Функция - связывание
Cтраница 2
 |
Формы молекул глобулярных белков. [16] |
Они существуют в определенной форме молекул, которые не могут не изменять своих конформаций даже при небольших воздействиях. Химически реактивные группы в таких молекулах выполняют, во-первых, функции связывания упорядоченных цепочек в определенную форму и, во-вторых, функции реагирования со средой и растворенными в ней веществами. Обе эти функции весьма существенны для белков, которые и в растворах ( если они находятся в нативном состоянии) не дают каких-либо промежуточных величин своих молекул или их переходных форм. Чистые растворы таких белков монодисперсны, что хорошо подтверждается картиной седиментации при исследовании на ультрацентрифуге. В кристаллах глобулярных белков расположение отдельных молекул относительно друг друга хорошо изучено при помощи рентгенографии. Из данных дифракции у-лучей удалось установить размеры некоторых белковых молекул, которые хорошо соответствуют молекулярным весам, определенным при помощи ультрацентрифуги. Большие размеры некоторых белковых молекул несомненно связаны со сложностью их строения. Имеющиеся данные исследования белков позволяют говорить о них как о специфических полимерных комплексах, в которых имеется несколько этапов усложнения структуры. [17]
Взаимодействие изолейцина с регуляторным центром треониндегидратазы не сопровождается образованием ковалентных связей и потому легко обратимо. Треониндегидра -, таза-типичный представитель класса аллостерических, или регуляторнъгх, ферментов, которые осуществляют свои функции путем обратимого нековалент-ного связывания с молекулой, модулятора. [19]
Это выражение показывает, что присоединение любой компоненты системы связано с присоединением другой ее компоненты. Таким образом, компоненты образуют группу связывания. Если одна из компонент - полифункциональная макромолекула, то ее способность связывать каждый из лигандов мы вправе называть функцией связывания. [20]
Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149 - 196 и 768 - 881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. [21]
Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149 - 196 и 768 - 881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. [22]
Ферменты могут обладать как положительными, так и отрицательными каталитическими функциями. Однако все общие методы определения ферментов основаны на их положительной функции. Было бы весьма интересно обнаружить ферменты с чисто отрицательным каталитическим эффектом. В организованных субструктурах особенно высока вероятность найти молекулы, выполняющие только функции связывания высокореакционно-способных метаболитов и предохранения их от взаимодействия с водой или другими посторонними реагентами. Хотя, быть может, трудно разработать хорошие методы определения таких ферментов ( которые являются все же белковыми катализаторами, хотя и с отрицательными каталитическими функциями), у нас нет никаких оснований сомневаться a priori в их существовании. [23]
Рецепторы являются белками, которые, будучи центрами связывания и действия физиологических эффекторов ( гормонов, ней-ромедиаторов), передают внеклеточные сигналы внутрь клетки. Они состоят из узнающих и связывающих белков, принимающих сигнал, и из эффектора, трансформирующего этот сигнал в определенный эффект. Эффектор может быть ионным каналом, транспортной системой или ферментом. Мы обсуждали различные модели механизма сопряжения связывания лиганда ( гормона, медиатора) и его действия; самая вероятная из них основана на аллостерической модификации рецепторного белка. Функции связывания и осуществление эффекта относятся, возможно, к различным субъединицам рецепторного комплекса. В качестве примера можно привести гормончувствительную аде-нилатциклазу, которая в качестве эффектора может быть отделена от связывающего участка и биохимически очищена. Согласно гипотезе плавающего рецептора, этот фермент латерально диффундирует в клеточной мембране и регулируется разнообразными рецепторами. Внеклеточный сигнал переносится к этому ферменту через третий компонент - - группу сопрягающих белков, называемых N-белками. Они могут обладать стимулирующим ( Ns) или ингибирующим ( N) действием. [24]
В соединительной ткани протеогликаны образуют ряд монтажей последовательно возрастающей сложности, своего рода иерархии макро-молекулярных агрегатов. Функции протеогликанов в соединительной ткани во многом определяются свойствами входящих в их состав гликозаминогликанов. Так, ионообменная активность гликозаминогликанов как полианионов обусловливает активную роль протеогликанов в распределении ряда катионов в соединительной ткани. Например, накопление кальция в очагах оссификации связано с одновременным накоплением хондроитин-сульфатов, активно фиксирующих катионы кальция. Такие функции протеогликанов, как функция связывания экстрацеллюлярной воды и регуляции процессов диффузии, также в значительной мере зависят от свойств входящих в их состав гликозаминогликанов. [25]
Качественные результаты естественно получаются уже в простейшем случае двух конформационных состояний идентичных протомеров. Поведение системы описывается функцией состояния и функцией связывания, отвечающих соответственно доле протомеров в одной из двух конформации и доле центров, связавших лиганд. Энергии связывания в двух конформациях различны. Параметр кооперативности определяется взаимодействием между протомерами - предполагается, что энергия перехода между двумя конформациями линейно зависит от указанной функции состояния. Если кооперативности нет, то функция состояния и функция связывания гиперболически зависят от активности лиганда, и получаются изотермы Ленгмюра. Напротив, при наличии кооперативности эти зависимости S-об-разны и в пределе, при некотором критическом значении активности лиганда, обе функции имеют разрыв, подобный фазовому переходу всей системы от одного конформационного состояния к другому. [26]
В-часть белка, по-видимому, ответственна за взаимодействие токсина с рецептором цитоплазматической мембраны животной клетки и погружение токсина в мембрану. Протеолитическое расщепление А-цепи токсина в мембране на два фрагмента - Ai ( Mr 27500) и А2 ( МГ - 3000) - приводит к проникновению фрагмента Ai в цитоплазму и ингибированию белкового синтеза. Ингибирование является результатом энзиматического действия фрагмента AL ( До расщепления энзиматическая активность не проявляется. Мишенью энзим тиче-ского действия в данном случае является 60S субчастица эукарио-тической 80S рибосомы. Природа ее энзиматической модификации не установлена, но известно, что NAD или другие кофакторы как будто бы не требуются. Предполагается, что ингибирование белкового синтеза Ai-фрагментом токсина происходит вследствие какого-то нарушения функций связывания аминоацил-т РНК и / или транслокации; нельзя исключать, что нарушается факторсвя-зывающий участок на 60S субчастице рибосомы. [27]
Страницы: 1 2