Пептидный фрагмент

Cтраница 1

Аминокислотная последовательность гликофорина А из мембран. [1]

Пептидный фрагмент, содержащий эту последовательность, выделен из гликофорина; было показано, что в трифторэтаноле он имеет конформацию а-спирали и, вероятно, так же ориентирован в мембране эритроцитов. Спи-раль, состоящая из 20 аминокислотных остатков, должна иметь длину около 3 0 нм, что почти достаточно для пронизывания би-слоя. [2]

Дифференциальные ИК-спектры карбоангидразы быка в присутствии. [3]

Иодацетат реагирует с гистидином, входящим в пептидный фрагмент, упоминавшийся в разд. Имеется ряд доказательств [65, 66] того, что эта реакция происходит в активном центре: а) параллельно с образованием 3-карбоксиметилгистидина теряется эстеразная активность; б) иодацетат ивактивирует карбоангидразу необратимо только тогда, когда присоединяется к ней как обратимый ингибитор; в) сульфиды предотвращают необратимое ингибирование; г) для быстрой дегидратации необходима нативная конформация фермента; в присутствии 8 М мочевины быстрая реакция с гистидином уже не наблюдается. [4]

А, активность которого составляет 78 % активности природного фермента. Синтезирован пептидный фрагмент другого фермента - N-ацетилглюкозаминидазы ( лизоцима), который проявляет около 25 % активности природного лизоцима. [5]

Реакция с бромцианом проходит с образованием промежуточного циансульфониевого производного метионина, спонтанно превращающегося в кислых условиях в иминолактон гомосерина, который, в свою очередь, быстро гидролизуется с разрывом иминной связи. Получающийся на С-конце пептидов лвктои гомосерина далее чвстично гидролизуется до гомосерина ( HSer), в результате чего каждый пептидный фрагмент, за исключением С-концевого, существует в двух формах - гомосери новой и гомосеринлактоновой. [6]

Большинство индольных алкалоидов имеет значительно более сложную структуру, чем эти простые производные триптамина, но аминоэтильная цепочка триптофана, как правило, присутствует в их структуре. В качестве иллюстрации приведем алкалоид спорыньи эрготамин ( 71), который представляет собой тетрациклический ин-дольный алкалоид со сложной боковой цепью, содержащей пептидный фрагмент. Этот алкалоид экстрагируют из грибка спорыньи, заражающего рожь и бывшего причиной периодически возникавших отравлений в середине века и в более ранний период. Ои обладает сильным сосудосужающим действием и используется в виде тартра-та для лечения мигрени. [7]

Лейкотриены - еще одна группа эйкозаноидов с ярко выраженной физиологической активностью - также являются производными арахидоновой кислоты. Смесь трех родственных соединений ( LTC4, LTD4 и LTE4) образует так называемое вещество, медленно вызывающее анафилаксию - очень мощный фактор, способствующий сокращению гладкой мускулатуры и повышению проницаемости сосудов, обусловливающий тяжелую аллергическую реакцию. Все эти соединения имеют небольшой пептидный фрагмент, связанный с цепью 20 через атом серы цистеина. В случае LTC4 этим пептидом является глутатион. [8]

Структура лидоцима. [9]

В области синтеза белковых веществ за последние годы достигнуты блестящие результаты. Помимо полного синтеза антибиотика грамици - дина синтезирован инсулин, осуществлен полный синтез фермента рибо-нуклеазы А. Синтезированный фермент имеет 78 % активности природного фермента. Синтезированный пептидный фрагмент проявляет до 25 % активности природного лизоцима. [10]

По методу Хонцля и Рудингера [233] можно проводить азидную конденсацию прямо в органическом растворителе, используя для этого трет-бутилнитрит. Гидразинолиз эфирных групп более длинных N-защищенных пептидов часто бывает трудным. Можно использовать N-замещенные гидразиды ( разд. Соответствующий пептидный фрагмент, полученный по одному из известных методов синтеза, вводят в азидную конденсацию после селективного удаления защитной группы гидразида. Поскольку азиды ациламинокислот легко рацемизуются при катализе основаниями [235], при азидных конденсациях следует избегать контакта с основаниями. Для нейтрализации солей аминокомпонентов вместо триэтиламина целесообразно применять N N - flHH3onpom i3THnaMHH и N-алкилморфолин. [11]

Структура лизоцима. [12]

В области синтеза белковых веществ за последние годы достигнуты блестящие результаты. Помимо полного синтеза антибиотика грамицидина синтезирован инсулин, осуществлен полный синтез фермента рибо-нуклеазы А. Синтезированный фермент имеет 78 % активности природного фермента. Синтезированный пептидный фрагмент проявляет до 25 % активности природного лизоцима. [13]

Метод конденсации фрагментов участок ( в) на схеме ( 55) имеет преимущество в меньшем количестве конденсаций, что в принципе может обеспечить более высокую суммарную эффективность. Успех такого подхода может критическим образом зависеть от выбора мест сшивки в системе целевого полипептида. Предпочтительными остатками такого рода будут остатки глицина, поскольку конденсация фрагментов с С-концевым глицином исключает возможность рацемизации. Подобным же образом часто используют пептидный фрагмент с С-концевым пролином, поскольку образование оксазолона с вторичными аминокислотами не может протекать. [14]

Определение структуры глутатиопа посредством гидролиза. [15]

Страницы: 1 2