Cтраница 2
Также очень быстро происходил обмен в фосфопротеинах и фосфокреатине мозга. В рибонуклеиновой кислоте он был значительно более медленным: за 3 часа относительная удельная активность достигала 13 5 %, а в дезоксирибонуклеиновой кислоте она была равна лишь 2 % через 24 часа. [16]
В описанных опытах учитываемая радиоактивность проб относится к ряду веществ трихлоруксусного осадка. Здесь представлены: рибонуклеиновая ( РНК), дезоксирибонуклеиновая ( ДНК) кислоты, фосфопротеины ( ФП) и, повидимому, некоторое количество неотмываемого минерального фосфата. Полученная в опытах с кукурузой и фасолью сравнительно низкая удельная активность нуклеиновых кислот при втором сроке внесения Р32, особенно в пробах при длительном автолизе, не давала возможности раздельно определить радиоактивность указанных фракций с достаточной степенью достоверности. [17]
Обращает на себя внимание наибольшая выраженность этого явления у рибонуклеиновой кислоты. Высокая активность фосфорпротеиновой фракции во втором сроке внесения Р32 связана, очевидно, с высокой скоростью обновления фосфопротеинов, уже давно обнаруженной в опытах ряда авторов. Возможно также, что эта фракция загрязняется некоторым количеством минерального фосфора с высокой удельной активностью. [18]
Белки кислого характера содержащие эфир-носвязанную с остатком серина фосфорную кислоту. Фосфорная кислота отщепляется при нагревании в щелочных растворах. Фосфопротеины нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных щелочах. Осаждаются при полунасыщении сернокислым аммонием. R фосфопротеинам относятся казеин молока и вителлин яичного желтка. [19]
Сравнительно недавно в ткани этой же железы найдены еще две аминокислоты, близкие по строению к дийодтирозину и тироксину, - монойодтирозин и трийодтиронин. Являются ли они предшественниками или продуктами распада тироксина и дий-одтирозина - пока неизвестно. Наконец, в фосфопротеинах обнаружены производные оксиаминокислот, получившие названия фосфосерина и фосфотреонина. [20]
Новые данные свидетельствуют о том, что в клетках фосфопротеины синтезируются в результате посттрансляционной модификации, подвергаясь фосфорилированию при участии протеинкиназ. Здесь лишь укажем на существенную роль специфической протеинкиназы, катализирующей фосфорилирование ОН-группы тирозина, в биосинтезе онкобелков. Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма. [21]
Помимо ассоциаций боковых неполярных радикалов и дисуль-фидных мостиков в создании третичной структуры могут принимать участие и другие ковалентные связи - например, фосфо-эфирная. О - РО2 - NH -) в ос-казеине, которая присоединена, по-видимому, к остаткам лизина и аргинина. Возможно, что подобного рода связи имеют место и в фосфопротеинах. Однако для других белков они не имеют существенного значения. [22]
От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгиро-ванными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков: гликопроТеины ( простетическая группа - нейтральные сахара ( галактоза, манноза, фукоза), аминосахара ( N-ацетилглюкоза-мин, N-ацетилгалактозамин) или кислые производные моносахаридов ( уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. [23]
Серии легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина ( через серии) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Важную роль играет серии в биосинтезе сложных белков - фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. [24]
Канамицину свойственно не только бактериостатическое, но и бактерицидное действие, причем обычно его бактерицидные концентрации близки к бактериостатическим или превышают их всего в 2 - 3 раза. Однако в случае некоторых видов Proteus, Salmonella и Shigella6aKT &-рицидное действие антибиотика проявляется лишь при концентрациях, в десятки раз больших, чем бактериостатические. Канамицин более активен против быстро размножающихся, чем против покоящихся клеток, причем фосфаты и хлориды защищают бактериальные клетки от его действия. Бактерицидное действие канамицина заметно уменьшается в присутствии яичного желтка, что, возможно, связано с адсорбцией антибиотика на фосфопротеинах. [25]
Белки кислого характера содержащие эфир-носвязанную с остатком серина фосфорную кислоту. Фосфорная кислота отщепляется при нагревании в щелочных растворах. Фосфопротеины нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных щелочах. Осаждаются при полунасыщении сернокислым аммонием. R фосфопротеинам относятся казеин молока и вителлин яичного желтка. [26]
Аминокислоты, содержащие ОН-группы ( алифатические оксиаминокислоты, тирозин, окси-пролин) могут ацилироваться двумя путями. Ацшшрование обычно осуществляется в сильнощелочной среде, а О-ацилиро-вание - в нейтральной или кислой средах. В присутствии избытка щелочи ацильные остатки селективно присоединяются к азоту, при нейтральном значении рН - как к кислороду, так и к азоту, в присутствии же сильной кислоты ( например, пер-хлорной [ 2l & 6j - только к кислороду. Эти правила в равной степени применимы и к спиртовым и к фенольным группам. Ни один из таких эфиров не был получен в чистом виде; будучи относительно устойчивыми в щелочной среде, они быстро гидролизуются кислотами. Следует напомнить, что остатки ортофосфорной кислоты в фосфопротеинах соединены с ОН-группами оксиаминокислотных остатков. [27]
W-ацильные группы, найденные в некоторых белках, расщепляются наряду с остальными амидны-ми связями. Белок вируса табачной мозаики, например, содержит a - jV - ацетилсерин с УУ-конца, e - jV - ацетиллизин встречается в гистоне тимуса теленка. Формилметионин обнаружен в некоторых белках бактерий; известно, что для начала биосинтеза белка в этих организмах аминокислота должна быть формилирована, после чего она прикрепляется к транспортной РНК. Ряд пептидных гормонов содержит пироглутаминовый остаток ( пир-ролидонкарбоновую кислоту) в качестве jV - концевого ( к этому приводит самопроизвольная циклизация jV - концевого остатка глу-тамина), который раскрывается в условиях гидролиза, давая глу-таминовую кислоту. Тирозин-0 - сульфат, обнаруженный впервые в пептидах, полученных при свертывании фибриногена быка, и образующийся из тирозина ферментативно, распадается при кислотном гидролизе, хотя устойчив при щелочном. Фосфопротеины содержат 0-фосфосерин и 0-фосфотреонин; они теряют фосфорную группировку в условиях нормального кислотного гидролиза, тогда как в более мягких условиях можно избирательно расщепить пептидные связи и обнаружить эти остатки в гидролизатах. [28]