Флаводоксин

Cтраница 1

Флаводоксины Азотсодержащие соединения, метабо. [1]

Ферредок-сины и флаводоксины, донирующие электроны на нитрогеназу, могут автоокисляться и подвергаться необратимым окислительным повреждениям. [2]

Структурная организация флаводоксина из Clostrldlun ИР: первичная ( А), вторичная ( Б), третичная ( В. [3]

Восстановленный ферредоксин передает электроны редуктазному комплексу ( компонент 2), катализатором этой реакции является флаводоксин. [4]

У цианобактерий два этапа электронного транспорта могут осуществляться с помощью разных переносчиков: от цитохрома / до П7оо с помощью пластоци-анина или при недостатке меди с помощью цитохрома cS5i; от FeS до НАДФ с участием ферредоксина и флавопротеина или при недостатке железа в среде с участием специфического флавопротеина - флаводоксина. [5]

У некоторых бактерий, например у строгого анаэроба Azotobacter, донором электронов для восстановления N2 служит NADPH. Этот флавопротеид, несколько более крупный, чем флаводоксины ( гл. [6]

Продукты сбраживания глюкозы бактериями Escherichia coli и Enterobacter aerogenes. ( Thimann К. V., The Life of Bacteria. Macmillan, New York, 1955. [7]

Превращение пирувата в ацетил - СоА и формиат происходит только в анаэробных условиях; его катализирует пируват: формиат - лиаза ( см. разд. Этот фермент чрезвычайно чувствителен к кислороду, удерживается флаводоксином в восстановленном состоянии и для своей активации нуждается в S-аденозил - Х - метионине. [8]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранспортной цепи идентифицированы FeS-белки ( ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитро-хрома с3 ( Е 0 - - 300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на SO -, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Н2 происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления SO - - на внутренней. Из этого следует, что окисление Н2, сопряженное с восстановлением SO -, связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А 1н - На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [9]

Общая схема фиксации азота. Fd-ферредоксин. F1 - флаводоксин. [10]

Для связывания молекулярного азота необходимы восстановительная сила и1 энергия ( рис. 13.2), которые могут быть получены в процессе фотосинтезу брожения или дыхания. В модельных экспериментах с очищенными компонентами нитрогеназной системы ( in vitro) можно доста - к. АТР и восстановительную силу в форме восстано-вленных пиридиннуклеотидов и ферредоксинов, используя переносчики, содержащие флаводоксин. Затраты АТР при этом очень высоки. [11]

Азотистые удобрения, вносимые в почву ( наряду с другими питательными веществами) стимулируют рост и развитие растений. Обогащению почвы азотом помогают особые микроорганизмы, фиксирующие молекулярный азот из воздуха. Те и другие осуществляют биологическую азотофиксацию. Число азотофикса-торов невелико, но от них в буквальном смысле слова зависит жизнь на нашей планете. С помощью микробов - азотофиксаторов ежегодно фиксируется около 17 5 107 т N2 из воздуха. Основные компоненты системы азотофиксации являются сильными восстановителями: ферментный комплекс - нитрогеназа, ферредоксин или флаводоксин и АТФ. [12]

Страницы: 1