Фруктозодифосфатаза
Cтраница 1
Фруктозодифосфатаза ( ФДФаза) - фермент, у которого в щелочной среде V max сильно возрастает при высоком давлении; это означает, что величина ДУ для катализируемой им реакции отрицательна. [1]
Пируваткиназа, подобно фруктозодифосфатазе, по-видимому, обладает рядом свойств, общих для всех ее вариантов, независимо от давления, к которому адаптирован данный вариант фермента. Рассмотрим эти относительно стабильные свойства. [2]
Вторым регуляторным пунктом глю-конеогенеза служит реакция, катализируемая фруктозодифосфатазой, ферментом, на который резкое ингибирующее действие оказывает AMP. Так как соответствующий фермент гликолитиче-ского пути, фосфофруктокиназа, активируется AMP и ADP, а ингибируется цитратом и АТР ( разд. [3]
Фосфофруктокиназа: активируется AMP и ингибируется АТР, регулирует гликолиз; фруктозодифосфатаза: активируется АТР и ингибируется AMP, регулирует глюко-неогенез. [4]
Процессом, противоположным синтезу фруктозо-1 6-дифосфата, является его гидролиз, катализируемый фруктозодифосфатазой. Этот процесс является одной из стадий глюконеогенеза, который запирает процесс в целом, выводя дифосфат из равновесия с триозофосфатами и отрезая тем самым гексозофосфатам путь назад, в сторону окислительной деструкции. Для этого фермента АМФ является аллостерическим ингибитором, сигнализируя об энергетическом дефиците, в условиях которого запасание гексоз и полисахаридов нецелесообразно. [5]
Ясно, что почти во всех физиологических ситуациях фрукто-зодифосфатаза и фосфофруктокиназа не должны действовать одновременно; и действительно, эти два фермента в норме активируются или ингибируются диаметрально противоположными факторами. Фруктозодифосфатаза обычно ингибируется под влиянием АМФ, тогда как на фосфофруктокиназу низкий энергетический заряд аденилатной системы действует резко активирующим образом. Фруктозодифосфатаза шмеля в отличие от всех других исследованных фруктозодифосфатаз нечувствительна к АМФ. [6]
 |
Превращение 3-фосфоглицерата в гексозофосфат в цикле Кальвина. [7] |
От приведенных в § 8.2 процессов ее отличает лишь восстановление 1 3-дпфосфоглицерата, которое в рассматриваемом случае проходит. Кроме того, превращение фруктозо-1 6-дифосфата во фруктозо-6 - фосфат ггроисходит путем гидролиза фосфоэфирной связи, катализируемого фруктозодифосфатазой, в то время как в гликолизе на фосфорилнрование фруктозо - С-фосфата затрачивается макроэрги-ческая связь в молекуле АТФ. [8]
Ясно, что почти во всех физиологических ситуациях фрукто-зодифосфатаза и фосфофруктокиназа не должны действовать одновременно; и действительно, эти два фермента в норме активируются или ингибируются диаметрально противоположными факторами. Фруктозодифосфатаза обычно ингибируется под влиянием АМФ, тогда как на фосфофруктокиназу низкий энергетический заряд аденилатной системы действует резко активирующим образом. Фруктозодифосфатаза шмеля в отличие от всех других исследованных фруктозодифосфатаз нечувствительна к АМФ. [9]
Фруктозодифосфатаза ( ФДФаза) - фермент, у которого в щелочной среде V max сильно возрастает при высоком давлении; это означает, что величина ДУ для катализируемой им реакции отрицательна. Напомним, что Фруктозодифосфатаза, будучи одним из ключевых регуляторных ферментов, играет важную роль в регуляции метаболического пути глюконеогене-за. Суммарная реакция ( фруктозодифосфат-нрруктозо-6 - фос-фат Фп) требует присутствия двухвалентных катионов ( Mg2 или Мп2), и активность фермента в значительной мере контролируется внутриклеточной концентрацией АМФ. При низкой концентрации АМФ, что соответствует высоким концентрациям АТФ, клетка может понизить интенсивность гликолиза и переключиться на регенерацию глюкозы из предшественников с меньшим молекулярным весом, например из пирувата и глюко-генных аминокислот. АМФ - мощный ингибитор фруктозодифосфатазы, и до тех пор, пока концентрация АМФ не будет достаточно низкой, этот фермент остается выключенным. Из этого ясно, что противоположное действие аденилатов с высоким и низким энергетическим зарядом на фруктозодифосфатазу и фосфофруктокиназу имеет весьма большое значение для физиологии клетки. [10]
О С за - 15 мин и при 20 С за 3 мин. С 30 мцн в 0 01 М NaOH или 15 мин в 0 1 М КОН. Стимулирует фосфофруктокиназу и ингиби-рует фруктозодифосфатазу. [11]
Ясно, что почти во всех физиологических ситуациях фрукто-зодифосфатаза и фосфофруктокиназа не должны действовать одновременно; и действительно, эти два фермента в норме активируются или ингибируются диаметрально противоположными факторами. Фруктозодифосфатаза обычно ингибируется под влиянием АМФ, тогда как на фосфофруктокиназу низкий энергетический заряд аденилатной системы действует резко активирующим образом. Фруктозодифосфатаза шмеля в отличие от всех других исследованных фруктозодифосфатаз нечувствительна к АМФ. [12]
Внимательный читатель, рассматривая пути гликолиза и глюконеогенеза, представленные на рис. 20 - 2, неизбежно должен задать себе один очень непростой вопрос. На этих противоположно направленных метаболических путях между глюкозой и пируватом имеются три пункта, в которых ферментативные реакции катаболического направления заменены в анаболическом пути другими, обходными реакциями. Фосфофруктокина-за, например, катализирует фосфорили-рование фруктозо-6 - фосфата за счет АТР, а в глюконеогенезе ей соответствует фруктозодифосфатаза, катализирующая обходную реакцию-гидролиз фруктозо-1 6-дифосфата, в результате которого и образуется фруктозо-6 - фосфат. [13]
Фруктозодифосфатаза ( ФДФаза) - фермент, у которого в щелочной среде V max сильно возрастает при высоком давлении; это означает, что величина ДУ для катализируемой им реакции отрицательна. Напомним, что Фруктозодифосфатаза, будучи одним из ключевых регуляторных ферментов, играет важную роль в регуляции метаболического пути глюконеогене-за. Суммарная реакция ( фруктозодифосфат-нрруктозо-6 - фос-фат Фп) требует присутствия двухвалентных катионов ( Mg2 или Мп2), и активность фермента в значительной мере контролируется внутриклеточной концентрацией АМФ. При низкой концентрации АМФ, что соответствует высоким концентрациям АТФ, клетка может понизить интенсивность гликолиза и переключиться на регенерацию глюкозы из предшественников с меньшим молекулярным весом, например из пирувата и глюко-генных аминокислот. АМФ - мощный ингибитор фруктозодифосфатазы, и до тех пор, пока концентрация АМФ не будет достаточно низкой, этот фермент остается выключенным. Из этого ясно, что противоположное действие аденилатов с высоким и низким энергетическим зарядом на фруктозодифосфатазу и фосфофруктокиназу имеет весьма большое значение для физиологии клетки. [14]
Глюконеогенез-это образование нового сахара из неуглеводных предшественников, среди которых наибольшее значение имеют пируват, лактат, промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и многие аминокислоты. Подобно всем прочим биосинтетическим путям, ферментативный путь глюконеоге-неза не идентичен соответствующему катаболическому пути, регулируется независимо от него и требует расхода химической энергии в форме АТР. Синтез глюкозы из пирувата происходит у позвоночных главным образом в печени и отчасти в почках. На этом биосинтетическом пути используются семь ферментов, участвующих в гликолизе; они функционируют обратимо и присутствуют в большом избытке. Однако на гликоли-тическом пути, т.е. на пути вниз, имеются также три необратимые стадии, которые не могут использоваться в глю-конеогенезе. В этих пунктах глюконеоге-нез идет в обход гликолитического пути, за счет других реакций, катализируемых другими ферментами. Первый обходный путь-это превращение пирувата в фос-фоенолпируват через оксалоацетат; второй-это дефосфорилирование фрукто-зо-1 6-дифосфата, катализируемое фрук-тозодифосфатазой, и, наконец, третий обходный путь-это дефосфорилирование глюкозо-6 - фосфата, катализируемое глюкозо-6 - фосфатазой. На каждую молекулу D-глюкозы, образующуюся из пирувата, расходуются концевые фосфатные группы четырех молекул АТР и двух молекул GTP. Регулируется глкжонеоге-нез через две главные стадии: 1) кар-боксилирование пирувата, катализируемое пируваткарбоксилазой, которая активируется аллостерическим эффектором ацетил - СоА, и 2) дефосфорилирование фруктозо-1 6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, которая ингибируется AMP и активируется цитратом. [15]
Страницы: 1