Фосфоглицераткиназа

Cтраница 1

Фосфоглицераткиназа катализирует реакцию переноса фосфатной группы, находящейся в первом положении в молекуле 1 3-дифос-фоглицершювой кислоты, на АДФ с образованием АТФ и 3-фосфогли-цериновой кислоты. [1]

В отличие от этих четырех этапов реакция, катализируемая фосфоглицераткиназой, представляет мощный термодинамический барьер на пути фотосинтеза. [2]

У большинства микроорганизмов, осуществляющих брожение, используются только реакции, катализируемые фосфоглицераткиназой ( 1) или пируваткиназой ( 2), а необходимые акцепторы водорода образуются при этом из пирувата и ацетилкофермента А. При сбраживании одного моля глюкозы образуется лишь от двух до трех молей АТР, а продуктами оказываются лактат, этанол, ацетон, бутират, н-бутанол, 2-пропа-нол, 2 3-бутандиол, капронат, ацетат, СО2 и молекулярный водород. [3]

Реакционная смесь общим объемом 3 мл содержит 0 1 - 0 2 мл суспензии иммобилизованной фосфоглицераткиназы и следующие компоненты ( даны конечные концентрации): НАДН - 2 мМ, АТФ - 3 мМ, 3-фосфоглицериновая кислота - 16 мМ, MgSO4 - 16 мМ, гли-церальдегид-3 - фосфатдегидрогеназа - 10 ед. [4]

Фосфаты активированные 274 N-Фосфоаргинин 414 Фосфогены ( Амидинфосфаты) 414, 416 2 - Фосфоглицерат 421 Фосфоглицераткиназа 68 Фосфоглицериды 225 3 - Фосфоглицериновая кислота 65, 68 ел. [5]

Активность глицеральдегид-3 - фосфатдегидрогеназы определяют, используя сопряженную систему, в которой синтез 1 3-дифосфоглицерата осуществляют с помощью иммобилизованной фосфоглицераткиназы. [6]

Молекулярная масса 3-фосфоглицераткиназы равна 47000 Да; фермент представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 420 аминокислотных остатков. Фосфоглицераткиназа из мышц кро-л ика содержит семь SH-групп. Она ингибируется ионами тяжелых металлов и SH-реагентами, тогда как фермент из дрожжей имеет лишь одну SH-группу, модификация которой не влияет на активность. [7]

Иммобилизацию фосфоглицераткиназы проводят, как описано выше, используя препараты сефарозы, активированные 30 мг BrCN на 1 г геля. Препараты иммобилизованной фосфоглицераткиназы могут - быть использованы для синтеза 1 3-дифосфоглицерата и для определения активности глицеральдегид-3 - фосфатдегидрогеназы в реакции восстановительного дефосфорилирования 1 3-дифосфоглицерата. [8]

Схема фиксации ССЬ с помощью цикла Кальвина. [9]

Четыре реакции этого цикла термодинамически необратимы и идут вниз с холма. Однако реакция, катализируемая фосфоглицераткиназой, представляет явный термодинамический барьер на пути связывания СОг по этой схеме. [10]

Давно известно, что окисление фосфоглицеринового альдегида в фосфоглицериновую кислоту может приводить к образованию АТФ. В настоящее время выяснено, что этот процесс протекает в две стадии, причем вторая реакция катализируется фосфоглицераткиназой. [11]

Многие Нуклеотидсвязывающие белки проявляют сходство с NAD-зависимыми дегидрогеназами. Все структурно изученные Нуклеотидсвязывающие белки проявляют определенное сходство с дегидрогеназами. Фосфоглицераткиназа [235, 310, 311] содержит домен с такой же топологией 3-структуры ( разд. [12]

После образования таких фрагментов для формирования нужной пространственной структуры необходимо, чтобы вошли в контакт те фрагменты, которые должны быть сближены в окончательном варианте. Но для этого теперь требуется не независимое и случайное перемещение всех звеньев молекулы, а только перемещение этих фрагментов как целого. Например, для такого достаточно сложного белка, как уже упоминавшаяся фосфоглицераткиназа, в перемещении участвуют всего, лишь 22 структурированных фрагмента вместо более чем 400 аминокислотных остатков. При этом, как и в случае свертывания цепи в а-еппраль, всякое установление контакта между двумя такими фрагментами, отвечающее создаваемой конечной структуре, ограничивает степени свободы движения остальных и благоприятствует дальнейшему процессу структурирования. По-видимому, у достаточно сложных белков, состоящих из нескольких доменов, самоорганизация каждого домена происходит независимо от остальных. [13]

При напряженной работе мышечная ткань потребляет гораздо больше АТР, чем в состоянии покоя. В белых скелетных мышцах, например в мышцах ног у кролика или мышцах крыла у индейки, почти весь этот АТР образуется в процессе анаэробного гликолиза. На рис. 15 - 5 видно, что АТР образуется на второй стадии гликолиза в ходе двух ферментативных реакций, катализируемых фосфоглицераткиназой и пируваткиназой. Представим себе, что в скелетной мышце отсутствует лактатдегидрогеназа. [14]

В тканях позвоночных обнаружены изоферменты фосфорилазы, фосфоглюкомутазы, гексозоизомеразы, гексокиназы, фосфофруктокиназы, альдолазы, триозофосфатдегидрогеназы. Из этого ясно, что многие ( вероятно, все) гликолитиче-ские ферменты в мышце представлены изоферментами, более или менее специфичными для мышечной гкани. Детальные данные об их приспособленности для функционирования в микросреде мышечных клеток имеются не дли всех этих ферментов, но относительно некоторых получены вполне убедительные сведения; к их числу относится фосфофруктокиназа, которая, так же как фосфоглицераткиназа и пируваткиназа, катализирует реакции, сопровождающиеся значительным уменьшением свободной энергии: для ФФК AG - 3 4 ккал / моль, для ФГК - 4 5, а для ПК - 7 5 ккал / моль. [15]

Страницы: 1 2