос. [14]
Железо, обнаруженное в гемоглобине, обычно имеет пять координационных связей с основной молекулой, тогда как лиганд X, образующий шестую связь с атомом железа, может быть замещен. В зависимости от X при низких температурах железо может находиться в высокоспиновом ( X - - F -) или низкоспиновом ( X CN -) состоянии. Были получены обширные данные по эффекту Мессбауэра для того и другого состояний в ферро - ( НЬ) и ферри - ( Н1); здесь мы упомянем только некоторые интересные результаты. Известно, что эксперименты по электронному спиновому резонансу в ферригемоглобине при X F - и X Н2О дают похожие результаты. В действительности были обнаружены весьма отличающиеся спектры. Ланг и Маршалл [89] показали, что, хотя электронное состояние) в HiF имеет преимущественно s - характер, в соединении HiH2O существует значительное связывание между орбиталями железа tzg и лигандами. Другим интересным результатом является тот факт, что для феррогемоглобин - NO получен широкий мессбауэровский спектр, который был объяснен наличием эффективного поля - 200 кэ, возникающего из-за связи с парамагнитной молекулой NO. В низкоспиновых циа-нидном ( X CN -) и азидном ( X N -) комплексах наблюдались достаточно хорошо разрешенные асимметричные спектры сверхтонкой структуры, показанные на рис. 11.15. Эти данные были интерпретированы на основе свойств дублета основного состояния, принадлежащего орбитали t K терма 2Г2, структуру которого можно определить по данным ЭПР. [15]
Страницы: 1