Cтраница 1
Фосфа-таза из эритроцитов или плазмы не ингибируется, что лежит в основе метода клинической дифференциации. [1]
Групповая устойчивость объясняется большей активностью фосфа-таз, гидролизующих инсектицид до нетоксичных продуктов, и али-эстеразы в организмах устойчивых особей. Алиэстераза относится к группе неспецифичных ферментов, активирующих гидролиз простых алифатических и ароматических эфиров. В организме насекомого очень активна алиэстераза, расщепляющая метил-п-бутират. Она в большом количестве содержится в стенках кишечника и прилегающем к ним слое жира, а также в жире, подстилающем кутикулярные стенки тела насекомого. Алиэстераза очень активно взаимодействует с фосфорорганическими соединениями, При этом происходит фосфори-лирование фермента с последующим медленным гидролизом. Таким образом, токсичное вещество детоксицируется. Указанные ткани представляют собой мощный алиэстеразный барьер на пути проникновения инсектицида к нервной системе насекомого. [2]
Боман [38, 39], используя колонку с дауэкс 50, получил фосфа-тазу, очищенную в пять раз, выход которой составлял 75 % общей исходной активности. [3]
Катаболизм КоА у высших животных на первых стадиях осуществляется неспецифическими деацилазами и фосфа-тазами до 4 -фосфопантетеина или пантетеина. [4]
Пии 0 01 мг / л у Животных отмечено увеличение окислен-ного и общего глютатиона в крови, снижение уровня неорганического фосфора и активности щелочной фосфа-тазы в сыворотке крови. Установлено также изменение экспрессии бромсульфалеина из организма, а также снижение активности сукцинатдегидрогеназы в ткани печени. При воздействии селена в концентрации на уровне 0 001 мг / л не обнаружено влияния на организм животных ни по одному из использованных в хроническом опыте тестов. Поэтому гигиенический норматив селена в питьевой воде принят на этом уровне. [5]
У кроликов и крыс при вдыхании пыли МоО3 ( концентрация 30 мг / м3, ежедневно по 4 ч, 5 5 месяцев) наступало снижение активности щелочной и кислой фосфа-тазы сыворотки крови. У мышей, получавших в течение 20 дней Mods по Vio ЛДбо, обнаружены более выраженные изменения, чем у животных, которым вводили окислы молибдена. [6]
При более подробном исследовании этого вопроса Мэрфи и Дю Буа [68] встретились с трудностями, состоящими в том, что активный антихолинэстеразный метаболит подвергался ферментативному разрушению под действием фосфа-таз печени; эти трудности в значительной мере удалось преодолеть путем использования низких концентраций ткани. [7]
Оценка концентрации ферментов сыворотки крови: гепа-тоцеллюлярное повреждение сопровождается повышением концентрации ферментов, в особенности у-глугамиловой транспептидазы, аланиновой амино-трансферазы ( глутами-новой пирувиновой трансаминазы) и аспартатовой амино-трансферазы ( глутаминовой щавелево-уксусной трансаминазы), и умеренным повышением уровня концентрации щелочной фосфатазы. Повышение уровня щелочной фосфа-тазы показательно с точки зрения выявления обтурационно-го повреждения. [8]
Фосфатазы - ферменты, ускоряющие гидролиз эфиров фосфорной кислоты. Щелочной фосфатазой называют фосфа-тазу, оптимум рН которой находится в щелочной среде. В организме субстратом действия этого фермента является фосфоглицериновая кислота, однако специфичность фосфатаз не велика и они гидролизуют многие другие зфиры фосфорной кислоты. Для обнаружения фосфатаз и их количественного определения используют в качестве субстратов такие бесцветные эфиры фосфорной кислоты, которые под действием фосфатаз распадаются на фосфат и окрашенное соединение. Активность фосфатазы оценивают по интенсивности окраски. [9]
Концентрация 200 мг / м3 у крыс и кроликов при экспозиции 4 ч вызвала незначительную анемизацшо, лейкоцитоз, моноцитоз, снижение активности щелочной фосфа-тазы, повышение креатинина в сыворотке крови. Патогистологически: выраженное полнокровие внутренних органов и мозга, дистрофические изменения в печени; утолщение межальвеолярных перегородок в легких. Концентрация 117 мг / м3 в тех же условиях вызвала некоторый сдвиг в периферической крови, а 20 мг / м3 оценена как недействующая. [10]
Фосфорилаза а представляет собой димер, состоящий из двух идентичных субъединиц, в каждой из которых имеется один специфический остаток се-рина, фосфорилированный по гидрок-сильной группе. Эти остатки фосфосери-на необходимы для максимальной активности фермента. Фосфатные группы, соединенные с остатками серина, можно удалить из фосфорилазы а с помощью фермента, называемого фосфа-тазой фосфорилазы, который катализирует гидролитический разрыв связи между фосфатом и остатком серина. [11]
Суммируя наши скудные знания о природе устойчивости, можно сказать, что единственный заслуживающий внимания факт состоит в том, что разрушение фосфатных аналогов интактными организмами или гомогенатами насекомых во многих случаях происходит у устойчивых насекомых быстрее, чем у чувствительных. Однако размеры этих различий и количества превращаемых при этом веществ недостаточно велики для того, чтобы послужить основой для создания убедительной гипотезы механизма возникновения устойчивости. Но если бы можно было показать, что эти различия приводят к созданию существенно различных концентраций собственно ядовитых веществ в определенных участках организма, то отмеченные выше эффекты, связанные с различной скоростью расщепления ФОС, можно было бы рассматривать, как имеющие важное значение. Мы должны предположить существование нескольких типов механизма устойчивости к ФОС, хотя возможно, что эти типы отличаются друг от друга просто участием различных фосфа-таз с ограниченной специфичностью. Поразительное явление возникновения устойчивости к хлорированным углеводородам при последовательной обработке нескольких генераций насекомых ФОС говорит о том, что при этом в организме насекомых происходит ряд изменений, часть которых не имеет никакого отношения к возникновению устойчивости к ФОС. Это должно сделать нас особенно осторожными при попытках связать устойчивость с каким-нибудь одним свойством, которое оказалось различным у чувствительных и устойчивых штаммов. [12]
Биохимический метод особенно успешно используется в ряде вариантов для получения оптически активных аминокислот. Так, в процессе брожения дрожжи перерабатывают преимущественно L-формы аминокислот, а D-антиподы накапливаются и могут быть выделены. Таким же путем получают оптически активные D-аминокислоты из рацемических под действием растущих культур Penicillum glaucum, Aspergillus niger. Фермент липаза, выделенный из свиной печени, проявляет стереоспецифичность при гидролизе эфиров миндальной кислоты и родственных соединений. Так же действует фосфа-таза на фосфорнокислые эфиры терпеновых спиртов. Многочисленные ферментативные расщепления рацематов аминокислот были осуществлены под действием фермента папаина. [13]
Картина отравления: сужение зрачков, диарея, взъерошенность шерсти, расширение кожных сосудов, седативный эффект. Биохимически: в крови снижение активности ряда ферментов: трансаминаз, лактатдегидрогеназы, щелочной фосфа-тазы, ацетилхолинэстеразы и уровня сывороточных белков. [14]
Глицерин является побочным продуктом при спиртовом брожении. Количество его колеблется в пределах 3 5 - 3 9 % от сброженного сахара. В отличие от сивушных масел, янтарной кислоты и других продуктов глицерин образуется при сбраживании сахарного раствора как живыми дрожжами, так и ферментным соком, полученным из дрожжей. В самом начале процесса брожения реакция идет в направлении образования глицерина, так как к этому моменту еще нет промежуточного продукта - уксусного альдегида, который, являясь акцептором водорода, обеспечил бы окисление кофермента - восстановленной коде-гидразы 1 - и участие его в последующих реакциях спиртового брожения. Пока не образуется достаточное количество уксусного альдегида, акцептором водорода является фосфоглицериновый альдегид, превращающийся в глицеринфосфорную кислоту, причем на каждую молекулу фосфоглицериновой кислоты образуется одна молекула глицеринофосфорной кислоты. Последняя гидролизуется фосфа-тазой, содержащейся в дрожжах, с образованием глицерина. [15]