Иммуноглобулин
Cтраница 2
Иммуноглобулин в растворе при нагревании имеет тенденцию к агрегированию. [16]
Иммуноглобулины G, А и М - и Х - хромо-сома. [17]
 |
Строение молекулы иммуноглобулина. [18] |
Иммуноглобулины IgG являются основным классом иммуноглобулинов крови. В отличие от них, IgM-белки представляют собой класс антител, продуцируемых В-клетками первыми в процессе развития иммунного ответа. [19]
 |
Вторичная структура легкой цепи иммуноглобулина.| Схема строения иммуноглобулина А. [20] |
Иммуноглобулины IgD и IgE являются минорными компонентами сыворотки крови - их концентрация не превышает 0 3 мг / мл и 0 0001 мг / мл соответственно. [21]
Иммуноглобулины класса Е ( IgE) имеют схожую с другими мономерными антителами структуру. Предполагается, что шарнирная область у этого иммуноглобулина отсутствует. [22]
Простейший иммуноглобулин состоит из двух легких ( Л) и двух тяжелых ( Т) макромолекулярных цепей. [23]
Иммуноглобулины разных классов имеют много общих антигенных детерминант, но различаются по электрофоретической подвижности, поэтому они образуют при иммуноэлектрофорезе вытянутую асимметричную полосу преципитации. Особое значение этому явлению придается при диагностике так называемых моно-клональных иммуноглобулинопатий. При этих заболеваниях ( например, множественном миеломатозе или макроглобулинемии Вальденштрема) клон злокачественно пролиферирующих плазматических клеток обычно продуцирует гомогенный монокло-нальный иммуноглобулин. Патологическое увеличение популяции молекул этого иммуноглобулина приводит к тому, что при иммуноэлектрофорезе можно наблюдать характерную симметричную полосу преципитации. IgA - и IgG-типа, можно заметить также, что при значительном увеличении концентрации отдельных белков при моноклинальных иммуноглобулинопатиях происходит растворение полос преципитации в избытке антигена. Это явление может стать причиной неверного толкования иммуно-электрофореграмм, поскольку растворение преципитата воспринимается как отсутствие данной белковой фракции, хотя на самом деле она присутствует в большом избытке. В этих случаях следует устранять избыток антигена 5 - 10-кратным разбавлением исследуемой сыворотки с высокой концентрацией белка. [24]
Иммуноглобулины класса M ( IgM) у человека и многих других млекопитающих представляет собой пентамер уже рассмотренной основной четырехцепочечной структурной единицы. [25]
Иммуноглобулины класса D ( IgD) также имеют характерную для мономерного антитела структуру. [26]
Иммуноглобулинами называют группу сывороточных глико-протеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов ( в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Существуют два типа легких цепей - каппа ( х) и лямбда ( К), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две % -, либо две Я-цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. [27]
Комплексы иммуноглобулин - лиганд имеют сходство с комплексами фермент - лиганд. [28]
 |
Классификация иммуноглобулинов человека ( Ig. [29] |
Каждый иммуноглобулин построен из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, которые в каждом случае соединены одна с другой двумя дисульфидными связями. [30]
Страницы: 1 2 3 4